Nukleosomen-„Sliding-Assay“

Um zu untersuchen, ob DEK einen direkten Einfluss auf Remodelingfaktoren hat, wurde nun wieder auf ein definierteres System zurückgegriffen. Der

Nukleosomen-“Sliding-Assay” stellt ein hoch gereinigtes System dar, in dem nur gereinigte Komponenten wie rekombinante Remodelingfaktoren und gereinigte

Mono-Diskussion 93

nukleosomen eingesetzt werden. In Abbildung 4.23 ist zu sehen, dass rekombinantes Acf1/ISWI, wie in der Literatur beschrieben (Langst and Becker 2001), endständige Nukleosomen in Anwesenheit von ATP zur Mitte des DNA-Fragments verschiebt (Abbildung 4.23, A Spuren 1-4). In Anwesenheit von DEK ist Acf1/ISWI dazu in der Lage, auch ohne ATP das Nukleosom zu verschieben (Abbildung 4.23, A Spur 7), während diese Reaktion in Abwesenheit von DEK nur in Gegenwart von ATP funktioniert (Abbildung 4.23, A vgl. Spuren 3 und 4). Darüber hinaus ist auch in Anwesenheit von ATP eine leichte Stimulierung des „Slidings“

durch DEK zu detektieren (Abbildung 4.23, A vgl. Spuren 4 und 8). Dies ist nicht auf einen einfachen Bandshift zurückzuführen, da dies erst ab einem DEK/Nukleosomen-Verhältnis von 50 zu sehen ist (Abbildung 4.23, B), im Assay wurden aber nur Verhältnisse von 0,2 bis 5 eingesetzt. In Abbildung 4.23, C wurde das Ergebnis nochmals bestätigt, indem unterschiedliche Mengen an DEK in den Assay gegeben wurde. Ganz erstaunlich ist, dass schon bei einem Verhältnis DEK/Nukleosomen von 0,2 ein schwacher Effekt zu sehen ist (Abbildung 4.23, C vgl.

Spuren 4 und 9). Die Ergebnisse aus Abbildung 4.23, A werden durch die beiden anderen Ansätze bestätigt, denn mit steigenden Mengen an DEK wird die Stimulation der Reaktion immer stärker (Abbildung 4.23, C Spuren 11-14 und 12-18). In Anwesenheit von DEK ist Acf1/ISWI also dazu in der Lage, das Histonoktamer auch ohne ATP zu verschieben. Dies könnte ein wichtiger Einblick in die Mechanismen der Remodelingfaktoren sein.

Bei allen Mechanismen für das Nukleosomen-„Sliding“, die zur Zeit diskutiert werden, ist die Veränderung der Superhelizität der DNA von Belang. Es ist bekannt, dass die meisten Remodelingfaktoren den Twist der DNA ATP-abhängig verändern können und dadurch ein kurzes DNA-Segment von der Oberfläche des Histonoktamers ablösen können. Dieses abgelöste DNA-Segment bildet dann eine Schleife, die sich über die Nukleosomenoberfläche fortsetzt (Abbildung 1.4). DEK könnte an die Ein-und Austrittsstelle der DNA am Nukleosom binden Ein-und dort die DNA-Struktur so verändern, dass sich die DNA ablösen kann. Acf1/ISWI könnte dann in der Lage sein, vielleicht durch eine Konformationsänderung, die DNA über das Histonoktamer zu ziehen.

Interessant ist, dass HMGB-1 die „Sliding“-Reaktion von Acf1/ISWI auch stimuliert.

Allerdings wurde in dieser Arbeit nie die ATP-Abhängigkeit der Reaktion untersucht.

Diskussion 94

Hier wurde festgestellt, dass das „Sliding“ durch Acf1/ISWI in Gegenwart von HMGB-1 viel schneller geht als ohne HMGB-HMGB-1. Da HMGB-HMGB-1 auch die DNA-Struktur durch Biegen der DNA oder durch die Einführung von Supercoils verändern kann, wird auch in dieser Arbeit diskutiert, ob dies vielleicht der Grund für die Stimulierung der Reaktion sein könnte. HMGB-1 würden dann als DNA-Chaperone wirken und die DNA für die folgende Remodelingreaktion vorbereiten (Bonaldi et al. 2002). Eine ähnliche Funktion von DEK in diesem Assay ist durchaus denkbar, wobei hier noch weitere Untersuchungen gemacht werden müssen. So bleiben die Fragen offen, ob DEK direkt mit Acf1/ISWI interagiert, die Bindung von Acf1/ISWI an die veränderte DNA stimuliert wird oder ob DEK tatsächlich den ersten Schritt der Reaktion, das Abschälen des DNA-Segments übernimmt. Ebenso bleibt noch zu ermitteln, ob DEK diese Funktion auch in vivo übernehmen kann. Wenn keine direkte Interaktion von DEK und Acf1/ISWI dafür notwendig ist, könnte dies die Tatsache erklären, warum Acf1/ISWI noch nicht in Zusammenhang mit DEK gefunden wurde. In jedem Fall aber ist es ein hochinteressanter Einblick in die Mechanismen der Remodelingfaktoren.

Zusammenfassung 95

6 Zusammenfassung

In der vorliegenden Arbeit wurden die Bindungseigenschaften von DEK an proteinfreie DNA und Chromatin untersucht. Es stellte sich heraus, dass DEK die Topologie von beiden Substraten derart verändert, dass fixierte, positive Supercoils eingeführt werden. Für die proteinfreie DNA konnte dies direkt, für Minichromosomen indirekt gezeigt werden. Die Bindung von DEK erfolgt sequenzunspezifisch, womit die Arbeiten von Fu et al. und Faulkner et al. (Fu et al. 1997; Faulkner et al. 2001) im Hinblick auf die Sequenzspezifität widerlegt werden konnten, während die Arbeit von Alexiadis et al. bestätigt wurde (Alexiadis et al. 2000). DEK bindet vielmehr strukturspezifisch an DNA, so konnte gezeigt werden, dass DEK bevorzugt an Kruziform-DNA bindet. Darüber hinaus brachte die Arbeit Hinweise darauf, dass DEK auch präferenziell an supergecoilte DNA bindet.

Des Weiteren wurden ausführliche Studien über die Strukturveränderungen, die durch DEK, sowohl an proteinfreier DNA als auch an Minichromosomen, induziert werden, durchgeführt. Hierbei stellte sich heraus, dass DEK Minichromosomen sehr stark kompaktiert, indem es intramolekulare Wechselwirkungen hervorruft, während DEK mit proteinfreier DNA große Protein-Komplexe aus mehreren DNA-Molekülen bildet.

Es gibt erste Hinweise, dass die Bindung von DEK von einem unbekannten Faktor im Drosophilaembryoextrakt reguliert werden könnte, denn in Anwesenheit von DEK wird das Chromatin zwar unzugänglicher für Mikrokokkennuklease, aber die regelmäßige Positionierung der Nukleosomen bleibt erhalten.

Im dritten Abschnitt dieser Arbeit sind Versuche beschrieben, die den Einfluss von DEK auf das Chromatinremodeling analysieren. DEK stimuliert die Aktivität des Remodelingfaktors Acf1/ISWI im Nukleosomen-„Sliding“-Assay auch in Abwesenheit von ATP. Dieses Ergebnis könnte ein Schlüssel für die Mechanismen sein, mit denen die Remodelingfaktoren Nukleosomen auf einem DNA-Fragment verschieben.

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