Metalle in Lebewesen

Philipps-Universität Marburg Fachbereich Chemie

Wintersemester 2002/ 03

Seminar: Übungen im Experimentalvortrag

Metalle in Lebewesen

Ein Einblick in die Bioanorganische Chemie

Vortrag vom 30. Januar 2003

Carmen Sondergeld

Geschwister-Scholl Str. 3/ 420 35 039 Marburg

Studienfächer: Biologie (7), Chemie (6)

Hinweis:

Dieses Protokoll stammt von der Seite www.chids.de (Chemie in der Schule).

Dort können unterschiedliche Materialien für den Schulunterricht herunter geladen werden, unter anderem hunderte von Experimentalvorträgen so wie der vorliegende:

http://online-media.uni-marburg.de/chemie/chids/veranstaltungen/uebungen_experimentalvortrag.html

Inhaltsverzeichnis

Seite

1. Was ist Bioanorganische Chemie?... 1

1.1 Das Periodensystem des Lebens... 2

2. Spurenelemente... 2

3. Eisen im menschlichen Körper...3

3.1 Funktion des Eisens im Hämoglobin...4

3.1.1 Der Sauerstofftransport...5

3.1.2 Kohlenmonoxid: ein toxisches Gas... 6

3.1.3 Der Kohlendioxidtransport im Blut... 7

Versuch 1: Einfluss verschiedener Gase auf die Färbung von Hämoglobin...9

3.2 Funktion des Eisens in der Atmungskette... 11

3.2.1 Die Elektronentransportkette... 12

3.2.2 Erklärung der Redoxreaktion am Beispiel des Cytochroms... 13

Versuch 2: Ein Modell der Atmungskette („Baumannscher Versuch“) ... 13

3.3 Eisengehalte in Nahrungsmitteln... 15

Versuch 3: Quantitative Eisenbestimmung im Feldsalat ... 17

4. Metalle im Zentrum der Photosynthese...22

Versuch 4: Chlorophyll als Ionenaustauscher...23

5. Beispiel eines toxischen Metalls: Blei...26

5.1 Verwendung von Blei- gestern und heute... 26

5.2 Gesundheitliche Folgen einer Bleikontamination... 27

5.3 Deposition von Blei im Organismus...28

Versuch 5: Hemmung der α-Amylase durch Blei(II)-Ionen...28

6. Abschlussbetrachtung...32

7. Literaturliste... 33

1. Was ist Bioanorganische Chemie?

In der Bezeichnung „Bioanorganische Chemie“ liegt eine scheinbare Widersprüchlichkeit vor, denn historisch bedingt, beschäftigt sich die anorganische Chemie mit der „toten Materie“, während das Wort „bio“ aus dem griechischen die Bedeutung „Leben“ hat.

Nachdem eine zunehmende Kenntnis über die Notwendigkeit anorganischer Bestandteile in lebenden Organismen gewonnen wurde, hat sich die Bioanorganische Chemie als eigene Disziplin entwickelt, deren Arbeitsbereiche sich aus der Überschneidung folgender Gebiete ergeben.

Die Bioanorganische Chemie befasst sich mit folgenden Aufgaben:

-

Untersuchung der in der Biologie natürlicherweise vorkommenden Elemente,

-

Untersuchung anorganischer Elemente hinsichtlich Nährstoffcharakter und Toxizität,

-

Einführung von Metallen als Sonden oder Arzneimittel in biologische Systeme,

-

Untersuchung von Transport und Speicherung biorelevanter Metalle.

Der Bioanorganiker untersucht somit die anorganischen Elemente und insbesondere ihre Funktionsweise in vivo.

1.1 Das Periodensystem des Lebens

Das folgende Periodensystem zeigt, welche Elemente für die jeweiligen Lebewesen von

Bedeutung sind. Die Bioverfügbarkeit eines Elementes bestimmt, ob und in welchem Maße es

in den Organismus eingebaut wird, d.h. je weiter ein Element in der Umwelt verbreitet ist, desto größer ist auch die Menge, die für Lebewesen essentiell ist. Daraus ließe sich schließen, dass alle auf der Erde verfügbaren Elemente auch für den lebenden Organismus notwendig sein müssten. Die Schwierigkeit besteht jedoch darin, die Essentialität nachzuweisen, denn oft genügen geringste Spuren eines Elements, z.B. aufgenommen aus dem Staub der Luft, um das Reservoir aufzufüllen und damit Mangelerscheinungen zu vermeiden.

Essentiell für alle Tiere und Pflanzen

Essentiell für bestimmte Klassen von Tieren und Pflanzen Essentiell für eine Vielfalt von Spezies in einer Klasse Biochemische Bedeutung unklar

2. Spurenelemente

Essentielle Elemente für unseren Organismus sind z.B. die Spurenelemente. Spurenelemente gehören zu den Mineralstoffen, sind aber nur in kleinsten Mengen, also in Spuren von unter 50 mg/kg Körpergewicht, in unserem Körper vorhanden. Heute können mit Sicherheit 11 Spurenelemente als lebensnotwendig bezeichnet werden, die in unterschiedlicher Masse in unserem Körper vorliegen.

A c R a F r

R n A t P o B i P b T l H g A u P t I r O s R W e T

a H f L a B a C s

X I e T e S b S n I n C d A g P d R h R u T c M o N b Z Y r S r R b

K r B r S e A s G e G a Z n C u N i C o F e M n C V r T i S c C K a

A r C S l S P

i A l M

g N a

N F e O N C B B

e L i

H

H e

Spurenelement Masse [g] pro Erwachsener (70 kg)

Eisen 4 – 5

Kupfer 0,04 – 0,08

Zink 2 – 4

Kobalt 0,0011

Mangan 0,012 – 0,020

Chrom 0,006

Iod 0,01 – 0,02

Selen 0,03

Fluor -*

Nickel -*

Moybdän -*

* Die für den menschlichen Organismus essentielle Masse ist noch nicht bekannt.

3. Eisen im menschlichen Körper

Eisen ist das vierthäufigste aller Elemente und das häufigste Übergangsmetall auf der Erdoberfläche und in den lebenden Organismen. Während Metallionen normalerweise nur mit Anionen reagieren können, weist Eisen die Besonderheit auf, dass es auch mit neutralen Molekülen wie Sauerstoff reagiert. Eisen ist deshalb Bestandteil des Hämoglobins, des für den Sauerstofftransport im Blut verantwortlichen Proteins.

Das Gesamtkörpereisen beträgt beim gesunden Menschen etwa 4 – 5 g und ist auf verschiedene Fraktionen (Funktions-, Transport- und Depoteisen) verteilt. Mehr als 60% sind im Hämoglobin gebunden, 4,5% im Myoglobin und nur 2% in Enzymen, die mit molekularem Sauerstoff oder H

O

arbeiten. Rund 10% des Eisens liegen in einer Form vor, bei der das Eisen nicht in einem Porphyringerüst, sondern direkt an die Peptidkette gebunden ist (Nichthämenzyme). Im Blutplasma erfolgt der Eisentransport in Bindung an das Protein Transferrin, in den Geweben liegt Eisen mit den Proteinen Ferritin und Hämosiderin als Speichereisen vor.

Hämoglobin beinhaltet also über 60% des im Körper vorhanden Eisens. Es hat dort die

Funktion des Gastransports. Welche Auswirkungen die Art des Gases auf die Färbung des

Hämoglobins hat, soll im ersten Versuch dargestellt werden.

3.1 Funktion des Eisens im Hämoglobin

Die Fähigkeit des Blutes, Gase aufzunehmen und zu transportieren, beruht auf der Anwesenheit des Moleküls Hämoglobin, bzw. Myoglobin, speziell eines Bereiches dieses Moleküls, der keine Polypeptidnatur besitzt: des Häms. Diese Gruppe ist auch für die charakteristische Farbe von Myoglobin und Hämoglobin verantwortlich.

Das Häm setzt sich aus einem organischen Teil und einem Eisenion zusammen. Der organische Teil, das Protopophyrin, besteht aus vier Pyrrolringen, die durch Methinbrücken zu einem Tetrapyrrolsystem verknüpft sind. Vier Methyl-, zwei Vinyl- und zwei Propionatseitenketten hängen an diesem Tetrapyrrolsystem. Das Eisenion im Häm ist an die vier Stickstoffatome im Zentrum des Protopophyrinringes gebunden. Es kann darüber hinaus zwei weitere Bindungen eingehen, die beidseitig senkrecht auf der Hämebene stehen; diese Bindungsstellen bezeichnet man als fünfte und sechste Koordinationsstelle. Über die 5.

Koordinationsstelle ist die Hämgruppe durch die Aminosäure Histidin (proximales Histidin) mit einer Polypeptidkette verbunden. Die 6. Koordinationsstelle ist zur Bindung des Sauerstoffs, bzw. anderer Gase vorhanden. Das Eisenion kann in der Oxidationsstufe + 2 oder + 3 vorliegen. Allerdings kann Sauerstoff nur mit dem zweiwertigen Eisen binden. Die gleiche Nomenklatur gilt für Myoglobin.

Wie schon erwähnt, ist das Häm über ein Histidin an eine Polypeptidkette gebunden. Durch

Zusammenlagerung von vier dieser Häm-Polypeptidketten ergibt sich das Molekül

Hämoglobin, wobei die einzelnen Ketten durch nicht-kovalente Kräfte zusammengehalten

werden.

Das Hämoglobinmolekül ist annähernd kugelförmig und hat einen Durchmesser von 5,5 nm.

Seine vier Ketten liegen in tetraedrisch gepackter Form vor. Die Hämgruppen befinden sich in Taschen im Außenbereich des Moleküls, so dass die vier Sauerstoffbindungszentren weit voneinander entfernt sind.

3.1.1 Der Sauerstofftransport

Den Vorgang der Anlagerung eines Sauerstoffmoleküls an das Pophyrineisen der Hämoglobinuntereinheit bezeichnet man als Oxygenierung (Oxyhämoglobin), die Abgabe des Sauerstoffs als Desoxygenierung (Desoxyhämoglobin).

Im Desoxyhämoglobin liegt das Eisenion etwa 0,04 nm außerhalb der Hämebene in Richtung des proximalen Histidins, so dass die Hämgruppe konvex in die gleiche Richtung vorgewölbt ist. Bei der Oxygenierung bewegt sich das Eisenion in die Porphyrinebene hinein, um eine feste Bindung mit dem Sauerstoff einzugehen, wodurch das Häm flacher wird.

Strukturuntersuchungen vieler synthetischer Eisenporphyrine haben ergeben, dass das Eisenion bei Verbindungen mit der Koordinationszahl fünf außerhalb der Hämebene liegt, in Komplexen mit der Koordinationszahl sechs jedoch in oder fast in der Hämebene. Wenn sich das Eisenion bei der Oxygenierung in die Hämebe hineinbewegt, zieht es das proximale Histidin mit. Diese Bewegung des Histidins zieht eine Verschiebung der Polypeptidkette nach sich. Eine Strukturänderung innerhalb einer Untereinheit wird in Strukturänderungen an den Kontaktflächen zwischen den einzelnen Untereinheiten übersetzt, wodurch es zur Konformationsänderung des gesamten Hämoglobinmoleküls kommt.

O

O

Aufgrund der oben beschriebenen Konformationsänderung des Hämoglobinmoleküls kommt es zu folgendem Phänomen: bei der Anlagerung von vier Sauerstoffmolekülen an das Hämoglobintetramer wird das erste nur sehr langsam, das zweite und dritte schon wesentlich leichter und das vierte mehrere hundert Male schneller aufgenommen. („Der Appetit kommt beim Essen“).

3.1.2 Kohlenmonoxid: ein toxisches Gas

Kohlenmonoxid ist ein giftiges Gas, das durch unvollständige Verbrennung organischer Verbindungen entsteht. Die Toxizität dieses farb- und geruchlosen Gases kommt dadurch zustande, dass es sich an Stelle des Sauerstoffs an das Hämoglobinmolekül anlagert und so den Sauerstofftransport blockiert.

Die Bindungsaffinität des Kohlenmonoxid zum freien Häm-Komplex ist 25 000fach stärker als zum Sauerstoff. Dies ist darauf zurückzuführen, dass Kohlenmonoxid linear an das Eisenion bindet, während Sauerstoff aufgrund des feien Elektronenpaars nur in einem Winkel von 120° binden kann.

Wäre die Bindungsaffinität zu Kohlenmonoxid in unserem Körper so hoch, würden wir nicht überleben können, da auch in den Zellen, z.B. beim Hämabbau, Kohlenmonoxid entsteht.

Abhilfe schaffen hierbei die Polypeptidketten des Hämoglobinmoleküls. Die räumliche Einschränkung der 6. Koordinationsstelle durch die Proteinumgebung (distales Histidin) erzwingt eine Abknickung des Kohlenmonoxidmoleküls, wodurch die Bindung deutlich geschwächt wird, so dass letztendlich nur noch eine 200fach höhere Bindungsaffinität des Kohlenmonoxid gegenüber dem Sauerstoff vorhanden ist. Diese Bindungsaffinität reicht dennoch aus, um das Gas für uns toxisch zu machen.

N

HN Fe C O

N

HN

Fe

O O

Das mit Kohlenmonoxid beladene Hämoglobin heißt Carboxyhämoglobin.

3.1.3 Der Kohlendioxidtransport im Blut

Kohlendioxid wird im Unterschied zu den beiden anderen Gasen nicht an die Häm-Gruppe gebunden, sondern im Plasma, bzw. in den roten Blutkörperchen meist als Hydrogencarbonat transportiert.

Das Blut wird in den Geweben mit Kohlendioxid beladen, das ihm in den Atmungsepithelien wieder entzogen wird. Das Kohlendioxid gelangt als molekulares CO

ins Blut und verlässt es so auch wieder, die CO

-Moleküle sind nicht polar und diffundieren viel schneller durch die Membran als z.B. HCO

.

Gelangt das Kohlendioxid aus den Geweben ins Blut, so reagiert es dort mit Wasser langsam zur Kohlensäure, die dann zu Hydrogencarbonat und Hydroniumionen dissoziiert. Die Protonen werden von Proteinen aufgenommen. Ein weiterer Anteil des Kohlendioxid diffundiert in die roten Blutkörperchen. Dort findet die Bildung von Hydrogencarbonat viel schneller statt, da das Enzym Carboanhydrase die Reaktion katalysiert. Eine weitere Transportform des Kohlendioxid stellen Carbaminoverbindungen dar, die mit Proteinen, u.a.

auch Hämoglobin, gebildet werden. Ein Grund, warum der Großteil des Kohlendioxids mit den roten Blutkörperchen transportiert wird, liegt darin, dass das desoxygenierte Hämoglobin als Protonenakzeptor fungiert.

Durch die Bindung der Protonen, wobei molekularer Sauerstoff an das Gewebe abgegeben wird, werden die Änderungen im pH-Wert auf einem Minimum gehalten. Bei vollständiger Desoxygenierung des gesättigten Hämoglobins, bei der 1 mol O

abgegeben wird, werden 0,7 mol H

gebunden.

N

HN Fe N

NH O O

N

HN Fe N

NH C O

H-Brücken Erzwungene

Abknickung

O

O

Gewebe

CO

+ H

O H

CO

HCO

+ H

CO

+ Protein-N H

+ Protein-N CO

+ H

O H

CO

HCO

+ H

CO

Plasma

Carboanhydr ase

langsa

schn ell H

H

H

COO

Rotes Blutkörperchen

Versuch 1: Einfluss verschiedener Gase auf die Färbung von Hämoglobin

Material und Chemikalien:

-

Stativmaterial

-

6 Gaswaschflaschen

-

O

-Gasflasche mit Druckminderer und Schlauchverbindung O, R 8, S 17

-

CO

-Gasflasche mit Nadelventil und Schlauchverbindung R As, S 9, S 23

-

CO-Gasflasche mit Druckminderer und Schlauchverbindung F+, T, R 61-12-23-48/23, S 53-45

-

Frisches Schweineblut aus dem Schlachthof

-

Ethanol

F, R 11, S 7-16

Versuchsdurchführung:

Jeweils zwei Gaswaschflaschen werden mit Hilfe eines PVC-Schlauches verbunden, wobei eine Flasche als Sicherheitswaschflasche dient und die andere zu 1/3 mit Schweineblut befüllt wird. Durch Zugabe einiger Tropfen Ethanol wird die Oberflächenspannung des Blutes herabgesetzt und damit die Schaumentwicklung reduziert.

An jedes Gaswaschflaschenpaar wird nun eine Gasflasche über die Schlauchverbindung angeschlossen und das entsprechende Gas langsam perlend durch das Blut geleitet. Bei der Ableitung der Gase ist darauf zu achten, dass Kohlenmonoxid in den Abzug gelangt, da es hochtoxisch ist, bei Kohlendioxid und Sauerstoff ist das nicht nötig.

Während des Versuchs ist auf die Verfärbungen des Blutes zu achten.

Versuchsauswertung:

Das Hämoglobin in den Waschflaschen liegt nach der Spülung mit den drei verschiedenen

Gasen in folgender Form und Farbe vor:

Waschflasche 1:

Kohlendioxid: Desoxyhämoglobin Waschflasche 2:

Sauerstoff: Oxyhämoglobin Waschflasche 3:

Kohlenmonoxid: Carboxyhämoglobin

Die unterschiedliche Färbung lässt sich durch die Konformationsänderung des Hämoglobinmoleküls nach dem „Beladen“ mit verschiedenen Gasen, bzw. „Entladen“

erklären und anhand der Absorptionsspektren verdeutlichen.

Carboxyhämoglobin und Oxyhämoglobin sind farblich schwer voneinander zu unterscheiden.

Beide haben zwei Maxima, bei ca. 540 und 575 nm, d.h. sie absorbieren grünes und gelbes Licht, dessen Komplementärfarbe purpur-indigo ist.

Lediglich Desoxyhämoglobin hat ein etwas anderes Absorptionsmaximum, nämlich bei 550 nm. Es absorbiert also gelbgrünes Licht und lässt Wellenlängen der Farbe violett passieren.

Darin liegt auch die Gefahr einer Kohlenmonoxidvergiftung. Während man Kohlendioxid- vergiftungen leicht an den bläulich gefärbten Lippen, Fingernägeln und Haut erkennen kann, zeigen Personen, die zuviel Kohlenmonoxid eingeatmet haben, eine sehr rosige Hautfarbe.

Oxyhämoglobin, Desoxyhämoglobin Carboxyhämoglobin

E

400 500 600 700 Wellenlänge [nm]

0,1

0,2

0,3

0,4

0,5

0,6

0,7

3.2 Funktion des Eisens in der Atmungskette

Die Atmungskette ist der letzte Schritt des Glucose-Abbaus. Hier erfolgt die Vereinigung von Wasserstoff und Sauerstoff, d.h. es findet praktisch eine Knallgasreaktion statt, wobei die freiwerdende Energie in Form von ATP gewonnen wird, welches das eigentliche Endprodukt des Glucose-Abbaus ist.

H2 + ½ O2  H2O Δ G = - 235 kJ/mol ADP + Pi  ATP

In einer Zelle kann kein molekularer Wasserstoff vorliegen, da er sofort durch Diffusion die Zelle verlassen würde. Die Zelle speichert den Wasserstoff daher mit Hilfe von Coenzymen wie z.B. NADH/H

(Nicotinamid-AdeneninDinucleotid-Hydrogen).

Die Reaktion dieses Coenzyms mit molekularem Sauerstoff entspricht der Knallgasreaktion:

NADH/H+ + ½ O2  H2O + NAD+

Bei der Reaktion werden zwei Elektronen und zwei Protonen vom NADH/H

auf den Sauerstoff übertragen. Diese Reaktion ist derart exotherm, dass quasi die ganze Zelle platzen würde, wenn sie in einem Schritt abliefe. Sie muss daher in mehrere Teilschritte zerlegt werden, woraus sich die sog. Elektronentransportkette ergibt.

0 0 +I -II

3.2.1 Die Elektronentransportkette

In den Mitochondrien jeder Zelle ist eine Serie von Redoxsystemen lokalisiert, die so hintereinander geschaltet sind, dass die Elektronen wie in einer Kette weitergegeben werden können, so dass sie schrittweise vom NADH/H

schließlich auf den Sauerstoff übertragen werden. Dabei wird ein Potential von 1,13 V überwunden.

Das durch die Aufnahme von 2 Elektronen entstehende Oxygeniumion verbindet sich mit zwei Protonen, die schon früher aus der Kette ausgeschieden sind zu Wasser, dem Endprodukt des Glucose Abbaus.

NADH/H

Chinon

Cytochrom b

Cytochrom c

Cytochromoxidase 2 e

2 e

2 e

2 e

2 e

2 H

H

O E° [V]

+ 0,81 - 0,32

1,13

2 H

½ O



½ O

3.2.2 Erklärung der Redoxreaktion am Beispiel des Cytochroms

Cytochrom ist ein Protein, welches als Wirkungsgruppe das Häm enthält (Tetrapyrrolsystem mit Eisen als Zentralion s.o.).

Während der Elektronenübertragung ändert das Eisen seine Wertigkeit von +2 auf +3.

Fe2+ Fe3+

Versuch 2: Ein Modell der Atmungskette („Baumannscher Versuch“)

Material und Chemikalien:

-

Erlenmeyerkolben (100 ml) mit passendem Gummistopfen

-

Cystein

m = 0,5 g Xn, R 22

-

Natriumacetat-Lösung c = 0,5 mol/l; V = 100 ml

-

Eisen(II)sulfat-Heptahydrat

m = 0,3 g

Xn, R 22, S 24/25 Versuchsdurchführung:

e

e

O ^2-

0,5 g Cystein werden in 100 ml Natriumacetat-Lösung im Erlenmeyerkolben gelöst. Sodann fügt man 0,3 g feingepulvertes Eisen(II)sulfat-Heptahydrat hinzu, setzt den Gummistopfen auf und schüttelt. Man lässt bis zur Entfärbung stehen und schüttelt erneut. Die Reaktion kann mehrfach wiederholt werden.

Versuchsauswertung:

Fe

-Ionen können die Oxidation von Cystein zu Cystin katalysieren. Es handelt sich hierbei um einen Autoxidation, wobei eine Disulfidbindung entsteht. Das Cystein ist einerseits ein H

-Donor, gleichzeitig gibt es jedoch auch Elektronen ab, es fungiert also als Reduktions- mittel und reduziert das Fe

zu Fe

. Die Fe

-Ionen werden unter Elektronenabgabe an den Sauerstoff wieder oxidiert. Der zu einem Oxygeniumion reduzierte Sauerstoff verbindet sich mit den freien Protonen zu Wasser.

Die Reaktion läuft nur in Anwesenheit der Fe

-Ionen ab, sie fungieren also als Katalysator.

Wie in der Atmungskette dienen auch hier die Eisenionen dazu, das große Redoxpotential der Systeme Cystein/ Cystin und Sauerstoff/ Oxygeniumion zu überbrücken.

Experimentell ist die Reaktion leicht zu verfolgen, da die Fe

-Ionen mit Cystein einen blauviolett gefärbten Komplex bilden. Ein Komplex von Fe

mit Cystein existiert zwar auch, er ist aber farblos.

2 e

2 e

In diesem Komplex ist das Eisen(III)ion oktaedrisch von zwei Cysteinmolekülen umgeben, wobei jeweils die Thio-, die Carbonyl- und die Aminogruppe als Liganden fungieren.

Betrachtet man die daraus resultierenden Ringsysteme, so scheinen diese relativ stabil, weil sie mit jeweils 5-6 Atomen eine geringe Ringspannung aufweisen.

Sobald der Sauerstoff in der Lösung verbraucht ist, liegt das Eisen in der zweiwertigen Form vor und die Lösung ist farblos. Durch Schütteln und den damit verbundenen Sauerstoff- einstrom startet man die Reaktion wieder und die Lösung färbt sich blau (Fe

-Cystein- Komplex).

Der Vorgang kann viele Male wiederholt werden, bis das eingesetzte Cystein vollständig verbraucht ist.

3.3 Eisengehalte in Nahrungsmitteln

Der Mensch scheidet je nach Alter, Geschlecht und Körperverfassung täglich etwa 0,5 bis 4,0 mg Eisen über die Darmepithelzellen aus. Größere Eisenverluste treten nur bei Blutungen durch den damit verbundenen Hämoglobinverlust auf.

Um die Bilanz aufrecht zu erhalten, muss eben die ausgeschiedene Menge dem Körper wieder über die Nahrung zugeführt werden. Die Eisenresorption stellt einen komplizierten Vorgang dar, der in seinen Einzelheiten noch nicht geklärt ist. Sie erfolgt im Duodenum. Da das Eisen der meisten Nahrungsmittel nur zu 10% resorbiert wird, muss etwa die 10fache Menge zugeführt werden, um eine optimale Versorgung zu gewährleisten.

Verschiedene Nahrungsmittel haben einen unterschiedlichen Gehalt an Eisen. Hier einige

Beispiele (die Angaben beziehen sich immer auf mg/100g):

Auch wenn man üblicherweise von den Spurenelementen „Eisen“, „Zink“ oder „Kupfer“

spricht, sind doch immer die entsprechenden Ionen gemeint, denn der Organismus kann der Nahrung die Mineralstoffe nur in Ionenform entziehen. Für die Bioverfügbarkeit ist die Form der Darreichung, z.B. geeignete Komplexierung durch organische Säuren, wie z.B.

Citronensäure maßgebend. Eisen aus tierischen Nahrungsmitteln wird besser resorbiert, da es in der zweiwertigen Form vorliegt, als aus pflanzlichen, hier liegt es als Fe

vor und muss erst reduziert werden. Ascorbinsäure verbessert die Resorption, schwarzer Tee und Kaffee hemmen infolge schwerlöslicher Gerbstoffkomplexe die Eisenaufnahme.

Ein Mangel an Eisen führt zu Blutarmut, Müdigkeit und Muskelschwäche. Bei dauernder Überdosierung färbt sich die Haut braun und es kann zu Störungen der Leberfunktion kommen.

In diesem Zusammenhang sei auch die Eisenspeicherkrankheit, die Hämochromatose erwähnt. Dies ist eine der in Europa am häufigsten auftretenden Erbkrankheiten, von der Männer 10 mal häufiger betroffen sind als Frauen.

Bei dieser Erkrankung kommt es aufgrund einer erhöhten Eisenaufnahme im Darm zu einer Erhöhung des Gesamteisengehaltes bis zu 80 g. Die Folgen einer unbehandelten Hämochromatose sind starke Ermüdungserscheinungen, Gelenkprobleme, Haut- pigmentierungen, Herzprobleme, Leberzirrhose bis hin zum Leberkrebs. Als Therapie wird eine regelmäßige Blutabnahme in der Art eines Aderlasses durchgeführt.

Fisch: 1,0 – 3,0

Fleisch/ Wurst: 2,0 – 17,0

Rohes Obst/

Gemüse: 0,5 – 4,0

Weizenkeime: 9,4

Versuch 3: Quantitative Eisenbestimmung im Feldsalat

Material:

-

Waage

-

Dreifuß mit Tondreieck

-

Tontiegel

-

Bunsenbrenner

-

Filtrierring

-

Glastrichter mit Faltenfilter

-

Messkolben (250 ml)

-

8 Messkolben (100 ml)

-

4 Vollpipetten (50ml, 20ml, 10 ml, 5 ml)

-

Eppendorf-Pipette (1ml)

-

Spatel

-

Photometer mit Filter (546 nm)

-

2 Quarzküvetten (d = 1cm) Chemikalien:

-

Eisen(II)sulfat-Heptahydrat

Xn, R 22, S 24/25

-

Schwefelsäure

c = 1,5 mo/l

C, R 34, S 26-30-36/37/39-45

-

Salzsäure

w = 0,35 – 0.37

C, R 34-37, S 26-36/37/39-45

-

Natriumacetat

Ammoniumacetat

Essigsäure

(Eisessig)

w = 1,0

C, R 10-35, S 23-26-36/37/39-45

-

Ascorbinsäure

-

1,10-Phenanthrolinhydrochlorid

bidestilliertes Wasser

Reagenzlösungen:

-

Eisenstammlösung:

Zu 497,80 mg Eisen(II)sulfat-Heptahydrat gibt man 3 ml Schwefelsäure (c = 1,5 mol/l) und füllt mit bidestilliertem Wasser auf 100 ml auf.

Massenkonzentration: ρ(Fe

) = 1 mg/ml

-

Acetatpufferlösung (pH = 4,5):

54,4 g Natriumacetat und 30,8 g Ammoniumacetat werden in 100 g Eisessig gelöst und mit bidestilliertem Wasser auf 100 ml aufgefüllt.

-

Ascorbinsäure-Lösung:

w = 0,1 in bidestilliertem Wasser

-

Phenanthrolin-Lösung:

w = 0,005 in bidestilliertem Wasser

Versuchsdurchführung

a) Erstellung der photometrischen Eichgeraden

Aus der angesetzten Eisen(II)stammlösung entnimmt man mit Hilfe einer Eppendorf-Pipette Proben von 50 – 150 – 250 – 350 – 450 – 550 µl und gibt sie in 6 verschiedene 100 ml- Messkolben. Zu jeder Probe fügt man nun 5 ml Ascorbinsäure-Lösung und 20 ml des Acetatpuffers. Nach weiteren 5 min. versetzt man jede Lösung mit 10 ml Phenanthrolin- Lösung und nach einer erneuten Wartezeit von 20 Minuten füllt man jeden Messkolben mit bidestilliertem Wasser bis zur Marke auf. In einem weiteren Messkolben setzt man eine Lösung zur Messung des Blindwertes, bestehend aus Ascorbinsäure-, Puffer- und Phenanthrolin Lösung, an.

Nachdem das Photometer mit Hilfe des Blindwertes geeicht wurde, photometriert man nacheinander die Proben und erstellt eine Kalibriergerade, indem man die gemessenen Extinktionen gegen die Massenkonzentrationen des Eisens aufträgt.

b) Aufarbeitung des Feldsalats

Zunächst muss der Feldsalat verascht werden. Hierfür werden ca. 50 g in einen Porzellantiegel eingewogen und mit Hilfe eines Bunsenbrenners verascht, zunächst mit kleiner Brennerflame, danach durch direkte Entzündung. Anschließend wird die Probe solange geglüht bis keine Rußrückstände mehr zu beobachten sind. Die erkaltete Probe wird in 25 ml Salzsäure aufgenommen. Diese Lösung wird erhitzt, fast bis zur Trockne eingedampft und über einen Faltenfilter in einen 250 ml-Messkolben filtriert, wobei darauf zu achten ist, den Filter und den Tiegel gründlich mit bidestilliertem Wasser auszuwaschen.

Durch Zusatz von festem Natriumacetat wird die salzsaure Lösung auf pH = 5 eingestellt.

Letztendlich wird der Messkolben bis zur Marke mit bidestilliertem Wasser aufgefüllt.

c) Gehaltsbestimmung des Eisens im Feldsalat

Aus dem 250 ml-Messkolben wird eine 50 ml Probe entnommen und in einen 100 ml-

Messkolben pipettiert. Anschließend versetzt man die Probe mit den Reagenzlösungen nach

obigem Schema. Aufgrund der gemessenen Extinktion kann anhand der Kalibriergeraden die

Masse an Eisen in 100 ml Lösung bestimmt werden.

Versuchsauswertung:

Die Extinktion der Feldsalatprobe beträgt 0,183, anhand der Eichkurve ergibt sich daraus ein Eisengehalt von 206 µg pro 100 ml Lösung.

Die Masse an Eisen in 50 ml Säureextrakt, der zur Messung eingesetzt wurde, beträgt somit 206 µg, in 250 ml Säureextrakt 1030 µg. Der Säureextrakt wurde aus 50 g Feldsalat hergestellt, in 100 g Feldsalat liegt somit ein Gehalt von 2060 µg oder 2,06 mg vor.

Der theoretische Wert liegt bei 2 mg/100 g.

Reaktionen:

Reaktion 1:

Hier erfolgt die Reduktion der Fe

-Ionen zu zweiwertigen Eisenionen, während gleichzeitig die Ascorbinsäure zur Dehydroascorbinsäure oxidiert wird. Es handelt sich somit um eine Redoxreaktion.

Kalibriergerade zur Eisenbestimmung

0 0,1 0,2 0,3 0,4 0,5 0,6

0 100 200 300 400 500 600

Massenkonzentration [µg/100 ml]

E xt in kt io n

C O C C

H H C

CH

OH HO

HO HO C

O

+ 2 Fe

+ 2 H

O

O C

C C

H H C

CH

OH HO

C O O

O

+ 2 Fe

+ 2 H

O

+I

+III

+II

+II

(aq) (aq)

Reaktion2:

Die bei der Reaktion entstehenden Hydroniumionen werden von dem Acetatpuffer in einer Säure-Base Reaktion nach Broenstedt abgefangen.

B1 S2 S1 B2

Reaktion 3

Die Komplexierung des Fe

-Ions erfolgt mit 1,10-Phenanthrolinhydorchlorid, wobei das 1,10-Phenanthrolin-Eisen(II)Komplexion (Ferroin) entsteht, ein oktaedrischer Komplex von orangeroter Farbe, der im pH-Bereich von 2,5 – 9 beständig ist und Licht der Wellenlänge 546 nm absorbiert.

CH

COO

+ H

O



CH

COOH

+ H

O

N/

N/ /N

/N

N/ /N

Fe²⁺

N

H /N Cl

+ Fe

+ 3 H

O

+ 3 H

O

+ 3 Cl

3

(aq)

(aq)

4. Metalle im Zentrum der Photosynthese

Nicht nur im menschlichen Organismus haben Metalle eine wichtige Funktion, auch der pflanzliche Organismus kann ohne gewisse Spurenelemente nicht existieren. Im Folgenden soll die Bedeutung der Metalle in der Photosynthese dargestellt werden.

Die Photosynthese ist der Prozess, bei dem Pflanzen Lichtenergie, die von der Sonne stammt, in stabile chemische Energie umwandeln.

Vereinfacht lässt sich sagen, dass aus Kohlendioxid und Wasser mit Hilfe von Lichtenergie Glucose gewonnen wird. Das bei dieser Reaktion entstehende Abfallprodukt ist molekularer Sauerstoff.

6 CO2 + 6 H2O  C6H12O6 + 6 O2

In den grünen Pflanzen läuft die Photosynthese in den Chloroplasten, genauer gesagt in den Thylakoidmembranen der Chloroplasten ab. Die Thylakoidmembranen enthalten das Chlorophyll, das das wichtigste Pigment der Lichtabsorption darstellt.

Das Chlorophyllmolekül weist in seiner Struktur Ähnlichkeiten zum Häm des Hämoglobins auf. Wie das Häm besteht das Chlorophyll aus einem Tetrapyrrolring (Porphyrinring), in dessen Zentrum ein Metallion vorliegt. Ein Unterschied besteht in den beim Chlorophyll vorhandenen Seitenketten, z.B. dem Phytolrest und in der Art des Zentralions, das in diesem Fall ein Magnesiumion ist.

Der Phorphyrinring besitzt 11 konjugierte Doppelbindungen, so dass man sich eine ringförmige π-Elektronenwolke über und unter der Porphyrinebenen vorstellen kann. Wie auch beim Hämoglobin ist dieser Molekülabschnitt maßgeblich für die Lichtabsorption und Farbigkeit des Moleküls verantwortlich.

Licht

Versuch 4: Chlorophyll als Ionenaustauscher

Material:

-

Waage

-

2 Bechergläser (600 ml)

-

2 Magnetrührer mit Rührfisch

-

Bohnen m = 120 g

-

Reagenzgläser Chemikalien:

-

Kupfersulfat-Pentahydrat-Lösung c = 0,1 mol/l; V = 200 ml

Xn, N, R 22-36/38-50/53, S 22-60-61

-

Destilliertes Wasser V = 200 ml

-

Natriumsulfit

Kaliumrhodanid

Xn, R 20/21-22-32, S 13

-

Titangelb

0,1 g Titangelb in 100 ml Ethanol lösen F, R 11, S 7-16

-

Natronlauge c = 1 mol/l

C, R 34, S 26-36/37/39-45

Versuchsdurchführung:

60 g Bohnen werden gleichzeitig in entionisiertem Wasser und Kupfersulfatlösung c = 0,1

mol/l ca. 20 Minuten gekocht. Nach dem Kochen wird das Gemüse mit Wasser abgespült und

auf ein weißes Papier oder in eine Porzellanschale gelegt.

Um Mg

-Ionen in der Kupfersulfatlösung, und damit den Ionenaustausch, nachzuweisen, müssen zunächst die Kupferionen aus der Lösung entfernt werden. Dazu wird eine Probe (ein Reagenzglas) der türkisen Kupfersulfatlösung zunächst auf dem Bunsenbrenner eingeengt.

Die abgekühlte Lösung wird dann mit einer Spatelspitze Natriumsulfit versetzt und geschüttelt. Zuletzt gibt man noch eine Spatelspitze Kaliumthiocyanat hinzu. Dabei kommt es zum Ausfallen eines weißen Niederschlages, der durch Zentrifugieren entfernt wird.

Nach der Zentrifugation wird überprüft, ob sich im Überstand noch Cu(II)-Ionen befinden, indem man nochmals Na

SO

und KSCN

zusetzt. Kommt es zum weiteren Ausfallen von Kupferrhodanid, muss erneut zentrifugiert werden. Diesen Vorgang wiederholt man so oft, bis im Überstand keine Cu

-Ionen mehr enthalten sind, d.h. bis der Überstand farblos ist und es zu keinem Niederschlag mehr kommt.

Zu ca. 5 ml der Cu(II)-Ionen freien Lösung gibt man 1 ml Titangelb-Lösung und einige Tropfen Natronlauge c = 1 mol/l.

Versuchsauswertung:

Nach dem Kochvorgang ist das Gemüse in der Kupfersulfatlösung deutlich dunkler gefärbt als die Bohnen, die im destillierten Wasser gekocht wurden.

Der Grund besteht darin, dass Chlorophyll als Ionenaustauscher fungiert, d.h. die Kupfer(II)- Ionen verdrängen die Magnesium(II)Ionen aus dem Chlorophyll, die dann in der Lösung frei vorliegen. Offenbar ist der Kupfer-Chelatkomplex stabiler als der des Magnesiums. Das so entstandene tiefgrüne Kupfer-Chlorophyll heißt Chlorophyllin. Es ist ungiftig und sogar als Lebensmittelfarbstoff zugelassen.

Chlorophyll Chlorophyllin

Zum Nachweis der Mg

-Ionen in der Lösung müssen zunächst die restlichen Cu

-Ionen aus der Lösung entfernt werden, da sie den Nachweis stören.

Dazu werden die Kupfer(II)-Ionen zunächst mithilfe von Natriumsulfit zu Cu(I)-Ionen reduziert, die daraufhin mit KSCN als Kupferrhodanid ausgefällt werden.

Der Nachweis von Mg

-Ionen erfolgt mithilfe von Titangelb. Im alkalischen Milieu bildet Titangelb mit Magnesium einen tiefroten Farblack.

^{2 Cu}

^{+ SO}

^{+ 3 H}

^O

 2 Cu

+ SO

(aq)

+ 2 H

O

Cu

+ SCN

 CuSCN

 (weiß)

+II +IV +I +VI

5. Beispiel eines toxischen Metalls: Blei

Das älteste und räumlich am weitesten vom Menschen in die Umwelt verbreitete Schadmetall ist das Blei. Im Gegensatz von Hg und Cd ist es in der Erdkruste nicht allzu selten, seine leichte Gewinnung, Verarbeitung, Korrosionsbeständigkeit und seine zunächst scheinbar geringe Toxizität haben es in den Hochzivilisationen der Antike zu einem unentbehrlichen Gebrauchsmetall werden lassen.

Das meistverbreitete und wichtigste Bleierz ist der Bleiglanz (PbS), welcher überwiegend zur Gewinnung von elementarem Blei verwendet wird.

Die Bleiemissionen betrugen in der BRD 1974 mehr als 11500t. 30% entfielen auf Bleihütten und –raffinerien, 8000 t auf den Kfz-Verkehr.

5.1 Verwendung von Blei- gestern und heute

1) Hauptverursacher für die Kontamination der Umwelt mit Blei war der Kraftverkehr, da dem Kraftstoff die bleihaltigen Antiklopfmittel Bleitetraethyl und Bleitetramethyl zugesetzt wurden. Bei der Verbrennung gehen diese fast vollständig in anorganische Verbindungen wie Bleioxid und Bleichlorid über, welche mit den Fahrzeugabgasen in die Luft gelangen. Im Benzin soll durch diese Stoffe das „Klopfen“ des Motors verhindert werden. Heute ist der Zusatz dieser Antiklopfmittel jedoch auf ein Minimum reduziert, wenn nicht sogar ganz verboten.

2) Früher wurden bei Hausinstallationen Bleirohre verwendet. Auch Stahlrohre stellen eine Kontaminationsquelle dar, da das verwendete Zink mit 0,7 % Blei verunreinigt ist. In Altbauwohnungen können Bleirohre auch heute noch ein Problem darstellen, wenn diese Rohre nicht ausgetauscht wurden. Bei Bleirohren ist weiches Wasser gefährlich, weil es in Verbindung mit dem Luftsauerstoff Blei löst. Hartes Wasser bildet jedoch an der Innenwand der Rohre schwerlösliche Schutzschichten von Bleisulfat PbSO

und basischem Bleicarbonat [Pb(OH)

2 PbCO

].

3) Keramische Gefäße sind oft, wenn sie nicht vollständig aus Blei bestehen, mit einer

PbSiO

-Glasur überzogen. In sauren Lösungen, wie sie etwa beim Eindampfen von

Wein mit seinen Fruchtsäuren zur Gewinnung von Traubensirup (Süßkonzentrat, sapa)

im antiken Rom entstanden sind, kann sich jedoch ein erheblicher Teil der

Bleiwandung von Gefäßen und sogar Pb

aus Bleikristall-Glas lösen (bis zu 15-30 mg

Pb/l). Das ebenfalls sehr giftige Bleiacetat besitzt einen süßen Geschmack und wird

daher als Bleizucker bezeichnet. Die erwähnte, bei den höheren Ständen im römischen Reich beliebte Methode der Weinverbesserung hat nach heutigen Erkenntnissen zu chronischer Bleivergiftung mit Überschreitung des derzeit zulässigen Grenzwertes von 500 µg/Tag geführt.

4) Bleifarben werden immer noch häufig verwandt, da sie einen schönen Glanz und sehr gute Deckkraft besitzen, z.B.

PbCrO

Chromgelb PbCrO

PbO Chromrot Pb(OH)

2 PbCO

Bleiweiß 5) Bleiakkumulatoren

Den industriell wichtigsten Einsatz findet Blei heutzutage in der Akkumulatoren- industrie, beim sog. „Bleiakku“.

5.2 Gesundheitliche Folgen einer Bleikontamination

Akute Bleivergiftungen sind eher selten, da die orale letale Dosis 20 – 50 g Bleiacetat oder eine entsprechende Dosis anderer Bleisalze beträgt. In den 70er Jahren, als bleihaltige Farben und Blei selbst noch weiter verbreitet waren, kamen im Gegensatz zu heute akute Vergiftungen häufiger vor, wobei die Bleikolik das häufigst Symptom einer akuten Vergiftung darstellt.

Chronische Bleivergiftungen treten jedoch weitaus häufiger, infolge stetiger Kontamination durch Bleiverbindungen, auf.

Symptome im Anfangsstadium sind u.a. Kopfschmerzen, Erbrechen, Müdigkeit und Gewichtsabnahme.

Bei länger andauernder, hoher Bleikontamination treten schwere Symptome, wie Darmkoliken, Nervosität, Bleisaum am Rande des Zahnfleisches, Nierenschäden, schwere Schädigungen des ZNS, Anämie (da die Neusynthese von Blut gestört wird), Sterilität und Fehlgeburten auf.

Von Bedeutung ist die Bleibelastung für die Risikogruppe der Kinder. Der Hauptangriffsort von Blei ist das Gehirn, welches bei Kindern noch nicht vollständig ausgereift ist.

Schädigungen des kindlichen Gehirns können Intelligenzdefizite verursachen.

5.3 Deposition von Blei im Organismus

Wie bei vielen anderen Elementen ist auch die Verweildauer von Blei und seinen Verbindungen vom Ort der Deposition im Körper abhängig. Im Blut und in weichem Gewebe (Leber, Niere) beobachtet man Retentionszeiten von etwa einem Monat. Die Blei- verbindungen werden mit dem Urin, dem Schweiß oder als Bestandteile von Haaren und Nägeln ausgeschieden. Die feste Bindung von Schwermetallen an sulfidisches Keratin in den langzeitstabilen Haaren und Nägeln erlaubet einen guten forensischen Nachweis von Schwermetallvergiftungen. Das langsame Wachstum ermöglich in einigen Fällen sogar den zeitlichen Ablauf dieser Vergiftungen zu verfolgen. Der weit überwiegende Anteil des Bleis wird jedoch nicht zuletzt wegen vergleichbar schwerlöslicher Salze von Pb

und Ca

im Knochen gespeichert., wo die Verweildauer 30 Jahre betragen und möglicherweise Einfluss auf die Ausbildung von Osteoporose nehmen kann.

Versuch 5: Hemmung der α- Amylase durch Blei(II)–Ionen

Die Biosynthese von Hämoglobin wird durch Blei gehemmt. Mit den bescheidenen Mitteln einer Schule ist es nicht möglich, die Hemmung dieses im Stoffwechsel als zentral angesehenen Enzyms zu zeigen. Deshalb muss man auf weniger stoffwechselzentrale Enzyme ausweichen, obwohl deren Hemmung nicht die Toxizität von Blei beweist. Es zeigt aber beispielhaft wie eine Enzymblockierung durch Blei möglich ist. In diesem Versuch wird die Bleihemmung am Enzym α-Amylase gezeigt, das im menschlichen Speichel Stärkemoleküle zu Glucose zersetzt.

Material:

-

4 Reagenzgläser mit Stopfen Chemikalien:

-

Stärkelösung

w = 0,001, V = 40 ml

-

Lugolsche Lösung

5 g Iod und 10 g Kaliumiodid in 100 ml destilliertem Wasser lösen

Xn, N, R 20/21, S 23-25-61

-

Bleinitrat-Lösung w = 0,01

T, N, R 61-20/21-33-50/53-62, S 45-53-60-61

-

Magnesiumnitrat-Lösung w = 0,01

O, R 8, S 24/25

Versuchsdurchführung:

In drei der 4 Reagenzgläser gibt man ca. 3 ml menschlichen Speichel. Zu einer der Speichelproben werden 45 Minuten vor Versuchsbeginn ca. 3 ml Bleinitrat-Lösung, zu einer anderen 3 ml Magnesiumnitrat-Lösung pipettiert.

Zu der angesetzten Stärkelösung (kurz aufkochen und wieder abkühlen lassen) gibt man einige Tropfen Lugolsche Lösung, so dass eine tiefblaue Färbung entsteht. 10 ml dieser Lösung füllt man in das 4. Reagenzglas, was später als Vergleichslösung dienen soll.

Nach der Reaktionszeit gibt man in jedes der drei Reagenzgläser ca. 10 ml Stärke-Lugolsche- Lösung und beobachtet die Verfärbung.

Glas-Nr. 1 2 3 4

Speichel x x x

Mg(NO

)

x

Pb(NO

)

x

Iod-Stärkelösg. x x x x

Versuchsbeobachtung:

Das erste Glas zeigt die ungehemmte Wirkung der Amylase: Die Iod-Stärke-Lösung entfärbt sich innerhalb weniger Sekunden. Im zweiten Reagenzglas findet keine oder eine nur sehr langsame Entfärbung statt. Dies beweist, dass Blei das stärkeabbauende Enzym unwirksam macht. Im dritten Glas ist wiederum, wenn auch etwas langsamer, eine Entfärbung zu beobachten. Dies zeigt, dass nicht eine veränderte Ionenkonzentration, sondern Blei die Amylase hemmt.

Versuchsauswertung:

Das Enzym α-Amylase des menschlichen Speichels spaltet langkettige Stärkemoleküle in einzelne Glucosebausteine:

Stärke (Amylose) Zucker (Glucose)

Stärke lässt sich quantitativ durch die sog. Jodprobe nachweisen. Dabei lagert sich das atomare Jod in die spiralig aufgewundene Stärkespirale, womit eine starke Änderung der Lichtabsorption verbunden ist. Die Stärkelösung ist nach Zugabe von Lugolscher Lösung blau-violett gefärbt.

Der Abbau der Stärke ist proportional zur Entfärbung der Stärkelösung.

Reaktion der Blei(II)-Ionen mit Aminosäuren

Enzyme sind aus Proteinen aufgebaut, die ihrerseits aus Aminosäuren bestehen, wie z.B. der Aminosäure Cystein. Enzyme haben eine definierte Struktur, die für ihre Wirkungsweise eine entscheidende Rolle spielt („Schlüssel-Schloss-Prinzip“).

Die Sulfhydrylgruppe des Cysteins hat aufgrund der Möglichkeit der Bildung von Wasser- stoffbrückenbindungen Anteil an der Enzymkonformation. Außerdem ist diese Gruppe oft direkt an der Reaktion mit dem Substrat beteiligt.

Blei(II)-Ionen reagieren mit den SH-Gruppen der Aminosäuren. Je nach den molaren Verhältnissen können Bleionen mit einer oder zwei Sulfhydrylgruppen des Cysteins reagieren, wobei im ersten Fall die Reaktion durch einen Ringschluss stabilisiert werden könnte.

Polyiodidionen

Durch die Reaktion mit den Blei(II)-Ionen werden natürlich diese Gruppen in den Enzymen blockiert. Hieraus resultieren zwei mögliche Folgen:

- Die Struktur der Enzyme wird geändert, wenn Wasserstoffbrückenbindungen gelöst werden. Legt man das „Schlüssel-Schloss –Prinzip“ zugrunde, so ist klar, weshalb die Enzyme mit Cystein-Bausteinen nicht mehr funktionstüchtig sind.

- Zweitens werden die Enzyme ihre Aufgabe nicht mehr wahrnehmen können, wenn die für die Katalyse notwenigen SH-Gruppen durch Blei-Ionen blockiert sind.

C C C H H SH H ₃ N H

OH O

C CH C H H H ₃ N

S O

Pb ²⁺

O

S Pb C

CH C O

H ₃ N

O H H

C CH C H H H ₃ N

OH

C CH C H S H

O

Pb ²⁺

S

OH

H ₃ N O

+ +

+

+ Pb ²⁺ + 2 H ⁺

+ Pb ²⁺

+ 2 H ⁺

+ +

6. Abschlussbetrachtung

Ich hoffe, ich konnte mit meinem Vortrag einen kleinen Einblick in die Arbeitsgebiete der Bioanorganischen Chemie vermitteln.

Außerdem war es mir wichtig, auf die Notwendigkeit der Aufnahme einer ausreichenden Menge von Spurenelementen und Mineralstoffen hinzuweisen, indem ich ihre Funktion im menschlichen Körper erklärt habe.

Allerdings gilt auch bei Spurenelementen wie bei allen anderen Stoffen das, was Paracelsus schon vor 500 Jahren festgestellt hat:

Paracelsus (1493-1541):

„Was ist das nit gifft ist?

Alle ding sind gifft/ und

nichts ohn gifft/ allein die

dosis macht das ein ding

kein gifft ist.“

Literaturliste

1. Lehrbücher

 Kaim, W., Schwederski, B.: Bioanorganische Chemie: Zur Funktion chemischer Elemente in Lebensprozessen. 2., überarb. und erw. Aufl.; Stuttgart, Teubner 1995

 Lippard, S. J., Berg, J. M.: Bioanorganische Chemie. Heidelberg; Spektrum, Akad.

Verl., 1995

 Cowan, J. A.: Inorganic biochemistry: an introduction. 2. ed.; New York: Wiley-VCH, 1997

 Stryer, L.: Biochemie. 4. Aufl.; Heidelberg; Spektrum, Akad. Verl., 1996

 Löffler, G., Petrides, P. E.: Biochemie und Pathobiochemie. 6., korrigierte Aufl.;

Berlin: Springer, 1998

 Fluck, E., Mahr, C.: Anorganisches Grundpraktikum für Chemiker und Studierende der Naturwissenschaften. 6., bearb. und erg. Aufl.; Weinheim: VCH Verl. ges., 1985

 Lüttge, U., Kluge, M., Bauer, G.: Botanik. 3. Aufl; Weinheim: Wiley-VCH, 1999

 Gerstner, E.: Skriptum zum Anorganisch-Chemischen Praktikum für Lehramts- kandidaten (Teil I und II). 3., teilw. neu bearb. und erw. Aufl.; Marburg, 1993

2. Zeitschriftenartikel

PdN-Ch.: Praxis der Naturwissenschaften- Chemie

 Weißenhorn, R. G.: Komplexbildungsreaktionen und menschliche Atmung- Ein

Dialog mit und an Modellexperimenten. In: PdN-Chemie Heft 8, Jhg.41, 1992

 Leienbach, K. W.: Biochemie in der gymnasialen Oberstufe am Beispiel des Kohlenhydrat-Stoffwechsels. In: PdN-Chemie Heft 3, Jhg. 39, 1990

 Dienemann, E., Wenck, H.: Die bioanorganische Chemie des Eisens. In: PdN-Chemie Heft 8, Jhg. 40, 1991

 Wenck, H., Höcker, Chr., Kleinemas, B., Lohrie, R.: Schulchemische Eisen- bestimmung und ihre Anwendung für die Spurenanalyse in Lebensmitteln. In: PdN- Chemie Heft 8, Jhg. 40, 1991

 Herr, F.: Blei als umweltbelastender Faktor und seine chemisch-biochemische Wirkung; Ein Beispiel für eine mögliche Unterrichtsreihe. In: PdN-Chemie Heft 3, Jhg. 31, 1982

3. Internetseiten

 www.chemieunterricht.de/dc2/index.html

Prof. Blumes Bildungsserver für Chemie: Ionenaustauscher; Versuch 46:

Chlorophyll als Ionenaustauscher.

 www.m-ww.de/krankheiten/erbkrankheiten/haemochromatose.html

 www.fh-ulm.de/

Einrichtungen /Arbeitssicherheit/UMWELTSCHUTZ/Produktion+Umwelt/Blei