Aminosäuren 1. Textentwurf Allgemeine Formel der Aminosäuren Aminosäuren sind die Grundbestandteile der Proteine. Neben der COOH-Gruppe

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Aminosäuren 1. Textentwurf

Allgemeine Formel der Aminosäuren

Aminosäuren sind die Grundbestandteile der Proteine. Neben der COOH-Gruppe¹ enthalten sie als charakteristisches Merkmal die Aminogruppe NH₂. Zwei mögliche Schreibweisen ihrer allgemeinen Formel:

C C

O OH C

COOH H H

H N2 H N₂

R R

R steht für einen organischen Rest oder ein H-Atom.² In diesem Falle haben wir es mit einer der einfachsten Aminosäuren zu tun, dem Glycin (auch Glykoll oder Glykokoll genannt, systema- tisch Aminoessigsäure).

C O OH C H H N2

H Glycin, Gly

Die Aminosäuren tragen „laborübliche“ Abkürzungen, so stehen z. B. Gly für Glycin oder Phe für Phenylalanin.

Funktionelle Gruppen in Aminosäuren

In Aminosäuren vorkommende funktionelle Gruppen können z. B. die Hydroxylgruppe (OH), die Thiolgruppe³ (SH) oder ein Ring sein, wobei letzterer aromatisch oder heterozyklisch sein kann:

C C C C

O O O O

OH OH OH OH

C C C C

H H H H

H N₂ H N2 H N₂ H N₂

CH₂ SH

CH₂ OH

CH2 CH2

Cystein, Cys Serin, Ser

Phenylalanin, Phe

Histidin, His

C N

HC CH

N H

1 Man kann Aminosäuren, wie der Name schon sagt, auch als Derivate der Carbonsäuren betrachten. So kommt z. B.

der systematische Name der Aminoessigsäure zustande: eine Essigsäure, in der ein H-Atom durch eine Aminogrup- pe substituiert ist.

2 Die Aminogruppe hängt bei den natürlich vorkommenden Aminosäuren an dem der COOH-Gruppe nächststehen- den C-Atom, dem a-C-Atom. Man spricht daher auch von a-Aminosäuren.

3 Auch Sulfhydril- oder Mercaptogruppe genannt.

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D- und L-Form von Aminosäuren

Von jeder Aminosäure (mit Ausnahme des Glycins) existieren zwei verschiedene Formen, die sich in der Anordnung der Aminogruppe spiegelbildlich zueinander verhalten.

C C

COOH COOH

H NH2

H N₂ H

R R

L-Aminosäure D-Aminosäure

Zeigt in der hier dargestellten Strukturformel (Fischer-Projektion)⁴ die Aminogruppe nach links, so liegt die L-Form (laevus) vor. Zeigt sie nach rechts, handelt es sich um die D-Form (dexter).

Die natürlich vorkommenden Aminosäuren sind fast alle L-Aminosäuren.

Monoaminodicarbonsäuren, Diaminomonocarbonsäuren

Es gibt Aminosäuren, die eine zweite Carboxylgruppe besitzen, und solche, die eine zweite Aminogruppe besitzen: die Monoaminodicarbonsäuren und die Diaminomonocarbonsäuren.

H N C ₂ COOH H N C ₂ COOH H N₂ C COOH

NH2

H C H H C H H C H

H C H

H H H

COOH

COOH Zwei Monoamino säuren:

Asparaginsäure (Asp) und Glutaminsäure (Glu) dicarbon

Eine monocar- bonsäure: Lysin (Lys)

Diamino

Die Zwitterionenstruktur der Aminosäuren

Da von der Carboxylgruppe Wasserstoff-Ionen abdissoziieren können, sich aber auch welche an der Aminogruppe anlagern können, hat das Aminosäuremolekül sowohl Säure- als auch Basen- charakter. Durch einen Protonenübergang innerhalb des Moleküls trägt es sowohl eine COO^–- Aniongruppe als auch eine H₃N⁺-Kationgruppe. Ein solches Molekül mit zwei entgegengesetzten Ladungen nennt man ein Zwitterion.

C O O C H H H N2

R

+

Allerdings liegt in wässeriger Lösung diese Zwitterionenstruktur nur bei einem bestimmten pH vor. Wird die Lösung nämlich saurer, wird aus der COO^–-Aniongruppe wieder COOH, während die Aminogruppe nach wie vor eine positive Ladung trägt; das Molekül liegt also in kationischer

4 Die frei drehbaren Endgruppen R und COOH schreibt man immer in die gleiche Richtung.

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Form vor. Wird die Lösung basischer, dissoziieren von der H3N⁺-Kationgruppe Protonen ab, die sich mit den Hydroxyl-Ionen der Lauge zu Wasser verbinden; die COO^–-Aniongruppe bleibt da- von unberührt, so daß das Molekül in anionischer Form vorliegt.

Der Wert, bei dem die zwitterionische Form vorliegt, liegt bei den meisten Aminosäuren um pH 6 und heißt isoelektrischer Punkt.⁵ Wird bei einer elektrophoretischen Aminosäuretrennung der isoelektrische Punkt pH_I erreicht, wandert das als Zwitterion vorliegende Molekül im elektri- schen Feld nicht mehr weiter.

C

C C

C

COO

COOH COO

COOH

H

H H

H

H N3

H N3 H N₂

H N2

R

R R

R

+ +

Nichtionische Form

Zwitterion

Kationische Form Anionische Form

Sauer: H -Ionen können sich an COO anlagern

+ -

Basisch: OH -Ionen nehmen ein Proton vom NH auf

- + 3

Die Pufferwirkung von Aminosäuren

Aufgrund der Zwitterionenstruktur wirken Aminosäuren als Puffersubstanzen. Wird zu einer wässerigen Aminosäurelösung Säure zugegeben, kann die COOH-Aniongruppe diese abfangen und der pH bleibt erhalten. Fügt man hingegen eine Lauge (z. B. NaOH) hinzu, die OH^–-Ionen freisetzt, so dissoziieren von der H₃N-Kationgruppe Wasserstoff-Ionen ab, die sich mit den Hy- droxyl-Ionen zu Wasser verbinden; auch in diesem Fall bleibt der pH stabil.

C

C COO C COOH + H O₂ COO C COOH

H

H H H

H N₃

H N₃ H N₂ H N₃

R

R R R

+

+ OH^- H⁺ +

Hinzugefügte Wasserstoff-Ionen werden von der COO -Gruppe abgefangen^- Hinzugefügte Hydroxyl-Ionen verbinden sich

mit dem Proton der NH -Gruppe zu Wasser₃

Wichtige Aminosäuren und ihre Funktion

Anfangs wurde schon das Glycin erwähnt, auch Glykoll, mit systematischem Namen Aminoessigsäure. Es ist Bestandteil fast aller Proteine, im Kollagen beträgt sein Anteil 25 bis 30

%. Eine ebenfalls einfache, aber wichtige Aminosäure ist das Alanin, α-Aminopropansäure. Eine Besonderheit des Alanins ist, daß es im Organismus auch seiner β-Form vorkommt, bei der die Methylgruppe am β-C-Atom hängt. β-Alanin ist Bestandteil des Vitamins B5, der

anthotensäure.

P

5Bei Aminosäuren mit mehreren Amino- oder Carboxylgruppen liegt der isoelektrische Punkt weiter im basischen bzw. sauren Bereich.

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C COOH C COOH C COOH

H H H

H N2 H N2

NH₂ H

H CH3 CH2

Glycin, Gly Alanin, Ala

β-Alanin

α β

Ein Derivat des Alanins ist das in den meisten Proteinen vorkommende Serin (α-Amino-β- hydroxypropansäure), es enthält eine OH-Gruppe. Diese ist häufig mit Phosphorsäure verestert.

C C

P

COOH COOH

O

H H

O H N2

H N2

HO

CH₂ CH₂

OH Phosphorsäure- ester des Serins Serin, Ser

OH Esterbrücke

Ein weiteres wichtiges Derivat des Alanins enthält eine SH-Gruppe: es ist das Cystein (α- Amino-β-mercaptopropansäure), das reichlich in der Haut, in den Haaren und Hornsubstanzen vorkommt.

Durch eine enzymatische Reaktion können zwei Cysteinmoleküle an ihren SH-Gruppen miteinander reagieren, unter Abspaltung von 2 H-Atomen bildet sich eine S-S-Brücke, eine Disulfid- brücke aus.

C SH + HS C C S S C

- 2 H

Das so aus Cystein entstandene Molekül heißt Cystin. Diese Disulfidbrücken sind in fast allen Proteinen zu finden, wo sie zur Stabilisierung der dreidimensionalen Struktur (Tertiärstruktur des Proteins) beitragen oder Aminosäureketten miteinander verbinden.

C COOH C NH₂

H H

H N₂ HOOC

C C

H H

H S S H

Cystin

Ebenso existieren enzymatische Reaktionen, die unter Wasserstoffanlagerung eine Disulfidbrük- ke spalten können.

C C C

C S S SH + HS

+ 2 H

Auch Röntgen- oder γ-Strahlung können die Schwefelbrücke zerstören. Wird dem Patienten Cy- stein verabreicht, können sich neue Brücken ausbilden, die die zerstörten ersetzen.

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Auch die Aminosäure Methionin ist schwefelhaltig. Methionin (α-Amino-γ- methylmercaptobutansäure) wirkt als Methylgruppendonator und dient u. a. der Synthese weite- rer körpereigener Stoffe.

H N C COOH2

H C H H C H

H

S CH3

Methionin, Met

Als Beispiel für eine Aminosäure mit zwei Carboxylgruppen, eine saure Aminosäure, wurde schon die Asparaginsäure erwähnt.

H N C COOH₂ H N C H₂ H C H H C H

H COOH

COOH COOH

Zwei Schreibweisen für die Asparaginsäure

Von Aminosäuren existieren auch Amide. Asparaginsäure z. B. erhält man durch Hydrolyse⁶ ih- res Amids Asparagin, das Erbsenkeimlingen und im Spargel (asparagus) vorkommt. Das Amid der Glutaminsäure ist das Glutamin, das im Muskeleiweiß und im Klebereiweiß des Getreides vorkommt.

H N C H2 H N C H2

H C H

H C H H C H H C H

H C H H C H

COOH COOH

C

C C

C

L-Asparagin L-Asparaginsäure L-Glutamin L-Glutaminsäure OH

OH NH2

NH2

O

O O

O

+ H O₂ + H O2

- NH₃ - NH3

Typischer Vertreter der basischen Aminosäuren ist das in allen Proteinen vorkommende Arginin, das eine zentrale Rolle im Harnstoff-Stoffwechsel spielt.

6 Hydrolyse bezeichnet im Allgemeinen die Auftrennung einer chemischen Verbindung durch die Reaktion mit Wasser.

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H N C H₂

H C H H C H H C H COOH

N C NH2

H NH Arginin

Ebenfalls in allen Proteinen vertreten ist das schon erwähnte Phenylalanin, das im Organismus zu Tyrosin umgewandelt wird. Ist diese enzymatische Reaktion gestört, tritt die mit schweren geistigen Schäden verbundene Phenylketonurie (PKU) auf. Dabei wird das überschüssige Pheny- lalanin mit dem Urin ausgeschieden, was sich in einen typischen aceton-ähnlichen Geruch äu- ßert.

C COOH C COOH

H H

H N2 H N2

CH2 CH2

Phenylalanin, Phe Tyrosin OH

Einige Aminosäuren werden im Organismus synthetisiert, andere müssen mit der Nahrung auf- genommen werden. Letztere bezeichnet man als essentielle Aminosäuren, beim Menschen sind es acht. (Siehe Anhang)

Optische Aktivität von Aminosäuren

Ein Merkmal der Aminosäuren ist, daß sie ein asymmetrisches C-Atom enthalten. Darunter ver- steht man ein C-Atom, an dem vier verschiedene Gruppen gebunden sind.

C COOH H

H N2

CH₂

Das -C-Atom des Cysteins ist asymmetrisch α

SH

α

Verbindungen mit asymmetrischen C-Atomen sind optisch aktiv, sie drehen die Ebene linear polarisierten Lichts.

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Lichtquelle Polarisations- filter

Schwingungsebene senkrecht

Schwingungsebene waagerecht Aminosäure-

lösung

Aminosäuren, die die Ebene des linear polarisierten Lichts nach links drehen, erhalten vor dem Namen ein –. Aminosäuren, die die Ebene des linear polarisierten Lichts nach rechts drehen, erhalten vor dem Namen ein +. (Dies hat jedoch nichts mit den D- und L-Formen zu tun!)