1 Abkürzungen und Akronyme
8.6 Zusammengefasstes Modell und Hypothese der Aktivierung von TRPC1-
8 Diskussion 8.5 TRPC1β interagiert mit zellspezifischen Adapterproteinen 2001). Das PKCBP1 könnte ähnlich wie RACK der Verankerung von aktivierten PKC-Isoenzymen dienen, sie mit dem TRPC-Kanal verknüpfen und in den Signalkomplex integrieren. Der CRLF3 könnte TRPC-Kanäle alternativ zum BCR bei die B-Zellaktivierung mit Hilfe von Cytokinen wie den Interleukinen IL-4, IL-6, IL-7 IL-13 oder dem CD40-Ligand stimulieren. Die Rolle dieses neuen Proteins in der cytokingesteuerten B-Zell-Aktivierung und eine Stimulierung von TRPC-Kanälen muss noch untersucht werden.
8.6 Zusammengefasstes Modell und Hypothese der Aktivierung von
8 Diskussion 8.6 Zusammengefasstes Modell und Hypothese der Aktivierung Ein anderer Teil von TRPC1-enthaltenden Kanälen wird in Glykolipid-angereicherten Membranmikrodomänen (LRD, Caveolae) lokalisiert, die als Plattform für zahlreiche Signalmoleküle dienen. In T-Zellen kommt es nach der Lokalisierung von TRPC1-enthaltenden Kanälen in diesen Mikrodomänen zur Interaktion mit LAT, was die Kanäle an andere Signalwege anknüpft.
Am Transport der Vesikel ist das Actincytoskelett beteiligt, indem TRPC1 über seinen N-Terminus an die isoformenspezifische, in der Mitte des Proteins gelegene Region von Tropomodulin 3 bindet, welches wiederum an Tropomyosin und das langsam wachsende Ende von F-Actin gebunden ist. Nach Aktivierung der B-Lymphocyten kommt es zur Neuorganisation des Actincytoskeletts, infolgedessen die TRPC1-enthaltenden Kanäle durch die Bindung an das stabilere Ende der Actinfilamente an den für ihre Kanalfunktion notwendigen Ort in der Plasmamembran transportiert und dort fixiert.
Das cytoskelettartige Protein Rootletin interagiert mit TRPC1 über die jeweiligen „coiled-coil“-Domänen und verknüpft die Kanäle mit dem Endoplasmatischen Retikulum, so dass eine reversible Interaktion mit dem IP3R ermöglicht wird.
Die 14-3-3-Isoformen epsilon und theta können am Transport der TRPC1-enthaltenden Kanäle beteiligt sein und so die Plasmamembranlokalisation fördern oder durch kompetetive Bindung mit anderen am Transport beteiligten Proteinen wie Clathrin oder Tropomodulin 3 behindern. Alternativ können die 14-3-3-Proteine auch die Öffnung des Kanals beeinflussen, indem sie positiv oder negativ regulatorische Stellen im N-Terminus blockieren. Eine Konkurrenz mit Calmodulin oder dem IP3-Rezeptor besteht nicht, da diese inhibierenden bzw. aktivierenden Proteine im C-Terminus von TRPC-Proteinen binden, mit der Ausnahme von TRPC2, das auch eine CaM-Bindestelle im N-Terminus besitzt. Als dritte Möglichkeit können 14-3-3-Proteine als Adapter TRPC1 mit anderen Proteinen koppeln und die Bildung einen Signalkomplexes ermöglichen.
Auch der RhoGEF FGD-2 kann am vesikulären Transport von TRPC-Kanälen beteiligt sein, Nach Aktivierung der B-Zelle und Entleerung der intrazellulären Speicher geht TRPC1 eine Interaktion mit dem IP3-Rezeptor ein, die zur Öffnung der TRPC1-enthaltenden Kanals führt, vergleichbar zum Mechanismus in Blutplättchen. Der IP3R verdrängt dabei das inhibitorische Calmodulin, dessen Bindestelle im C-Terminus mit der für den IP3R überlappt. Im Fall von TRPC3 ist die Affinität zum IP3R stärker als bei TRPC1 und für Calmodulin schwächer, so dass die Assoziation von TRPC3 an den IP3R konstitutiv ist, was zu einer basalen Aktivität TRPC3-enthaltender Kanäle führt.
8 Diskussion 8.6 Zusammengefasstes Modell und Hypothese der Aktivierung Transportprozessen beteiligt sind. Alternativ kann FGD-2 TRPC1-enthaltende Kanäle mit anderen Signalwegen verknüpfen, die durch kleine G-Proteine beeinflusst werden.
TRIM27 kann in B-Zellen nach Rezeptorstimulation und Ca -Einfluss die Apoptose verhindern, indem es durch die konformationelle Änderung der geöffneten TRPC1-Kanäle aktiviert wird.
2+
Das PKC- bindende Protein 1 kann der Verankerung von aktivierten PKC-Isoenzymen dienen, sie mit dem TRPC-Kanal verknüpfen und in den Signalkomplex integrieren.
Der CRLF3 kann TRPC-Kanäle alternativ zum BCR bei die B-Zellaktivierung mit Hilfe von Cytokinen stimulieren.
Bei langanhaltend erhöhter cytosolischer Calciumkonzentration verdrängt Calmodulin (Ca /CaM) wiederum den IP3R von den TRPC1-enthaltenden Kanäle, was zu deren Inaktivierung führt. TRPC- Kanäle, die in „Lipid Raft“ Domänen lokalisiert sind, werden nach Internalisierung abgebaut, die in Clathrin-bedeckten Gruben befindlichen TRPC1-Proteine können jedoch wiederverwertet werden.
2+
Teile dieser Hypothese müssen noch experimentell genauer untersucht und belegt werden.
Mit der vorliegenden Studie sind interessante Erkenntnisse und neue Forschungsansätze gewonnen worden.
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