Pharmazeutische Biologie
– Grundlagen der Biochemie –
Prof. Dr. Theo Dingermann
Institut für Pharmazeutische Biologie Goethe-Universität Frankfurt Dingermann@em.uni-frankfurt.de
Enzyme E1 E2 E3 E4
Biosynthese A B C D E
A
B
E1 E7
E5 E4
E6 E3
E2 C
E1 E2
E5 E4
Montag, 12. Dezember 11
Proteine können vielfältige Funktionen haben:
•sie sind Enzyme
•sie haben Transport- und Lagerfunktionen
•sie geben Gestalt
•sie vermitteln Bewegung
•sie vermitteln Immunität
•sie erlauben Kommunikation
•und vieles mehr !
Proteine
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• Proteine bestehen aus eindimensionalen Aminosäureketten
• Primärstruktur
• Die Reihenfolge der Aminosäuren ist festgelegt durch ein Gen
• Die Verknüpfung der Aminosäuren erfolgt an Ribosomen
• Die Aminosäurekette faltet sich in übergeordnete Strukturen
• Sekundärstruktur
• Tertiärstruktur
• Quartärstruktur
Proteine
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Peptidbindung
Primärstruktur der Proteine
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Peptidbindung
Primärstruktur der Proteine
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α-Helix und β-Faltblatt
Sekundärstruktur der Proteine
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Symbole
Sekundärstruktur der Proteine
α-Helix β-Faltblatt
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Tertiärstruktur der Proteine
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• Wasserstoffbrücken
• Ionenbindungen
• hydrophobe Wechselwirkungen
• van-der-Waals-Kräfte
• kovalente Bindungen (S–S) Beteiligte Bindungskräfte
Sekundärstruktur der Proteine
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• aktives Zentrum
• fixieren Substrate reversibel
• erniedrigen die Aktivierungsenergie einer Reaktion
• substratspezifisch
• wirkungsspezifisch
• regulierbar
Grundlegende Eigenschaften
Enzyme sind biochemische Katalysatoren
Montag, 12. Dezember 11
• Namensgebung:
• Name eines Substrates oder der katalysierten Reaktion
• und die Endung -ase
• Beispiel: Oxidoreduktase
Grundlegende Eigenschaften
Enzyme sind biochemische Katalysatoren
Montag, 12. Dezember 11
Einteilung
Enzyme
1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen
5. Isomerasen 6. Ligasen
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Einteilung
Enzyme
• Redoxreaktionen 1. Oxidoreduktasen
2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen
5. Isomerasen 6. Ligasen
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Einteilung
Enzyme
• Übertragung von „Gruppen“
1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen
5. Isomerasen 6. Ligasen
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Einteilung
Enzyme
• Spaltung von Bindungen mit H2O 1. Oxidoreduktasen
2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen
5. Isomerasen 6. Ligasen
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Einteilung
Enzyme
• Eliminierungsreaktionen
• Nichthydrolytische Spaltung von C–C oder C–O oder C–N
• Addition an Doppelbindungen 1. Oxidoreduktasen
2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen
5. Isomerasen 6. Ligasen
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Einteilung
Enzyme
• Intramolekulare Umlagerungen 1. Oxidoreduktasen
2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen
5. Isomerasen 6. Ligasen
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1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen
5. Isomerasen 6. Ligasen
Einteilung
Enzyme
• knüpfen C–C oder C–O oder C–N- Bindungen bei gleichzeitiger
Spaltung von ATP (als Energiequelle)
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• sind (fast) immer Proteine (Ausnahme: katalytisch aktive RNAs)
• haben ein aktives Zentrum
• fixieren Substrate reversibel
• erniedrigen die Aktivierungsenergie einer Reaktion
• sind substratspezifisch
• können an chemischen Reaktionen aktiv teilnehmen
• gehen aus einer katalysierten Reaktion unverändert hervor Eigenschaften
Enzyme
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