[1] G. W. Gribble, J. A. Joule, Progress in Heterocyclic Chemistry, Elsevier, Amsterdam, 2009.
[2] R. Hatti-Kaul, U. Törnvall, L. Gustafsson, P. Börjesson, Trends Biotechnol. 2007, 25, 119–124.
[3] J. F. Jenck, F. Agterberg, M. J. Droescher, Green Chem. 2004, 6, 544–556.
[4] R. A. Sheldon, Chem. Soc. Rev. 2012, 41, 1437–1451.
[5] R. Wohlgemuth, J. Chem. Technol. Biotechnol. 2007, 82, 1055–1062.
[6] J. B. va. Beilen, Z. Li, Curr. Opin. Biotechnol. 2002, 13, 338–344.
[7] J.-M. Choi, S.-S. Han, H.-S. Kim, Biotechnol. Adv. 2015, 33, 1443–1454.
[8] A. J. J. Straathof, S. Panke, A. Schmid, Curr. Opin. Biotechnol. 2002, 13, 548–556.
[9] S. Panke, M. Held, M. Wubbolts, Curr. Opin. Biotechnol. 2004, 15, 272–279.
[10] B. M. Nestl, B. A. Nebel, B. Hauer, Curr. Opin. Chem. Biol. 2011, 15, 187–193.
[11] A. Liese, M. Villela Filho, Curr. Opin. Biotechnol. 1999, 10, 595–603.
[12] M. Gavrilescu, Y. Chisti, Biotechnol. Adv. 2005, 23, 471–499.
[13] U. T. Bornscheuer, G. W. Huisman, R. J. Kazlauskas, S. Lutz, J. C. Moore, K. Robins, Nature 2012, 485, 185–194.
[14] A. Schmid, J. S. Dordick, B. Hauer, A. Kiener, M. Wubbolts, B. Witholt, Nature 2001, 409, 258–268.
[15] G. Festel, J. Knöll, H. Götz, H. Zinke, Chemie Ing. Tech. 2004, 76, 307–312.
[16] Kurt Faber, Biotransformations in Organic Chemistry: A Textbook, Springer-Verlag, Berlin Heidelberg, 2011.
[17] A. S. Bommarius, B. R. Riebel, Biocatalysis – Fundamentals and Applications, WILEY-VCH Verlag, Weinheim, 2004.
[18] M. T. Reetz, J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 12480–12496.
[19] M. Breuer, K. Ditrich, T. Habicher, B. Hauer, M. Keßeler, R. Stürmer, T. Zelinski, Angew. Chemie Int. Ed. 2004, 43, 788–824.
[20] M. Braun, O. Teichert, A. Zweck, Biokatalyse in Der Industriellen Produktion, Zukünftige Technologien Consulting ZTC, Düsseldorf, 2006.
[21] J. P. Rasor, E. Voss, Appl. Catal. A Gen. 2001, 221, 145–158.
[22] R. Wohlgemuth, P. Holliger, K. E. Jaeger, Curr. Opin. Biotechnol. 2010, 21, 713–724.
[23] N. J. Turner, Catal. Sci. Technol. 2012, 2, 1523.
142
[24] P. C. Michels, Y. L. Khmelnitsky, J. S. Dordick, D. S. Clark, Trends Biotechnol. 1998, 16, 210–215.
[25] K. M. Polizzi, A. S. Bommarius, J. M. Broering, J. F. Chaparro-Riggers, Curr. Opin.
Chem. Biol. 2007, 11, 220–225.
[26] R. Wichmann, D. Vasic-Racki, Springer Berlin Heidelberg, 2005, pp. 225–260.
[27] H. Zhao, W. A. van der Donk, Curr. Opin. Biotechnol. 2003, 14, 583–589.
[28] C. Rodriguez, I. Lavandera, V. Gotor, Curr. Org. Chem. 2012, 16, 2525–2541.
[29] W. Liu, P. Wang, Biotechnol. Adv. 2007, 25, 369–384.
[30] K. Welter, Chemie unserer Zeit 2018, 52, 370–374.
[31] J. D. Bloom, M. M. Meyer, P. Meinhold, C. R. Otey, D. MacMillan, F. H. Arnold, Curr.
Opin. Struct. Biol. 2005, 15, 447–452.
[32] F. H. Arnold, Acc. Chem. Res. 1998, 31, 215–131.
[33] N. J. Turner, Nat. Chem. Biol. 2009, 5, 567–573.
[34] F. H. Arnold, A. A. Volkov, Curr. Opin. Chem. Biol. 1999, 3, 54–59.
[35] V. G. H. Eijsink, S. Gåseidnes, T. V. Borchert, B. van den Burg, Biomol. Eng. 2005, 22, 21–30.
[36] K. B. Otte, B. Hauer, Curr. Opin. Biotechnol. 2015, 35, 16–22.
[37] M. Wang, T. Si, H. Zhao, Bioresour. Technol. 2012, 115, 117–125.
[38] H. M. Dudek, M. J. Fink, A. V. Shivange, A. Dennig, M. D. Mihovilovic, U.
Schwaneberg, M. W. Fraaije, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2014, 98, 4009–4020.
[39] N. Kress, J. Rapp, B. Hauer, ChemBioChem 2017, 18, 717–720.
[40] L. G. Otten, F. Hollmann, I. W. C. E. Arends, Trends Biotechnol. 2010, 28, 46–54.
[41] S. Schöttler, C. Wenz, T. Lanio, A. Jeltsch, A. Pingoud, Eur. J. Biochem 1998, 258, 184–191.
[42] K. Hult, P. Berglund, Trends Biotechnol. 2007, 25, 231–238.
[43] O. Khersonsky, D. S. Tawfik, Annu. Rev. Biochem. 2010, 79, 471–505.
[44] M. J. Weissenborn, S. A. Löw, N. Borlinghaus, M. Kuhn, S. Kummer, F. Rami, B.
Plietker, B. Hauer, ChemCatChem 2016, 8, 1636–1640.
[45] P.-S. Huang, S. E. Boyken, D. Baker, Nature 2016, 537, 320–327.
[46] E. G. Brown, Ring Nitrogen and Key Biomolecules: The Biochemistry of N-Heterocycles, Springer Science & Business Media, Dordrecht, NL, 2012.
[47] D. O’Hagan, A. O. Plunkett, T. M. Zennie, J. M. Cassady, S.-X. Yu, P. W. LeQuesne, K. F.
Albizati, D. J. Faulkner, G. Nauteil, A. Ahond, et al., Nat. Prod. Rep. 1997, 14, 637.
[48] M. E. Welsch, S. A. Snyder, B. R. Stockwell, Curr. Opin. Chem. Biol. 2010, 14, 347–
361.
143 [49] R. Hänsel, H. Pertz, in Pharmakognosie-Phytopharmazie, Springer Medizin Verlag,
Heidelberg, 2010, pp. 1217–1386.
[50] W. R. Martin, Pharmacol. Rev. 1983, 35, 283–323.
[51] H. Schäfer, M. Wink, Biotechnol. J. 2009, 4, 1684–1703.
[52] T. Aniszewski, Alkaloids - Secrets of Life: Aklaloid Chemistry, Biological Significance, Applications and Ecological Role, Elsevier, 2007.
[53] (a) N. A. McGrath, M. Brichacek, J. T. Njardarson, J. Chem. Educ. 2010, 87, 1348–
1349. (b) J. T. Njardson Top 200 Pharmaceuticals Products by Retail Sales in 2018 [online]. Availible at: https://njardarson.lab.arizona.edu/sites/njardarson.lab.ari zona.edu/files/2018Top200PharmaceuticalRetailSalesPosterLowResFinal_0.pdf (accessed June 28, 2019).
[54] E. Vitaku, D. T. Smith, J. T. Njardarson, J. Med. Chem. 2014, 57, 10257–10274.
[55] C. Paal, Berichte der Dtsch. Chem. Gesellschaft 1885, 18, 367–371.
[56] F. Kröhnke, W. Zecher, D. Drechsler, K. Pfleghar, K.-E. Schnalke, W. Weis, Angew.
Chemie 1962, 74, 811–817.
[57] C.-V. T. Vo, J. W. Bode, J. Org. Chem. 2014, 79, 2809–2815.
[58] T. C. Nugent, M. El-Shazly, Adv. Synth. Catal. 2010, 352, 753–819.
[59] D. Enders, U. Reinhold, Tetrahedron: Asymmetry 1997, 8, 1895–1946.
[60] N. M. Davies, X. Wei Teng, Adv. Pharm. 2003, 1, 242–252.
[61] C. Bolm, T. Rantanen, I. Schiffers, L. Zani, Angew. Chemie 2005, 117, 1788–1793.
[62] E. C. Carlson, L. K. Rathbone, H. Yang, N. D. Collett, R. G. Carter, J. Org. Chem. 2008, 73, 5155–5158.
[63] M. Vieth, M. G. Siegel, R. E. Higgs, I. A. Watson, D. H. Robertson, K. A. Savin, G. L.
Durst, P. A. Hipskind, J. Med. Chem. 2004, 47, 224–232.
[64] L. U. Nordstrøm, R. Madsen, Chem. Commun. 2007, 0, 5034.
[65] R. D. Taylor, M. MacCoss, A. D. G. Lawson, J. Med. Chem. 2014, 57, 5845–5859.
[66] X. Yu, F. Liu, Y. Zou, M.-C. Tang, L. Hang, K. N. Houk, Y. Tang, J. Am. Chem. Soc. 2016, 138, 13529–13532.
[67] S. Kohmoto, Y. Kashman, O. J. McConnell, K. L. Rinehart, A. Wright, F. Koehn, J. Org.
Chem. 1988, 53, 3116–3118.
[68] Y. Enomoto, K. Shiomi, M. Hayashi, R. Masuma, T. Kawakubo, K. Tomosawa, Y. Iwai, S. Omura, J. Antibiot. (Tokyo). 1996, 49, 50–53.
[69] T. Fujita, H. Hayashi, Biosci. Biotechnol. Biochem. 2004, 68, 820–826.
[70] B. Gu, S. He, X. Yan, L. Zhang, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2013, 97, 8439–8453.
[71] S. B. Mhaske, N. P. Argade, Tetrahedron 2006, 62, 9787–9826.
[72] K. Gettys, Z. Ye, M. Dai, H.-S. Dong, Z.-X. Xie, R. Luisi, P. J. Reider, Synthesis (Stuttg).
144
2017, 49, 2589–2604.
[73] Z. Ye, K. E. Gettys, M. Dai, Beilstein J. Org. Chem. 2016, 12, 702–715.
[74] K. Rossen, S. A. Weissman, J. Sager, R. A. Reamer, D. Askin, R. P. Volante, P. J.
Reider, Tetrahedron Lett. 1995, 36, 6419–6422.
[75] W.-X. Huang, L.-J. Liu, B. Wu, G.-S. Feng, B. Wang, Y.-G. Zhou, Org. Lett. 2016, 18, 3082–3085.
[76] Y. Wang, Y. Liu, K. Li, G. Yang, W. Zhang, Adv. Synth. Catal. 2017, 359, 1933–1941.
[77] K. M. Korch, C. Eidamshaus, D. C. Behenna, S. Nam, D. Horne, B. M. Stoltz, Angew.
Chemie Int. Ed. 2015, 54, 179–183.
[78] J. S. Nakhla, J. P. Wolfe, Org. Lett. 2007, 9, 3279–3282.
[79] M. U. Luescher, C.-V. T. Vo, J. W. Bode, Org. Lett. 2014, 16, 1236–1239.
[80] M. D. Arbo, M. L. Bastos, H. F. Carmo, Drug Alcohol Depend. 2012, 122, 174–185.
[81] A. K. Rathi, R. Syed, H.-S. Shin, R. V. Patel, Expert Opin. Ther. Pat. 2016, 26, 777–
797.
[82] M. Ito, T. Tanaka, D. R. Cary, M. Iwatani-Yoshihara, Y. Kamada, T. Kawamoto, S.
Aparicio, A. Nakanishi, Y. Imaeda, J. Med. Chem. 2017, 60, 3335–3351.
[83] J. A. Kozlowski, G. Zhou, J. R. Tagat, S.-I. Lin, S. W. Mc Combie, V. B. Ruperto, R. A.
Duffy, R. A. Mc Quade, G. Crosby Jr., L. A. Taylor, et al., Bioorg. Med. Chem. Lett.
2002, 12, 791–794.
[84] R. Berger, C. Zhu, A. R. Hansen, B. Harper, Z. Chen, T. G. Holt, J. Hubert, S. J. Lee, J.
Pan, S. Qian, et al., Bioorg. Med. Chem. Lett. 2008, 18, 4833–4837.
[85] J. P. Chance, H. Fejzic, O. Hernandez, E. S. Istvan, A. Andaya, N. Maslov, R. Aispuro, T. Crisanto, H. Nguyen, B. Vidal, et al., Bioorg. Med. Chem. Lett. 2018, 28, 1846–
1848.
[86] C. J. Bungard, P. D. Williams, J. Schulz, C. M. Wiscount, M. K. Holloway, H. M.
Loughran, J. J. Manikowski, H. Su, D. J. Bennett, L. Chang, et al., ACS Med. Chem. Lett.
2017, 8, 1292–1297.
[87] G. L. Plosker, S. Noble, Drugs 1999, 58, 1165–1203.
[88] J. M. Strizki, C. Tremblay, S. Xu, L. Wojcik, N. Wagner, W. Gonsiorek, R. W. Hipkin, C.-C. Chou, C. Pugliese-Sivo, Y. Xiao, et al., Antimicrob. Agents Chemother. 2005, 49, 4911–4919.
[89] K. J. Holm, A. Markham, Drugs 1999, 57, 607–631.
[90] E. Ratti, D. J. Carpenter, S. Zamuner, S. Fernandes, L. Squassante, H. Danker-Hopfe, G. Archer, J. Robertson, R. Alexander, D. G. Trist, et al., Sleep 2013, 36, 1823–1830.
[91] K. L. Goa, H. M. Bryson, A. Markham, Drugs 1997, 53, 700–725.
[92] M. Berkheij, L. van der Sluis, C. Sewing, D. J. den Boer, J. W. Terpstra, H. Hiemstra, W. I. Iwema Bakker, A. van den Hoogenband, J. H. van Maarseveen, Tetrahedron Lett. 2005, 46, 2369–2371.
145 [93] D. J. Hayzer, T. Leisinger, Eur. J. Biochem. 1982, 121, 561–565.
[94] R. V Krishna, P. Beilstein, T. Leisinger, Biochem. J 1979, 181, 223–230.
[95] A. Meister, A. N. Radhakrishnan, S. D. Buckley, J. Biol. Chem. 1957, 229, 789–800.
[96] S. Watanabe, Y. Tanimoto, S. Yamauchi, Y. Tozawa, S. Sawayama, Y. Watanabe, FEBS Open Bio 2014, 4, 240–250.
[97] A. Hallen, A. J. L. Cooper, J. F. Jamie, P. A. Haynes, R. D. Willows, J. Neurochem.
2011, 118, 379–387.
[98] J. H. Schrittwieser, S. Velikogne, W. Kroutil, Adv. Synth. Catal. 2015, 357, 1655–
1685.
[99] J. R. Schnell, H. J. Dyson, P. E. Wright, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2004, 33, 119–140.
[100] K. M. Meneely, T. A. Ronnebaum, A. P. Riley, T. E. Prisinzano, A. L. Lamb, Biochemistry 2016, 55, 5423–5433.
[101] K. M. Meneely, A. L. Lamb, Biochemistry 2012, 51, 9002–9013.
[102] T. Winzer, M. Kern, A. J. King, T. R. Larson, R. I. Teodor, S. L. Donninger, Y. Li, A. A.
Dowle, J. Cartwright, R. Bates, et al., Science 2015, 349, 309–312.
[103] S. C. Farrow, J. M. Hagel, G. A. W. Beaudoin, D. C. Burns, P. J. Facchini, Nat. Chem.
Biol. 2015, 11, 728–732.
[104] W. Li, S. Chou, A. Khullar, B. Gerratana, Appl. Environ. Microbiol. 2009, 75, 2958–
2963.
[105] J. Mangas-Sanchez, S. P. France, S. L. Montgomery, G. A. Aleku, H. Man, M. Sharma, J. I. Ramsden, G. Grogan, N. J. Turner, Curr. Opin. Chem. Biol. 2017, 37, 19–25.
[106] K. Mitsukura, M. Suzuki, K. Tada, T. Yoshida, T. Nagasawa, Org. Biomol. Chem.
2010, 8, 4533–4535.
[107] K. Mitsukura, M. Suzuki, S. Shinoda, T. Kuramoto, T. Yoshida, T. Nagasawa, Biosci.
Biotechnol. Biochem. 2011, 75, 1778–1782.
[108] M. Rodríguez-Mata, A. Frank, E. Wells, F. Leipold, N. J. Turner, S. Hart, J. P.
Turkenburg, G. Grogan, ChemBioChem 2013, 14, 1372–1379.
[109] M. Sharma, J. Mangas-Sanchez, S. P. France, G. A. Aleku, S. L. Montgomery, J. I.
Ramsden, N. J. Turner, G. Grogan, ACS Catal. 2018, 8, 11534–11541.
[110] S. Velikogne, V. Resch, C. Dertnig, J. Schrittwieser, W. Kroutil, ChemCatChem 2018, 10, 3236–3246.
[111] G. Grogan, N. J. Turner, Chem. - A Eur. J. 2016, 22, 1900–1907.
[112] P. N. Scheller, S. Fademrecht, S. Hofelzer, J. Pleiss, F. Leipold, N. J. Turner, B. M.
Nestl, B. Hauer, ChemBioChem 2014, 15, 2201–2204.
[113] S. Hussain, F. Leipold, H. Man, E. Wells, S. P. France, K. R. Mulholland, G. Grogan, N.
J. Turner, ChemCatChem 2015, 7, 579–583.
146
[114] S. Fademrecht, P. N. Scheller, B. M. Nestl, B. Hauer, J. Pleiss, Proteins Struct. Funct.
Bioinforma. 2016, 84, 600–610.
[115] M. Lenz, S. Fademrecht, M. Sharma, J. Pleiss, G. Grogan, B. M. Nestl, Protein Eng.
Des. Sel. 2018, 31, 109–120.
[116] R. Kratzer, D. Wilson, B. Nidetzky, IUBMB Life (International Union Biochem. Mol.
Biol. Life) 2006, 58, 499–507.
[117] T. M. Penning, Chem. Biol. Interact. 2015, 234, 236–246.
[118] K. R. Hanson, J. Am. Chem. Soc. 1966, 88, 2731–2742.
[119] R. W. Layer, Chem. Rev. 1962, 63, 489–510.
[120] E. H. Cordes, W. P. Jencks, E. H. Cordes, W. P. Jencks, J. Am. Chem. Soc. 1962, 84, 832–837.
[121] J. W. Ledbetter, J. Phys. Chem. 1968, 72, 4111–4115.
[122] K. Mitsukura, T. Kuramoto, T. Yoshida, N. Kimoto, H. Yamamoto, T. Nagasawa, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2013, 97, 8079–8086.
[123] D. Wetzl, M. Berrera, N. Sandon, D. Fishlock, M. Ebeling, M. Müller, S. Hanlon, B.
Wirz, H. Iding, ChemBioChem 2015, 16, 1749–1756.
[124] P. N. Scheller, B. M. Nestl, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2016, 1–12.
[125] G. A. Aleku, H. Man, S. P. France, F. Leipold, S. Hussain, L. Toca-Gonzalez, R.
Marchington, S. Hart, J. P. Turkenburg, G. Grogan, et al., ACS Catal. 2016, 6, 3880–
3889.
[126] H. Li, Z.-J. Luan, G.-W. Zheng, J.-H. Xu, Adv. Synth. Catal. 2015, 357, 1692–1696.
[127] H. Li, P. Tian, J.-H. Xu, G.-W. Zheng, Org. Lett. 2017, 19, 3151–3154.
[128] P. N. Scheller, M. Lenz, S. C. Hammer, B. Hauer, B. M. Nestl, ChemCatChem 2015, 7, 3239–3242.
[129] T. Huber, L. Schneider, A. Präg, S. Gerhardt, O. Einsle, M. Müller, ChemCatChem 2014, 6, 2248–2252.
[130] D. Wetzl, M. Gand, A. Ross, H. Müller, P. Matzel, S. P. Hanlon, M. Müller, B. Wirz, M.
Höhne, H. Iding, ChemCatChem 2016, 8, 2023–2026.
[131] P. Matzel, M. Gand, M. Höhne, Green Chem. 2017, 43, 788–824.
[132] G. A. Aleku, S. P. France, H. Man, J. Mangas-Sanchez, S. L. Montgomery, M. Sharma, F. Leipold, S. Hussain, G. Grogan, N. J. Turner, Nat. Chem. 2017, 9, 961–969.
[133] P. Matzel, L. Krautschick, M. Höhne, ChemBioChem 2017, 18, 2022–2027.
[134] M. Gand, H. Müller, R. Wardenga, M. Höhne, J. Mol. Catal. B Enzym. 2014, 110, 126–
132.
[135] M. Lenz, J. Meisner, L. Quertinmont, S. Lutz, J. Kästner, B. M. Nestl, ChemBioChem 2017, 18, 253–256.
[136] A. Hallen, J. F. Jamie, A. J. L. Cooper, Neurochem. Res. 2014, 39, 527–541.
147 [137] S. Roth, A. Präg, C. Wechsler, M. Marolt, S. Ferlaino, S. Lüdeke, N. Sandon, D. Wetzl,
H. Iding, B. Wirz, et al., ChemBioChem 2017, 18, 1703–1706.
[138] M. Gräff, P. C. F. Buchholz, P. Stockinger, B. Bommarius, A. S. Bommarius, J. Pleiss, Proteins Struct. Funct. Bioinforma. 2019, 87, 443–451.
[139] M. Dürrenberger, T. Heinisch, Y. M. Wilson, T. Rossel, E. Nogueira, L. Knörr, A.
Mutschler, K. Kersten, M. J. Zimbron, J. Pierron, et al., Angew. Chemie 2011, 123, 3082–3085.
[140] D. Gamenara, P. Domínguez de María, Org. Biomol. Chem. 2014, 12, 2989.
[141] M. Hestericová, T. Heinisch, L. Alonso-Cotchico, J.-D. Maréchal, P. Vidossich, T. R.
Ward, Angew. Chemie 2018, 130, 1881–1886.
[142] A. Hallen, A. J. L. Cooper, J. R. Smith, J. F. Jamie, P. Karuso, Amino Acids 2015, 47, 2457–2461.
[143] O. Mayol, K. Bastard, L. Beloti, A. Frese, J. P. Turkenburg, J.-L. Petit, A. Mariage, A.
Debard, V. Pellouin, A. Perret, et al., Nat. Catal. 2019, 2, 324–333.
[144] L. J. Ye, H. H. Toh, Y. Yang, J. P. Adams, R. Snajdrova, Z. Li, ACS Catal. 2015, 5, 1119–
1122.
[145] V. Tseliou, M. F. Masman, W. Böhmer, T. Knaus, F. G. Mutti, ChemBioChem 2019, 20, 800–812.
[146] C. Jeffrey, N. J. Us, S. Plains, N. J. Us, N. J. Agard, S. Francisco, G. A. Cope, M. Park, W.
L. Yeo, Engineered Imine Reductases and Methods for the Reductive Amination of Ketone and Amine Compounds., 2013, 20130302859.
[147] E. Ricca, B. Brucher, J. H. Schrittwieser, Adv. Synth. Catal. 2011, 353, 2239–2262.
[148] I. Slabu, J. L. Galman, N. J. Weise, R. C. Lloyd, N. J. Turner, ChemCatChem 2016, 8, 1038–1042.
[149] S. P. France, S. Hussain, A. M. Hill, L. J. Hepworth, R. M. Howard, K. R. Mulholland, S.
L. Flitsch, N. J. Turner, ACS Catal. 2016, 6, 3753–3759.
[150] M. Lenz, N. Borlinghaus, L. Weinmann, B. M. Nestl, World J. Microbiol. Biotechnol.
2017, 33, 199.
[151] L. Weinmann, Biosynthese von N-Heterocyclen Mittels Putrescinoxidase Und Iminreduktase, Stuttgart, 2018.
[152] F. J. Leeper, J. C. Vederas, Biosynthesis Aromatic Polyketides, Isoprenoids, Alkaloids, Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, 2000.
[153] L. J. J. Mestichelli, R. N. Gupta, I. D. Spenser, 1979, 254, 640–1.
[154] H. Muramtzu, H. Mihara, M. Yasuda, M. Ueda, T. Kurihara, N. Esaki, Biosci.
Biotechnol. Biochem. 2006, 70, 2296–2298.
[155] T. Fujii, M. Mukaihara, H. Agematu, H. Tsunekawa, Biosci. Biotechnol. Biochem 2002, 66, 622–627.
[156] W. G. Heim, K. A. Sykes, S. B. Hildreth, J. Sun, R.-H. Lu, J. G. Jelesko, Phytochemistry
148
2007, 68, 454–463.
[157] L. M. Guzman, D. Belin, M. J. Carson, J. Beckwith, J. Bacteriol. 1995, 177, 4121–30.
[158] S. Kille, C. G. Acevedo-Rocha, L. P. Parra, Z.-G. Zhang, D. J. Opperman, M. T. Reetz, J.
P. Acevedo, ACS Synth. Biol. 2013, 2, 83–92.
[159] T. Baba, T. Ara, M. Hasegawa, Y. Takai, Y. Okumura, M. Baba, K. A. Datsenko, M.
Tomita, B. L. Wanner, H. Mori, Mol. Syst. Biol. 2006, 2, 1–11.
[160] D. G. Gibson, L. Young, R.-Y. Chuang, J. C. Venter, C. A. Hutchison, H. O. Smith, Nat.
Methods 2009, 6, 343–345.
[161] E. Sulkowski, Trends Biotechnol. 1985, 3, 1–7.
[162] P. K. Smith, R. I. Krohn, G. T. Hermanson, A. K. Mallia, F. H. Gartner, M. D.
Provenzano, E. K. Fujimoto, N. M. Goeke, B. J. Olson, D. C. Klenk, Anal. Biochem.
1985, 150, 76–85.
[163] D. W. Cleveland, S. G. Fischer, M. W. Kirschner, U. K. Laemmli, J. Biol. Chem. 1971, 252, 1102–1106.
[164] K. Takahashi, J. Biochem. 1977, 81, 395–402.
[165] N. Borlinghaus, B. M. Nestl, ChemCatChem 2018, 10, 183–187.
[166] C. Li, Y. Lei, Q. Jiang, Huaxue Shiji 2013, 35, 68–70.
[167] A. Waterhouse, M. Bertoni, S. Bienert, G. Studer, G. Tauriello, R. Gumienny, F. T.
Heer, T. A. P. de Beer, C. Rempfer, L. Bordoli, et al., Nucleic Acids Res. 2018, 46, 296–303.
[168] M. Biasini, S. Bienert, A. Waterhouse, K. Arnold, G. Studer, T. Schmidt, F. Kiefer, T.
G. Cassarino, M. Bertoni, L. Bordoli, et al., Nucleic Acids Res. 2014, 42, 252–258.
[169] E. Krieger, K. Joo, J. Lee, J. Lee, S. Raman, J. Thompson, M. Tyka, D. Baker, K.
Karplus, Proteins Struct. Funct. Bioinforma. 2009, 77, 114–122.
[170] F. Sievers, D. G. Higgins, Protein Sci. 2018, 27, 135–145.
[171] S. Gergel, Iminreduktase Katalysierte Synthese von Piperazin-Derivaten, Stuttgart, 2017.
[172] N. Borlinghaus, S. Gergel, B. M. Nestl, ACS Catal. 2018, 8, 3727–3732.
[173] A. Reichl, Enzymatische Synthese von Phenylpiperazinderivaten, Stuttgart, 2017.
[174] S. Bernhardt, Enzymkatalysierte Asymmetrische Reduktion in Gegenwart von Detergenzien, Stuttgart, 2019.
[175] A. V Kabanov, E. V Batrakova, V. Y. Alakhov, J. Control. Release 2002, 82, 189–212.
[176] F. Gallou, N. A. Isley, A. Ganic, U. Onken, M. Parmentier, Green Chem. 2016, 18, 14–
19.
[177] J. Glazyrina, E.-M. Materne, T. Dreher, D. Storm, S. Junne, T. Adams, G. Greller, P.
Neubauer, Microb. Cell Fact. 2010, 9, 42.
[178] E. M. Arnett, J. G. Miller, A. R. Day, J. Am. Chem. Soc. 1950, 72, 5635–5638.
149 [179] S. Goswami, A. C. Maity, H.-K. Fun, S. Chantrapromma, European J. Org. Chem.
2009, 2009, 1417–1426.
[180] T. Burgdorf, E. van der Linden, M. Bernhard, Q. Y. Yin, J. W. Back, A. F. Hartog, A. O.
Muijsers, C. G. de Koster, S. P. J. Albracht, B. Friedrich, J. Bacteriol. 2005, 187, 3122–3132.
[181] L. Lauterbach, O. Lenz, K. A. Vincent, FEBS J. 2013, 280, 3058–3068.
[182] A. Al-Shameri, N. Borlinghaus, L. Weinmann, P. N. Scheller, B. M. Nestl, L.
Lauterbach, Green Chem. 2019, 21, 1396–1400.
[183] P. N. Scheller, Characterization and Application of Novel Imine Reductases – Versatile Enzymes for the Synthesis of Chiral Amines, Stuttgart, 2016.
[184] N. Borlinghaus, L. Weinmann, F. Krimpzer, P. Scheller, A. Al-Shameri, L.
Lauterbach, A.-S. Coquel, C. Lattemann, B. Hauer, B. Nestl, ChemCatChem 2019, accepted, DOI 10.1002/cctc.201900702.
[185] F. Escalettes, N. J. Turner, ChemBioChem 2008, 9, 857–860.
[186] S.-L. Lang, Directed Evolution of a Choline Oxidase and Application in a Solid Phase High-Throughput Screening Assay on Dodecanoic Acid, Stuttgart, 2016.
[187] J. K. B. Cahn, C. A. Werlang, A. Baumschlager, S. Brinkmann-Chen, S. L. Mayo, F. H.
Arnold, ACS Synth. Biol. 2016, 6, 326–333.
[188] N. Borlinghaus, B. M. Nestl, ChemCatChem 2018, 10, 183–187.
[189] W. Wallace Cleland, in Methods Enzymol., 1979, pp. 500–513.
[190] P. L. McCormack, Drugs 2015, 75, 2045–2049.
[191] N. Zumbrägel, C. Merten, S. M. Huber, H. Gröger, Nat. Commun. 2018, 9, 1–9.
[192] N. Zumbrägel, P. Machui, J. Nonnhoff, H. Gröger, J. Org. Chem. 2018, 84, 1440–
1447.
[193] H.-J. Timpe, Adv. Heterocycl. Chem. 1974, 17, 213–253.
[194] B. Robinson, Chem. Rev. 1963, 63, 373–401.
[195] S. D. Spivack, Ann. Intern. Med. 1974, 81, 795.
[196] F. Alonso, G. Radivoy, M. Yus, Tetrahedron 2000, 56, 8673–8678.
[197] P. Bataille, M. Paterne, E. Brown, Tetrahedron: Asymmetry 1998, 9, 2181–2192.
[198] M. J. Hearn, E. S. Chung, Synth. Commun. 1980, 10, 253–259.
[199] J. M. Mellor, N. M. Smith, J. Chem. Soc., Perkin Trans. 1 1984, 0, 2927–2931.
[200] J. M. Edwards, U. Weiss, R. D. Gilardi, I. L. Karle, Chem. Commun. 1968, 0, 1649–
1650.
[201] W. A. Henderson, C. J. Schultz, J. Org. Chem. 1962, 27, 4643–4646.
[202] J. D. Dunitz, V. Prelog, Angew. Chemie 1960, 72, 896–902.
150
[203] R. A. Raphael, Proc. Chem. Soc. 1962, 0, 97–105.
[204] S. Fustero, A. Simón-Fuentes, J. F. Sanz-Cervera, Org. Prep. Proced. Int. 2009, 41, 253–290.
[205] I. L. Natoff, J. S. Nixon, R. J. Francis, L. R. Klevans, M. Brewster, J. Budd, A. T. Patel, J.
Wenger, E. Worth, J. Cardiovasc. Pharmacol. 1985, 7, 569–580.
[206] M. D. Womack, D. A. Kendall, R. C. MacDonald, Biochim. Biophys. Acta - Biomembr.
1983, 733, 210–215.
[207] M. Cortes-Clerget, N. Akporji, J. Zhou, F. Gao, P. Guo, M. Parmentier, F. Gallou, J.-Y.
Berthon, B. H. Lipshutz, Nat. Commun. 2019, 10, 2169.
[208] J. T. Wu, L. H. Wu, J. A. Knight, Clin. Chem. 1986, 32.
[209] W. A. van der Donk, H. Zhao, Curr. Opin. Biotechnol. 2003, 14, 421–426.
[210] A. S. Bommarius, K. Drauz, W. Hummel, M. R. Kula, C. Wandrey, Biocatal.
Biotransformation 1994, 10, 37–47.
[211] Z. Shaked, G. M. Whitesides, J. Am. Chem. SOC. J. Am. Chem. SOC 1980, 102, 7104–
7105.
[212] J. M. Vrtis, A. K. White, W. W. Metcalf, W. A. van der Donk, Angew. Chemie Int. Ed.
2002, 41, 3257–3259.
[213] J. Ratzka, L. Lauterbach, O. Lenz, M. B. Ansorge-Schumacher, Biocatal.
Biotransformation 2011, 29, 246–252.
[214] H. Kohls, F. Steffen-Munsberg, M. Höhne, Curr. Opin. Chem. Biol. 2014, 19, 180–
192.
[215] B. P. Schlegel, J. M. Jez, T. M. Penning, Biochemistry 1998, 37, 3538–3548.
[216] M. Wang, S. J. Gould, C. E. Proc, J. Org. Chem. 1993, 58, 5176–5180.
[217] H. M. M. Bastiaans, J. L. van der Baan, H. C. J. Ottenheijm, J. Org. Chem. 1997, 62, 3880–3889.
[218] K. Misra, A. B. Banerjee, S. Ray, M. Ray, Mol. Cell. Biochem. 1996, 156, 117–124.
[219] N. W. Kerby, P. Rowell, W. D. P. Stewart, Arch. Microbiol. 1985, 141, 244–248.
[220] P. M. Yuan, R. W. Gracy, Arch. Biochem. Biophys. 1977, 183, 1–6.
151
152