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(1)

Hinweis

Bei dieser Datei handelt es sich um ein Protokoll, das einen Vortrag im Rahmen des Chemielehramtsstudiums an der Uni Marburg referiert. Zur besseren

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Dr. Ph. Reiß, im Juli 2007

(2)

Das Hühnerei

Organischer Lehramtsvortrag im WS 1992/1993 vorgelegt von Petra Weimer

Chemie in der Schule: www.chids.de

(3)

Gliederung des Vortrags:

I: Allgemein

A.) Entwicklung des Eies B.) Aufbau des Hühnereies

C.) Durchschnittliche Zusammensetzung des Hühnereies

11: Chemie des Hühnereies

A.) Schale B.) Eiklar C.) Eidotter

a. Triglyceride b. Lecithin c. Cholesterin d. Lutein

111: Alterung des Eies

(4)

J. Entstehung und Aufbau des Hühnereies

A.) Entstehung (s. Folie I)

Das Ei wird im Eierstock und im Eileiter der Henne gebildet. In 7-11 Tagen reifen im Eierstock mehrere tausend Eizellen zu Dotterkugeln heran. Die Dotterkugeln liegen in einem Dottersack. Springt der Dottersack auf so verlassen die Dotterkugeln den Eierstock und gelangen zunächst in den Eileitertrichter. Dieser führt in den Teil des Eileiters in dem das Eiklar angelagert wird Im anschließendem Engpaß des Eileiters werden die Ei- und die Schalenmembran gebildet. Im Eihalter entsteht die Eischale. Der Farbstoff der braunen EierschaJen wird in den letzten fünf Stunden der Schalenbildung eingelagert. Am Ende des EihaJters wird das Ei noch

mit einer

Schleimschicht überzogen, bevor es die Henne über die Scheide und die Kloake verläßt.

B.) Aufbau des Hühnereis (s. Folie 1)

Geschützt wird das Ei von einer O,3-ü,4mnl dicken Eierschale. Beim Brutvorgang gewährleisten über 10000 Poren in der Schale den Luftaustausch zwischen Eiinhalt und der Außenwelt. Zum Schutz gegen eindringende Mikroorganismen wird die poröse Eischale von einem Ei-überhäutchen (Cuticula) bedeckt. Nach innen folgt die Schalenhaut (Keratinnetz), die sich aus einer inneren sogenannten Eimembran und einer äußeren, fest an der Schale haftenden Schalenmembran zusammensetzt. Zwischen beiden Membranen bildet sich nach der Eiablage am stumpfen Pol des Eies eine Luftkammer. Sie entsteht, indem der EiinhaIt durch Abkühlung schrumpft und darüber hinaus das Eiinere Feuchtigkeit über die poröse Schale nach außen abgibt. Es folgt das Eiklar. Dieses umhüllt den Dotter und besitzt u.a. bakterienhemmende Wirkung. Zu unterscheiden sind vier Eiklarschichten verschiedener Festigkeiten. Mit zunehmenden Alter des Eies steigt der dünnflüssige Anteil des Eieklars an. Die eigentliche Eizelle besteht aus der Dotterkugel, der sie umhüllenden Dottermembran sowie der im Dotter liegenden Keimscheibe mit Keimbläschen.

Der Dotter besteht aus dem gelb gefärbten Nahrungsdotter in dem mehrere Schichten des weißen Bildungsdotters liegen . Durch die Hagelschnüre wird der Dotter in seiner zentralen Lage gehalten.

c.) Durchschnittliche Zusammensetzung des Hühnereies (s. Folie 2)

Das durchschnittliche Eigewicht beträgt 57g. Davon entfallen 10,3% Gesarntmasse an die Schale, 56,9% an das Eiklar und 32,8% an den Eidotter. Die Zusammensetzungen der Schale, des Eiklars und des Eidotters können der Folie 2 entnommen werden. Für die Ernährung ist der Vitaminreichtum des Eies von besonderer Bedeutung Hauptsächlich im Dotter ist neben den Vitaminen E,

BI '

B

₂,

Niacin und B

₆

reichlich Vitamin A zu finden.

3

(5)

11.) Chemie des Eies

A.) Schale (s. Folie 3)

Die Schale setzt sich aus

90-97% Caco

₃,

0,50/0

Ca₃

(PO)4+

Mg₃

(POJ 2+

MgC0₃sowie aus bis zu

50/0

organischen Substanzen zusanunen. Die Salze sind in einem Protein- Mucopolysaccharid- Komplex eingelagert und die Poren zum Schutz gegen

das

Eindringen von Mikroorganismen mit Proteinfasem erfüllt. Der Farbstoff der braunen Eier ist das Protoporphyrin IX. Die Protoporphyrine stellen die Klasse der metallfreien und substituierten Porphyrine dar. Strukturell sind

vier Pyrrolringe

über vier Methinbriicken miteinander verbunden.

Versuch 1 Nachweis von C0

_32-

in der Eischale

Geräte: Tropftrichter mit Druckausgleich, Erlenmeyerkolben

(450

ml), Gummmistopfen und Überleitungsstück kleine Waschflascbe, Magnetrührer, Fischchen, Stativmaterial

Chemikalien:

Salzsäure

(1:3), gesättigte

Ba(OH)2-Lösung, zermörserte Schalen

von 2-3 Eiern Durchführung:

Unter Rühren

und Erwärmen

läßt

man

verdünnte Salzsäure

aus

einen Tropftrichter in einen. mit gemörserten Eierschalen bestückten Erlenmeyerkolben tropfen.

Das

entstehende

Gas

leitet

man

über ein Überleitungstück

aus

den Erlenmeyerkolben in eine halb mit gesättigter Ba(OH)2_ Lösung gefüllte Waschflasche. Die Lösung wird trüb und es

fällt

ein weißer Niederschlag.

Auswertung:

Durch Einwirkung der Salzsäure auf die Kalkschale entsteht über eine Säure- Base- Reaktion nach Brönstedt, die mit einer mit einer Zerfallsreaktion gekoppelt ist, gasförmiges Kohlendioxid Das CO₂ reagiert

in

einem ersten langsamen Gleichgewichtsschritt mit den OH--Ionen im Ba(OH)2- Wasser zu Hydrogencarbonat. Das Hydrogencarbonat

setzt

sich

in einem

schnellen folgenden Schritt mit OH- und

Ba2-+

zum weißen BaC0_3- Niederschlag um.

I Versuch 2 Nachweis von Protoporphyrin in braunen Eierschalen (s. Folie 4)

Geräte: UV-Lampe, Demo-Reagenzglas, Meßzylinder

Chemikalien:

getrockenete

braune

Hübnereierschalen. Ethyltacetat,

lOO/oige Salzsäure Durchfiihrung:

Man füllt ein großes Reagenzglas

mit

ca. 20ml Ethylacetat und

trägt

einige größeren Eierschalenteile ein. Nach Zusatz von 3mJ Salzsäure steigen Gasblasen in der Lösung auf.Man

hält

nundasDemo-Reagenzglas unter die UV- Lampe (A=366nm). Zu beobachten ist eine immer stärker werdende Rotfluoreszens.

Auswertung:

Bestrahlt man im Dunkeln braune Hühnereierschalen mit UV- Licht (X=366nm), sokann man nur eine schwache rötliche Fluoreszenz beobachtet werden. Nach Zusatz

von Salzsäure

beginnen Gasblasen in der

Lösung

aufzusteigen, dadie Salzsäure den Kalk der Eierschale unter Kohlenstoffdioxid- Entwicklung aufzulösen beginnt.

Dabei wird gleichzeitig gebundenes Protoporphyrin aus der Kalkschale herausgelöst welches in

das das

Lösungsmittel Ethylacetat

übertritt. Unter

der UV- Lampe

kann

dieses Herauslösen und Inlösunggehen von Protoporphyrin IX als prächtiges Schauspiel verfolgt werden. Die ursprünglich kaum fluoreszierende Lösung zeigt mit zunehmender Konzentrationdesherausgelösten Protoporphyrins eine immer stärker werdende Rotfluoreszenz, die sich bis zur Brillanz steigert Durch die UV-Strahlen werden die T-Elektronendes Protoporphyrinringsystem in einen definierten angeregten Zustand gebracht. Kehren die

T-Elektronen

wieder in den Grundzustand zurück, so emittieren sie

längerwelligeres

Licht als

das

zuvor absorbierte Licht. Dieses

nimmt

man in Form einer Rotfluoreszenzwahr,

(6)

]

B.) Eiklar (s. F'()/ie 5-7)

Hauptbestandteile des Eiklars sind neben dem Wasser die biologisch hochwertigen Proteine. Alle anderen Komponenten treten daneben stark zurück. Ohne Proteine ist kein Leben möglich.. dies sagt auch schon der Name.

der aus dem griechischen kommt und zu Übersetzen ist mit

gr.

proteios

=

Das Wichtigste. Das Eiklar besitzt sogenannte Sphäroproteine

==

globuläre Proteine, deren Peptidketten annähernd zur Kugel oder zum Ellipsoid geknäult sind. Diese Proteine können aufgrund ihres unterschiedlichen Molekulargewichts und ihrer IEP's elektrophoretisch in ihre verschiedenen Fraktionen getrennt werden. Die im Wasser leicht löslichen und leicht koagulierbaren Albumine dominieren neben den mengenmäßig zurücktretenden Ooglobulinen und den Glycoproteinen Ovomucoid und Ovomucin. Aufgrund der enzymhemmenden Eigenschaft des Eiklars (Proteasen- Inhibitoren) kann der Verzehr von rohen Eiern zu Verdauungsstörungen führen. Zudem kann das im Eiklar in geringen Mengen auftretende Avidin dem Körper Biotin entziehen und in einem Avidin- Biotin- Komplex binden.

Dies kann nach dem Genuß großer roher Eiermengen zu Avitaminosen führen. Die hochwertigen Proteine des Eiklars

(94~o

biologische Wertigkeit) enthalten für den Menschen alle essentiellen Aminosäuren. Die Aminosäuren Methionin, Cystein und Cystin enthalten Schwefel,

~ersuch ³ Schwefel- Nachweis im Eiweiß (s. Folie8~9)

Geräte: Zwei Demo-Reagenzgläser" Tiegelzange, Glasstab. Bunsenbrenner. Becherglas (50mI)" Glasfilter.

Filterpapier" Demo-Reagenzglasständer. Stativmaterial

Chemikalien: NaOH-Plätzchen.. Pb(CH3COO)2-Lösung (5%ig)" Eiweißlösung (ein Eiklar in 150 ml l%ige Kochsalzlösung gelöst )

Durchfuhrung:

Zu ca. 5m] Eiweißlösung gibt man ins Demo-Reagenzglas 3-4 Natronplätzchen und erhitzt über der Bunsenbrennerflamme. Anschließend filtriert man die Lösung und tropft zu einer Probe des Filtrats einige Tropfen der Bleiacetatlösung. Es

fällt

ein schwarz-brauner Niederschlag.

Auswertung:

Bei höheren Temperaturen zerfallen Eiweiße in Gegenwart von Alkalimetallhydroxiden

in

die Aminosäuren. In einer SN2-Reaktion greifen die OH- -Ionen nucleophil an den Peptidbindungen an. Über Elektronenpaarverschiebungen werden die Aminosäuren schließlich freigesetzt. Die OH- -Ionen greifen wiederum in einer SN2-Reaktion nucleophil am Kohlenstoff der freien Aminosäuren an. Es wird SH- freigesetzt welche in einer Säure-Base Reaktion nach Brönstedt partiell zu 52- reagieren. Gibt man einige Tropfen Bleiacetat-Lösung hinzu. so werden die 5

²

-Ionen als braun-schwarzer PbS-Niederschlag aus dem Säure- Base Gleichgewicht gezogen.

I ^{Versuch 4} Quantitative Proteinbestimmung (Biuret- Reaktion) (s. Folie 10-11)

Geräte: Je

fünf

Vollpipetten (Im] und 4m1). Peleusball, sechs Reagenzgläser. Reagenzglasständer. Becherglas (250rnl). Pipetten, Küvetten, Photometer

Chemikalien: Eiweißlösung des Eiweißes (I

ml

Eiweiß mit 5

^%iger

NaCl-Lösung auf 100 ml aufgefüllt)"

Standartproteinlösungen (5mg Ooalbumin mit 5%iger NaCI-Lösung auf einen

ml

gelöst)" ausgehend von der Standartprotcinlösung werden für die Eichreihe folgende Verdünnungen angesetzt: lmg/mI, 2mg/mL 2.5lnglnll..

Reagenz (s. Folie

11)

Durchführung:

Erstellung der Eichgeraden:

Je ein

mJ

der definierten ProteinJösungen werden mit 4mJ des Reagenzes in einem Reagenzglas versetzt und anschließend vorsichtig geschüttelt. Nach 30 min mißt man die Extinction der Proben im Photometer bei 535nm.

Die Proben werden gegen das reine Reagenz in Küvetten gemessen. Bei der Erstellung der Eichgeraden wird die Extinktion gegen mg Protein/ ml Lösung aufgetragen. Mit Hilfe der Eichgeraden kann der Proteingehalt des Eiklars photometrisch bestimmt werden,

5

(7)

Bearbeitung der Probe:

Ein ml Eiweißwird mit 5%ig crNaCl-Lösung auf 100m] aufgefüllt und gut

verr ührt.

Man entnimmt eine Iml Probe und fügt 4ml des Reagenzes hinzu.Nach 30 min mißt man die Extinction bei 535nmgegen den Blindwert (reines Reagenz).

Auswertung:

Cu²^--Ionen bilden in alkalischer Lösung mit Verbindungen die zwei oder mehrere Peptidketten besitzen einen violetten Kupfer-lI- Innerkomplex. Das Cu^2- ist in diesem Komplex tetraedisch von

vier

N aus den Peptidketten umgeben.Zu erwarten ist ein ProteingehaIt von lOmg pro ml Eiweißlösung.(Ergebnisseder Messungen s. Folie 11)

Versuch 5 Saure Hydrolyse von Eiklarprotein (s. Folie 13, 1-1, J.I a)

Geräte:

Glasarnpullen,

Chromatographierkammer . Sprüher,Herdplatte.zwei Meßpipetten (2m! und 0,2ml). kleine Porzellanschale,Tondreieck, Dreifuß,Bunsenbrenner

Chemikalien: Eiweißlösung. Salzsäure (ön), Salzsäure (In), Ninhydrin-Reagenz (0,2%ige Ninhydrin-Lösung in abs.Ethanol),Fließmittel:n-Butannol/ Eisessig! Wasser (60/20/20).

Durchfilbrung:

0,2 ml Hühnereieiweiß werden in einer Ampulle mit dem lO-fachen Überschuß an 6n Salzsäure versetzt. Die Ampulle wird zugeschmolzen und 24 Stunden in den Trockenschrank bei 110 °C gestellt. Anschließend engt man das Hydrolysat zweimal in einer Porzellanschale über den Bunsenbrenner vorsichtig ein und nimmt den Rückstand jeweils in 2ml Salzsäure (I n) auf. Mit einer dünnen Kappilare trägt man eine Probe des Hydrolysats auf das Chromatographiepapier auf. Ebenso wird eine Probe eines definierten Aminosäurengemisches und eine Probe des unbehandelten Hühnereieiweißes aufgetragen. Nach dem Trocknen stellt man das Chromatogramm in das Chromatograhiergefäß mit dem Fließmittelgcmisch.Nach vier Stunden Laufzeit trocknet man das Chromatogramm über einer heißen Herdplatte und besprüht es anschließend mit dem Ninhydrin-Reagenz. Abschließend wird das Chromatogramm nochmals bis zum sichtbar werden blau-violetter Farbklecke über der Herdplatte getrocknet.

Auswertung:

Die Salzsäure zerlegt die Proteine unter saurer Katalyse in die Aminosäuren. Durch Anlagerung eines Protons an den Sauerstoff der Carbonylgruppe wird der nucIeophile Angriff von Wasser an den Kohlenstoff der Peptidbindung erleichtert.Über Protonen- und Elektronenpaarverschiebungen werden letztlich die Aminosäuren freigesetzt. Nach der ehrornategraphischen Auftrennung der Aminosäuren weist man sie mit Hilfe von Ninhydrin nach. Die Aminosäuren werden zu Aminen decaboxyliert. Die Amine unterliegen einer oxidativen Desaminierung zum Aldehyd. Der dabei entstehende Ammoniak reagiert mit einem Molekül Ninhydrin und einem Molekül red.

Ninhydrinzu einem

violett,

blauen Reaktionsprodukt.Anband der Rf-Werte, Farbtöneunddes Vergleichs können die Aminosäuren identifiziert werden.

(8)

C.) Eidotter (s. Folie 15)

Aufgrund seines hohen Lipid-und Wasserreichtums wird der Eidotter auch als eine Fett in Wasser Emulsion bezeichnet. An Lipiden sind im Dotter Triglyceride und Phospholipide sowie das ernährungphysiologisch bedeutsame Cholesterin anzutreffen. Der Hauptfarbstoff des gelben Dotters ist das Lutein.

a.) Triglyceride (s. Folie 16)

Die Triglyceride sind nicht nur im Dotterfett sondern auch in allen natürlichen Fetten und Ölen der Hauptbestandteil. Sie sind die charakteristischen Reservestoffe der Tiere und der Pflanzen und werden definiert als die Ester von verschiedenartigen, geradzahligen und geradkettigen Fettsäuren mit Glycerin

.

I ^Versuch ^{6 Nachw} ^eis von Glycerin im Dotterfett (s. Folie 16-17)

Geräte: Demo-Reagenzglas, Demo-Reagenzglasständer. Tiegelzange, Bunsenbrenner. Filterpapier. Pinzette Chemikalien: NaHS0

₄

(s), ammoniakalische AgN0

3-Lösung,

Eidotter

Durchführung:

Man gibt in ein Demo-RG zu einer Eigelbprobe 5 Spatel entwässertes NaHS0

₄

und mischt innig. Anschließend erhitzt man über der Bunsenbrennerflamme. Es steigen Dämpfe auf. Ein in ammoniakalischer AgN03 getränktes Filterpapier wird mit der Pinzette über die Reagenzglasöffnung gehalt

en.

Es entwickelt sich ein schwarz-brauner Fleck auf dem Filterpapier,

Auswertung:

Das Triglycerid wird über saure Hydrolyse und unter Hitzeeinwirkung in Glycerin und die freien Fettsäuren gespalten (Spaltung der Esterbindungen). Durch das wasserentziehende NaHS0

₄

wird Wasser aus Glycerin abgespalten und es

entsteht Acrolein. Das Acrolein entweicht gasförmig und reagiert mit den Ag+ -Ionen auf dem

getränkten Filterpapier in einer Redoxreaktion. Es entstehen Propensäure und elementares Silber. Letzteres färbt das Filterpapier schwarz-braun.

b.) Lecithin (s. Folie 18-19)

Lecithin gehört zu den Phospolipiden die sich strukturell vom Glycerin-3-Phosphat ableiten lassen. Im Gegensatz zu den Triglyceriden ist ein Fettsäurerest durch die Phosporsäure ersetzt. Diese Phophorsäure ist mit einer alkoholischen OH-Gruppe von Cholin, Serin- oder einer serinähnlichen Base verestert. Die Phospolidc sind aufgrund ihrer Polarität für die Funktion von biologischen Membranen von großer Bedeutung. Im Eidotter liegt Lecithin frei oder gebunden an Albuminen vor.

I Versuch 7 Phosphat-Nachweis in Lecithin (s. Folie 20)

Geräte

:

Porzellanschale. Bunsenbrenner, Glasstab. Spatel. Glastrichter. Dreifuß, Tondreieck. Filterpapier, Demo- Reagenzglas, Demo-Reagenzglasständer. Stativmaterial

Chemikalien

:

Verdünnte HN03 (1:5), Ammoniummolybdatlösung (2.5g Ammoniumrnolybdat

in

50m! H

_2S04

(In) lösen), Eigelb

Durchfuhrung:

Etwas Eigelb w

ird

in einer Porzellanschale über den Bunsenbrenner verascht. Der Rückstand wird in ca

.

IOml verdünnter Salpetersäure aufg

enommen

und anschließend filtriert.

Man

versetzt einen Teil des Filtrats in einem Dcmo-RG mit dem gleichen Volumen saurer Amrnoniummolybdatl ösung. Nach dem Aufkochen über dem Bunsenbrenner und anschließendem Abkühlen ein fallt ein dichter gelber Niederschlag

.

Auswertung:

Bei der Veraschung dcs Dotters werden alle organischen Bestandteile zerstört. Nur anorganische Verbindungenj\\ie zum Beispiel das

po₄

3

-

aus dem Lecithin bleiben erhalten. Die Phosphationen fallen mit saurer Amrnoniurnmolybdatl

ösung

als dichter gelber Ammoniummolybdatophosphat-Niederschlag aus

.

(9)

c.) Cholesterin (s

Folie

21-23)

Cholesterin ist ein Sterin und gehört neben den Gallensäuren und Sexualhormonen in die Stoffkl asse der Stero ide

.

Als primärer Zel1bcstandteil befindet sich Cholesterin in al1en tierischen Organen und Flüssigkeiten. Der menschliche Organismus benötigt Cholesterin zum Aufbau von biologischen Membranen, z ur Synthese von Gallen säuren und Sieroidhormonen sowie als Vorstufe zum Aufbau von Vitamin D1 . Falsche Ernährung, aber auch bestimmte Enz ym-und Rezeptordefekte können durch Störung der körperlichen Fettstoff-Regulation zu pathologisch erhöhten Cholesterin-Spiegel fuhren (Hypcrcholesterin ämie). Das Eigelb ist mit durchschnittlich 314mg Chol esterin unter al1en tierischen Nahrungsmitteln am cholesterinreichsten. Die empfohlene Cholesterinaufnahme für einen Tag beträgt maximal ca. 0,03-0

.1

mg.

Versuch 8 C holesterin-Nachweis im Eigelb

(Lieb ermann-Burchard-Reaktion) (s. Folie 24)

Geräte: kleine Porzellanschale, Pipette, Soxhlet-Apparatur, Destillationsapparatur

Chemikalien

:

Essigsäureanhydrid. konz. HzS0

4,

wasserfreies Chloroform, ein hartgekochtes Eigelb, reines Pfl anzenöl

Durchfuhrung:

Das zerkrümmc lte Eigelb eines hartgekochten Eies wird mit Chloroform in einer Soxhletapparatur bearbeitet. Es resultiert eine gelb-orangerot gefärbte Lösung. Das Chloroform wird größtenteils abdestill iert und man erhält als Rückstand eine fettige Substanz. Man löst eine Probe dieser Substanz in ca. 5ml Chloroform und gibt die Lösung in eine Porzellanschale. Anschließend tropft man ca

,

10 Tropfen Essigsäureanhydrid und einige Tropfen der konzentrierter Schwefelsäure zur Lösung. Es erscheint ein Farbenspiel zwischen blau und dunkelgrün. Zum Schluß ist die Lösung braun. Für die Blindprobe nimmt man reines Pflanzenöl. Das Farbenspiel bleibt nach Zugabe von konz

.H_ZS04

aus .

Auswertung:

Cholesterin ist in Chloroform gut löslich, so daß es mit Chloroform aus dem Eigelb extrahiert werden kann. Der Mechanismus bei der Farbstoffbildung nach der Schwefelsäurezugabe

in

die Lösung von Cholesterin in Chloroform und Essigsäureanhydrid ist noch nicht genau geklärt. Es wird davon ausgegangen, daß es durch Schwefelsäureeinwirkung zur Dehydratisierung, Dehydrierung und Polymerisierung des Cholesterins kommt so daß schließlich ein dunkelbrauner Farbstoff entsteht.

Die Liebermann-Burchard-Reaktion w ird in der Medizin zur photometrischen quantitativen Bestimmung von Cholesterin z.B im Blut genutzt.

d.) Lutein (s. Folie 25)

Lutein ist der cha rakterische Dotterfarbstoff des Hühne reies. Lutein gehört als Tetraterpen zur Naturstoffklasse der Terpene und w ird zu den sauerstoffhaltigen Derivaten der Carotine (Xanthophylle ) gezählt. Es besitzt die Struktur des 3.3'-Dihydro

:'1

:y-a- Carotins und ist optisch aktiv. Die Farbigkeit

des

Luteins ist auf die Anwesenheit eines konju gierten Doppelbindungssystem zurü ckzuführen.

Versuch 9 Lutein-Nachweis im Eigelb

(Weylsche-Reaktion) (s. Folie 26)

Geräte

:

Sch

ütteltrichter.

Gla strichter, Filterpapier, zwei Demo-Reagenzgläser, Dcmo-Rcagenzglasständer, Pipette.

Meßzylinder (100ml), Stativmaterial

Chemikalien: NaNOz-Lösung (5%ig), Ethanol-Ether-Gemisch (I

:3), Eidotter,

Salzsäure

(Zn),

Durchfuhrung

:

In einem Schütteltrichter versetzt man ein Eidotter mit 40ml des EthanoIJEther-Gcmisches und schüttelt intensiv.

Nach der Phasenabgrenzung wird die organ ische, gelb-rot gefärbte Phase abgetrennt und filtriert. 5ml

des

(10)

orangefarbenen Filtrats "ersetzt man in einem Demo-RG mit ]0 Tropfen der 5%igen Natriumnnrit-Lösung und säuert mit einigen Tropfen Salzsäure an. Nach kräftigen Schütteln bleich die orange-gelbe Farbe aus.

Auswertung:

Mit dem Ethanol-Ether-Gemisch wird das Lutein aus dem Eidotter extrahiert. Durch Einwirkung der Salzsäure auf Nitrit entstehen Nitrosylkationcn. Diese greifen elektrophil an den konjugierten Doppelbindungen des Luteins an.

Es kommt zu Additionsreaktionen durch das das konjugierte Doppeldindungssystem, welches für die Farbe des Luteins verantwortlich ist. wird zerstört. Dementsprechend verschwindet die Farbe des extrahierten Luteins.

III: Alterung des Eies (s. Folie 27)

Eier können grundsätzlich gut und kühl gelüftet bis zu drei Wochen gelagert werden. Bei längerer Aufbewahren jedoch unterliegt das Ei mannigfaltigen Veränderungen.

a.) Verdunstung

Durch Diffusion von H

₂₀

durch die poröse Kalkschale des Eies nach außen, vergrößert sich die Luftkammer und das spezifische Gewicht (1

~086)

des Eies nimmt ab. Alte Eier schwimmen auf einer lO%igen Kochsalzlösung während frische Eier absinken (Abnahme des spez. Eigewichts täglich um ca. 0,0017).

b.) Entquellungsvorgänge

Ernquellungsvorgänge des Eiklars und anschließende osmotische Prozeße, in denen Wasser vom Eiklar zum Eidotter diffundiert und der Eidotter gelöste Stoffe an das Eiklar abgibt, führen dazu, daß der Dotter spezifisch leichter wird und im Ei nach oben steigt. Wird das Ei aufgeschlagen, so erkennt man diese Veränderungen an der abgeflachten Dotterkugel die zudem durch den Elastizitätsvelust der Dottermembran auseinanderschwimmt.

c.) Enzymatische Vorgänge

Hydrolytische Vorgänge. verursacht durch die eigenen Enzyme im Eiklar und im Eidotter, führen u.a. zur Bildung von

NH3~

H

_2S

.Auch bedingen die enzymatischen Vorgänge den Altgeschrnack der Eier (Freisetzung des organischen und anorganischen Phosphats) sowie durch den Abbau der Proteine die Verflüssigung des Eiklars.

d.) Emdringen von Mikroorganismen

Das Abwaschen der Eier sowie erhöhte Feuchtigkeit und Wärme fordern das Eindringen von Mikroorganismen in

das

Eiinnere. Dies

^führt

zum Verderben des Eies. Es kann u.a. zur Schwefelwasserstoff-Fäulnis, käsiger Zersetzung oder zur Schimmelbildung kommen.

IVersuch 10 Schwimmprobe (s. Folie 27) Geräte: Große Kristallisationsschale

Chemikalien: lO%ige Kochsalzlösung, frisches Ei. altes Ei (ca. 3-4 Wochen alt) Durchführung:

Die Glasschale wird zu 3/4 mit Kochsalzlösung gefüllt. Anschließend legt man das frische und das alte Ei in die Lösung.

Auswertung:

Das frische Ei sinkt zu Boden während das alte Ei an der Oberfläche der Lösung schwimmt. Das spezifische Gewicht des frischen Eies ist denmach höher als das des alten Eies.

(11)

Literaturverzeichnis:

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