α-COOH 1,7-2,6 –COO–
α-NH2 8,9-10,6 –NH3+
β-COOH Asp 3,9 –COO–
γ-COOH Glu 4,3 –COO–
ε-NH2 Lys 10,5 –NH3+
Guanidino- Arg 12,5 –NH3+
–SH Cys 8,3 –SH
–OH Tyr 10,1 –OH
Imidazol- His 6,0
bei physiologischem pH-Wert (ca. pH 7,4)
Fkt. Gruppe Aminosäure pKa Ladung
Proteinogene Aminosäuren
Metabolite bzw. Substrate im Stoffwechsel
• Vorstufen für Neurotransmitter und Hormone
• Vorstufen für Hormone
• Vorstufen für Alkaloide (in Pflanzen)
Proteinogene Aminosäuren
Beispiel: Neurotransmitter
"biogene Amine"
Proteinogene Aminosäuren
"biogene Amine"
Beispiel: Gewebshormone
Proteinogene Aminosäuren
Nichtproteinogene Aminosäuren sind
• Metabolite bzw. Substrate im Stoffwechsel
• Bestandteile bakterieller Zellwände (D-Aminosäuren)
• Bestandteile von Antibiotika
• Vorstufen für Neutrotransmitter
• Vorstufen für Gewebshormone
Es gibt Aminoäsuren, die nie in Proteinen vorkommen !
Nichtproteinogene Aminosäuren
Beispiel: Neurotransmitter bzw. Hormone
Nichtproteinogene Aminosäuren
Beispiel: Neurotransmitter bzw. Hormone
Nichtproteinogene Aminosäuren
Beispiel: Neurotransmitter bzw. Hormone
Nichtproteinogene Aminosäuren
Beispiel: Neurotransmitter bzw. Hormone
Nichtproteinogene Aminosäuren
Beispiel: Neurotransmitter bzw. Hormone
Nichtproteinogene Aminosäuren
Beispiel: Neurotransmitter bzw. Hormone
Nichtproteinogene Aminosäuren
H2O
+
Beispiel: Metabolite im Primärstoffwechsel
Nichtproteinogene Aminosäuren
Glycin Valin
Alanin Leucin
Serin Isoleucin
Cystein Threonin
abh. von Methionin-Zufuhr
Glutaminsäure, Glutamin Phenylalanin Asparaginsäure, Asparagin Tryptophan
Prolin Methionin
Arginin Lysin
für Säuglinge essentiell
Histidin
für Säuglinge essentiell
Tyrosin
abh. von Phenylalanin-Zufuhr
nicht essentiell essentiell
Manche Aminosäuren sind für Tiere essentiell
Proteine sind Alleskönner:
• sie sind Enzyme
• sie haben Transport- und Lagerfunktionen
• sie geben Gestalt
• sie vermitteln Bewegung
• sie vermitteln Immunität
• sie erlauben Kommunikation
• und vieles mehr !
Proteine
Es ist alles eine Frage der richtigen Oberfläche
• Proteine bestehen aus eindimensionalen Aminosäureketten
• Primärstruktur
• Reihenfolge der Aminosäuren ist festgelegt durch ein Gen
• Verknüpfung der Aminosäuren erfolgt an Ribosomen
• die Aminosäurekette faltet sich in übergeordnete Strukturen
• Sekundärstruktur
• Tertiärstruktur
• Quartärstruktur
Proteine
Peptidbindung
Primärstruktur der Proteine
Peptidbindung
Primärstruktur der Proteine
α -Helix und β -Faltblatt
Sekundärstruktur der Proteine
Symbole
β -Faltblatt α -Helix
Sekundärstruktur der Proteine
Beteiligte Bindungskräfte
• Wasserstoffbrücken
• Ionenbindungen
• hydrophobe Wechselwirkungen
• van-der-Waals-Kräfte
• kovalente Bindungen (S–S)
