Tierärztliche Hochschule Hannover
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Leistung von Mastschweinen und Aminosäurenprofil im Muskelprotein von Schlachtschweinen nach Fütterung mit kaliumreichen Rationen
INAUGURAL – DISSERTATION Zur Erlangung des Grades einer Doktorin der Veterinärmedizin
- Doctor medicinae veterinariae - (Dr. med. vet.)
vorgelegt von Regine Tracy Fricke
Bremen Hannover 2012
Wissenschaftliche Betreuung: Prof. Dr. Manfred Coenen, Institut für Tierernährung, Ernährungsschäden und Diätetik der Universität Leipzig
1. Gutachter: Prof. Dr. Manfred Coenen
2. Gutachter: Prof. Dr. Korinna Huber
Tag der mündlichen Prüfung: 18. Mai 2012
Förderung durch Mittel der Ahrberg-Stiftung, Hannover
Meinen Eltern
Inhaltsverzeichnis
1 Einleitung ... 1
2 Literaturübersicht ... 3
2.1 Aminosäuren und Proteine ... 3
2.1.1 Aufgaben und Funktionen von Aminosäuren und Proteinen ... 5
2.1.2 Stoffwechsel der Aminosäuren und Proteine ... 6
2.1.3 Proteinogene Aminosäuren ... 7
2.1.4 Zusammensetzung des Muskelproteins ... 9
2.1.5 Proteinansatz als Skelettmuskulatur ... 10
2.1.5.1 Histologischer Aufbau der Skelettmuskulatur ... 10
2.1.5.2 Entwicklung und Wachstum der Skelettmuskulatur ... 11
2.1.5.3 Transmembrane Aminosäuren-Transportsysteme ... 13
2.1.5.4 Regulationsmechanismen der Proteinsynthese in der Skelettmuskulatur ... 15
2.1.6 Nicht-Proteinstickstoff (NPN) und Einfluss auf die Fleischqualität ... 16
2.2 Säure-Basen-Haushalt ... 19
2.2.1 Säure-Basen-Verhalten von Aminosäuren ... 21
2.3 Elektrolytbilanz ... 22
2.3.1 Veränderungen der Elektrolytbilanz ... 24
2.3.1.1 Auswirkungen einer veränderten Elektrolytbilanz bei unterschiedlichen Tierarten ... 24
2.3.1.2 Auswirkungen einer veränderten Elektrolytbilanz beim wachsenden Schwein... 27
2.4 Kalium ... 39
2.4.1 Funktion und Bedeutung von Kalium im Stoffwechsel ... 39
2.4.2 Regulation von Kalium im Stoffwechsel ... 41
2.4.2.1 Regulation von Kalium über den Säure-Basen-Haushalt ... 43
2.4.3 Kaliummangel und Kaliumüberschuss ... 43
2.4.4 Kalium in der Tierernährung ... 45
2.4.5 Einsatz von Kalium in der Schweinemast ... 46
3 Material und Methoden ... 49
3.1 Versuchsplan ... 49
3.2 Versuchsdurchführung ... 50
3.2.1 Tiermaterial ... 50
3.2.2 Aufstallung ... 51
3.2.3 Fütterung ... 53
3.2.4 Futterprobenentnahme ... 57
3.2.5 Futterverbrauch ... 58
3.2.6 Gewichtskontrolle ... 59
3.2.7 Kotprobenentnahme ... 60
3.2.8 Schlachtung der Versuchstiere ... 60
3.3 Ermittlung von Kennzahlen ... 61
3.3.1 Futteraufnahme ... 61
3.3.2 Mastdauer ... 61
3.3.3 Tageszunahmen ... 62
3.3.4 Futterverwertung ... 62
3.3.5 Ermittlung der Schlachtleistungsdaten ... 62
3.3.5.1 FOM-Methode ... 63
3.3.5.2 Auto-FOM-Methode ... 63
3.4 Labormethoden ... 64
3.4.1 Futteruntersuchung ... 64
3.4.2 Kotuntersuchung ... 68
3.4.3 Muskelanalyse ... 70
3.5 Statistische Auswertung ... 72
4 Ergebnisse ... 73
4.1 Versuchsverlauf ... 73
4.1.1 Futterzusammensetzung und Futteraufnahme ... 73
4.1.2 Mastdauer ... 78
4.1.3 Gewichtsentwicklung ... 79
4.1.4 Tageszunahmen ... 81
4.1.5 Futterverwertung, Energie-, Lysin- und Proteinaufwand ... 82
4.2 Kotuntersuchung ... 83
4.3 Analyse der Schlachtleistungsdaten ... 85
4.4 Muskelanalyse ... 90
4.4.1 Trockensubstanz und Rohproteingehalt ... 90
4.4.2 Stickstoffgehalte und Stickstoffverteilung aus der AS-Analyse ... 92
4.4.3 Verteilung der Aminosäureklassen ... 98
5 Diskussion ... 101
5.1 Kritik der Methode ... 101
5.1.1 Aufstallung ... 101
5.1.2 Fütterung ... 101
5.1.3 Gewichtskontrolle ... 103
5.2 Futteruntersuchung ... 104
5.3 Effekte der Kaliumsupplementierung auf die Mastleistung ... 106
5.4 Einfluss unterschiedlicher Kaliumanteile des Futters auf die Qualität des Muskelproteins ... 111
5.5 Schlußfolgerungen ... 115
6 Zusammenfassung ... 117
7 Summary ... 120
8 Literaturverzeichnis ... 123
9 Anhang ... 138
Verzeichnis der Abkürzungen
Abb. Abbildung
Ala Alanin
Arg Arginin
AS Aminosäure
Asp Asparagin
ATP Adenosintriphosphat
BE Base Excess
BW biologische Wertigkeit
ca. cirka
Cys Cystein
DCAB dietary cation anion balance
DG Durchgang
d.h. das heisst
FOM Fat-o-Meater
g Gramm
ges. gesamt
Glu Glutaminsäure
Gly Glycin
His Histidin
Ileu Isoleucin
kg Kilogramm
KGW Körpergewicht
KM Körpermasse
Leu Leucin
Lys Lysin
m männlich
m2 Quadratmeter
ME umsetzbare Energie
Met Methionin
MFA Magerfleischanteil meq Milliequivalent
mg Milligramm
mTOR mammalian target of rapamycin
MJ Megajoule
N Stickstoff
NEL Nettoenergie-Leistung NPN Nicht-Protein-Stickstoff NRC National Research Council
o.g. oben genannt
OM Ohrmarke
oR organischer Rest
pCO2 Kohlendioxid-Partialdruck
pH pondus hydrogenii – Maß für Wasserstoffionenkonzentration
Phe Phenylalanin
pO2 Sauerstoff-Partialdruck
Pro Prolin
Ra Rohasche
Rfa Rohfaser
Rp Rohprotein
RW Reflexionswert
SEM Standardfehler des Mittelwertes
Ser Serin
Std.Abw. Standardabweichung
Tau Taurin
Thr Threonin
TS Trockensubstanz
Tyr Tyrosin
u.a. unter anderem
uS ursprüngliche Substanz
v.a. vor allem
Val Valin
VE Ventil
vP verdauliches Protein
w weiblich
Verzeichnis der Tabellen und Abbildungen
Tabelle 1: Ideale Verhältnisse verdaulicher Aminosäuren für Schweine ... 4
Tabelle 2: Erstlimitierende Aminosäuren im Schweinemastfutter in Relation ... 5
Tabelle 3: Anteile ausgesuchter essentieller und nicht-essentieller Aminosäuren aus dem Gesamtkörper beim Schwein von der Geburt bis zu einem Körpergewicht von 146 kg (g/100g Protein) ... 9
Tabelle 4: Vergleich der Anteile essentieller Aminosäuren aus dem Gesamtkörper aus unterschiedlichen Studien beim Schwein (g/100g Protein) ... 10
Tabelle 5: Werte für verschiedene Elemente ... 23
Tabelle 6: Effekte einer veränderten DCAB auf Verdaulichkeit von Kalium, Säure- Basen-Haushalt, Leistungs-parameter und N-Haushalt beim Schwein 37 Tabelle 7: Täglicher Bedarf an Mineralstoffen in Gramm für wachsende Schweine bei ad libitum Fütterung (90 % TS) in unterschiedlichen Gewichtsbereichen (NRC 1998) ... 47
Tabelle 8: Versuchsdesign ... 49
Tabelle 9: Zusammensetzung der Futtermittel in beiden Mastversuchen (gemäß Futteranalyse des Raiffeisen Kraftfutterwerks) ... 55
Tabelle 10: Elektrolytbilanzen (DCAB) des Futters ... 56
Tabelle 11: Mittelwerte der Futterinhaltsstoffe aus beiden Versuchsdurchgängen . 74 Tabelle 12: Mittlerer Gesamtfutterverbrauch je Tier im Verlauf der Mast in Durchgang 2 ... 75
Tabelle 13: Durchschnittliche Gesamtaufnahme von Lysin, Rohprotein und Energie im 2. Mastversuch / Tier ... 77
Tabelle 14: Mittlere Mastdauer (Masttage) ... 78
Tabelle 15: Ausgestallte Tiere im Mastversuch 1... 78
Tabelle 16: Ausgestallte Tiere im Mastversuch 2... 79
Tabelle 17: Gewichte und Tageszunahmen in den Mastversuchen 1 und 2 ... 82
Tabelle 18: Übersicht zur Futterverwertung ... 83
Tabelle 19: Übersicht zur Verwertung von Lysin, Rohprotein und Energie ... 83
Tabelle 20: Mittelwerte und Standardabweichungen der Kotinhaltsstoffe aus beiden Versuchsdurchgängen ... 84
Tabelle 21: Schlachtleistungsdaten in beiden Mastdurchgängen ... 86
Tabelle 22: Schlachtleistungsdaten nach Auto-FOM-Methode im 2. Mastversuch . 87 Tabelle 23: Verteilung von Magerfleischanteil (%) und Tageszunahmen (g) innerhalb der Gruppen ... 88
Tabelle 24: Trockensubstanz, Rohprotein- und Stickstoffgehalte aus der Muskelanalyse nach Dumas Verbrennungsmethode ... 91
Tabelle 25: N-Bestimmung aus der Aminosäurenanalyse der Muskelproben ... 94
Tabelle 26: Prozentualer Anteil des jeweiligen Aminosäurenstickstoffs am Gesamt- Aminosäurenstickstoff ... 97
Tabelle 27: Verteilung der Aminosäureklassen ... 100
Tabelle A 1: Anteile verschiedener essentieller und nicht-essentieller Aminosäuren aus dem Gesamtkörper beim Schwein von der Geburt bis zu einem
Körpergewicht von 146 kg (g/100 g Protein) ... 138
Tabelle A 2: Rationsplan für Mastversuch 1 und 2 ... 139
Tabelle A 3: Kalium-Futter-Mischung für Mastversuch 1 und 2 ... 140
Tabelle A 4: Futterverbrauch (Trockenfutter) Mastversuch 2 ... 141
Tabelle A 5: Mittlerer Futterverbrauch (Trockenfutter) und Standardabweichung / Mastwoche / Tier im Mastversuch 2 ... 143
Tabelle A 6: Mittlerer Futterverbrauch (Trockenfutter) je Tier je Tag im Mastversuch 2 ... 145
Tabelle A 7: Gewichtsentwicklung Mastversuch 1... 146
Tabelle A 8: Gewichtsentwicklung Mastversuch 2... 147
Tabelle A 9: Schlachtdaten Mastversuch 1 ... 149
Tabelle A 10: Schlachtdaten Mastversuch 2 ... 166
Tabelle A 11: Ergebnisse aus der Futteruntersuchung Mastversuch 1 ... 180
Tabelle A 12: Ergebnisse aus der Futteruntersuchung Mastversuch 2 ... 181
Tabelle A 13: Ergebnisse aus der Kotuntersuchung Mastversuch 1 ... 182
Tabelle A 14: Ergebnisse aus der Kotuntersuchung Mastversuch 2 ... 183
Tabelle A 15: Aminosäurenanalyse Mastversuch 1... 184
Tabelle A 16: Aminosäurenanalyse Mastversuch 2... 187
Tabelle A 17: Aminosäurengehalte im Muskeleiweiß ... 191
Abbildung 1: Muskel- und Fettzunahme im Verlauf der Gewichtsentwicklung ... 12
Abbildung 2: Abteil 1 (1. Mastversuch) und Abteil 3 (2. Mastversuch) ... 52
Abbildung 3: Ansichten von Abteil 1 ... 53
Abbildung 4: Futtertrog ... 57
Abbildung 5: Tiere aus dem Versuch ... 57
Abbildung 6: Ventilplan Maststall ... 58
Abbildung 7: Futterverbrauch der Börge im Verlauf der Mast ... 76
Abbildung 8: Futterverbrauch der Sauen im Verlauf der Mast ... 77
Abbildung 9: Gewichtsentwicklung im Mastversuch 1 ... 80
Abbildung 10: Gewichtsentwicklung im Mastversuch 2 ... 81 Abbildung 11: Magerfleischanteile im Verhältnis zu den Tageszunahmen je Gruppe . 89
1 Einleitung
Die Elektrolytversorgung wird bei Nutz- sowie Hobbytieren nicht allein unter quantitativen Gesichtspunkten betrachtet. Zunehmend wird das Verhältnis der Elektrolyte zueinander als eine den Stoffwechsel beeinflussende Größe beachtet. Dies ist in den vergangenen Jahren Gegenstand intensiver Forschungstätigkeit gewesen.
Ausschlaggebend ist die keinesfalls neue Erkenntnis, dass der Säuren-Basen-Status des Organismus nachhaltig durch die Relation der Elektrolyte, d.h. durch das Verhältnis von Kationen und Anionen zueinander beeinflusst wird. Auf der Seite der Kationen ist Kalium unbeachteten und größeren Variationen unterworfen als die übrigen Mengenelemente.
Empfehlungen zur Einstellung der Elektrolytbilanz dienen bei Nutztieren u.a. der Verbesserung der Tiergesundheit. Beispiele für das Geflügel sind: Reduktion von Skelettschäden durch gezielte Fütterung mit einer Elektrolytbilanz (Na+K-CL) zwischen 200 und 300meq/kg der Ration (JOHNSON u. KARUNAJEEWA, 1985), vermehrtes Auftreten von Tibiadyschondroplasie bei hohen Chloridgehalten (Anionenüberschuss) (HULAN et al. 1986), besserer Zuwachs, erhöhte Eischalenstabilität, erhöhte Hitzetoleranz, verbesserter Knochenaufbau und verringerte Mortalität (TEETER 1997).
Beim Pferd führen Kationenüberhang und -reduktion der Chloridgehalte des Futters zu einer metabolischen Alkalose (COENEN 1991). Ein temporärer Anionenüberschuss in der Trockenstehphase mindert bei Milchkühen die Gebärpareseinzidenz (BLOCK 1994).
Bei Kälbern mindert ein Anionenüberhang das Wachstum und die Bruchfestigkeit von Rippenknochen (JACKSON u. HEMKEN 1994).
Die Modulation des Säuren-Basen-Status ist zudem sowohl bei der Reduzierung der Stickstoffausscheidung als wesentlichem Umweltaspekt als auch in der Fleischproduktion im Hinblick auf Leistung und über den N-Ansatz auch auf die Fleischqualität (NPN-Gehalt, Eignungsprofil für Lebensmittelherstellung) von Interesse.
Beim Schwein konnte belegt werden, dass die Elektrolytbilanz mit dem Aminosäurenstoffwechsel und der Verdaulichkeit des Proteins im Dünndarm interagiert, so induzieren sowohl ein hoher Natrium- als auch ein stark erhöhter Kaliumgehalt im
Futter eine Depression der Verdaulichkeit von Stickstoff und Aminosäuren im Dünndarm (PATIENCE et al. 1986). Die Folge eines Kationenüberschusses ist somit eine ungünstige N-Ausnutzung und erhöhte N-Abgabe über Harn und Kot. Im Widerspruch dazu wurde jedoch ebenfalls ein Leistungsrückgang bei Mastschweinen bei zunehmender Azidierung des Organismus infolge eines Anionenüberschusses (Chlorid bedingt) beobachtet (PATIENCE u. WOLYNETZ 1990). Bei weiteren Untersuchungen am Schwein konnte hingegen dargestellt werden, dass bei niedriger Proteinzufuhr der Proteinansatz durch forcierte Kaliumzufuhr erhöht wird (GOLZ u. CRENSHAW 1991).
Der Effekt ist neben der verbesserten Stickstoffretention auch in einem geringeren Gehalt der Muskulatur an Nicht-Proteinstickstoff (NPN) sichtbar. Nach bisherigen Befunden bleibt dies bei hoher Proteinaufnahme aus, möglicherweise tritt sogar die gegenteilige Wirkung ein.
Zusammenfassend widersprechen sich demnach die Befunde beim Schwein zu den Folgen hoher Kaliumgehalte im Futter: einerseits kommt es zu einer Depression der Verdaulichkeit von Stickstoff und Aminosäuren im Dünndarm, andererseits resultiert ein verbesserter Stickstoffansatz in der Muskulatur bei knapper Proteinaufnahme.
Die Proteinaufnahme des Mastschweins wird aus Gründen der gewünschten Reduktion der Stickstoffemission durch die Tierproduktion möglichst knapp gehalten, womit sich die Frage stellt, ob die Kaliumaufnahme und somit die Elektrolytbilanz beim Schwein zur Optimierung der Nährstoffausnutzung (Eiweißansatz in der Muskulatur) und der Produktqualität (hoher Aminosäurengehalt, limitierter NPN-Gehalt des Fleisches) gezielter berücksichtigt werden sollte. Gegenwärtig wird Kalium bei der Berechnung einer Mischfutterrezeptur nicht einbezogen.
Die nachfolgend beschriebenen Untersuchungen am Mastschwein wurden mit dem Ziel durchgeführt, unter Praxisbedingungen die Effekte unterschiedlicher Kaliumgehalte des Futters auf Leistungsparameter wie u.a. Futteraufnahme, Wachstum und Futterverwertung und die Proteinqualität der Muskulatur wie u.a. den Stickstoffgehalt zu erkennen.
2 Literaturübersicht
2.1 Aminosäuren und Proteine
Die meisten natürlich vorkommenden Aminosäuren sind α-Aminocarbonsäuren mit der am α-Kohlenstoffatom angelagerten Aminogruppe (-NH2) und der jeweiligen Seitenkette. Ausnahmen bilden die β-Aminosäuren wie β-Alanin als Baustein von Coenzym A und Taurin (essentiell für Katzen). Aminosäuren liegen natürlicherweise fast immer in der L-Form vor.
Die Aminosäuren, die in Proteine eingebaut werden können, werden als proteinogen bezeichnet. Etwa die Hälfte von ihnen sind essentielle Aminosäuren (Arginin, Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin), die nicht im Körper selbst gebildet werden können und mit der Nahrung zugeführt werden müssen. Nichtessentielle Aminosäuren hingegen (Glycin, Alanin, Serin, Asparaginsäure, Glutaminsäure, Cystein, Tyrosin und Prolin) können im Stoffwechsel gebildet werden (KOOLMAN et al. 1998, S. 58). Der Bedarf an Aminosäuren für Erhaltungsstoffwechsel und Proteinsynthese ist tierartspezifisch.
Der Gehalt des Futters an essentiellen Aminosäuren, ihre relativen Anteile zueinander (Aminosäurenmuster) und ihre Verdaulichkeit sowie Verwertung für den Intermediärstoffwechsel ist für die ernährungsphysiologische Qualität (biologische Wertigkeit) von besonderer Bedeutung. Die biologische Wertigkeit (BW) beschreibt die Effizienz, mit der ein Nahrungsprotein für die endogene Proteinbiosynthese genutzt werden kann. Entspricht das AS-Muster des aufgenommenen Proteins weitestgehend der Zusammensetzung des endogen produzierten Stickstoffs, so hat dieses Nahrungsprotein eine hohe BW (ideales Protein). Das Aminosäurenmuster der verschiedenen Gewebe und somit auch der Muskulatur ist gemäß TERNES (2008) genetisch determiniert und durch die Fütterung nicht zu beeinflussen. Somit
unterscheidet sich auch der rassen- und geschlechtsspezifische Bedarf des Schweins an essentiellen Aminosäuren nur quantitativ, d.h. die relativen Mengen für den Aufbau von 1 g Protein sind überwiegend gleich (HÄFFNER et al. 1998). Zur Ermittlung des idealen Aminosäurenmusters für wachsende Schweine wurden zahlreiche Untersuchungen nach dem Dosis-Wirkungs-Prinzip mit Bestimmung der Körpermassezunahme oder der Stickstoffbilanz (N-Aufnahme – (Kot-N + Harn-N + Haut/Haare-N)) durchgeführt, wobei entweder verschiedene Aminosäuren schrittweise zugesetzt oder aus der Diät herausgenommen wurden (u.a. WANG u. FULLER 1989).
Bei einer reduzierten Verwertung von Aminosäuren aufgrund einer schlechten biologischen Wertigkeit des Nahrungsproteins kommt es einerseits zu veminderter Futteraufnahme und Wachstumsdepression (KAMPHUES et al. 2009, S. 42) und andererseits zu einer erhöhten Stickstoffausscheidung.
Tabelle 1: Ideale Verhältnisse verdaulicher Aminosäuren für Schweine (nach BAKER aus HÄFFNER et al. 1998)
Aminosäure in % von Lysin
20-50 kg 50-100 kg
Lysin 100 100
Threonin 67 70
Tryptophan 18 19
Methionin 30 30
Cystein 32 35
Methionin + Cystein 62 64
Isoleucin 60 60
Valin 68 68
Leucin 100 100
Phenylalanin + Tyrosin 95 95
Arginin 30 18
Histidin 32 32
Als erstlimitierende Aminosäure wird die essentielle Aminosäure bezeichnet, die aufgrund ihrer zu geringen Konzentration im Nahrungsprotein als erste die endogene Proteinbiosynthese begrenzt. Erstlimitierende Aminosäuren sind im Schweinemastfutter
Lysin, Methionin, Cystein, Threonin und Tryptophan, wobei Lysin als Referenzaminosäure fungiert (siehe Tabelle 2).
Tabelle 2: Erstlimitierende Aminosäuren im Schweinemastfutter in Relation (nach KAMPHUES et al. 2009, S. 266)
pcv Lysin : pcv Methionin + pcv Cystein : pcv Threonin : pcv Tryptophan 1 : 0,53 – 0,56 : 0,63 - 0,66 : 0,18
2.1.1 Aufgaben und Funktionen von Aminosäuren und Proteinen
Aminosäuren dienen dem Organismus als Bausteine von Peptiden und Proteinen, die ihrerseits verschiedenste Aufgaben erfüllen: Als Strukturproteine sind sie beispielsweise Bestandteile von Haaren und Wolle, Federn, Krallen, Klauen und Hufe, Bindegewebe und Muskulatur. Ein wichtiges Transportprotein ist das Hämoglobin der Erythrozyten, welches Sauerstoff und Kohlendioxid in und aus dem Körper bringt, Präalbumin aus dem Blutplasma ist für den Transport der Schilddrüsenhormone zuständig und Albumin transportiert u.a. Fettsäuren, Bilirubin, Steroidhormone und anorganische Ionen. Als Membranproteine ermöglichen sie den Austausch zwischen Intra- und Extrazellulärraum. Antikörper und Immuglobuline, Hormone und Hormonrezeptoren sowie verschiedenste Enzyme bestehen ebenfalls aus Proteinen. Aminosäuren sind weiterhin u.a. Bausteine für Coenzyme und Gallensalze.
Desweiteren wirken die durch Decarboxylierung von Aminosäuren entstehenden biogenen Amine wie z.B. γ-Aminobutyrat (GABA) aus Glutaminsäure oder Dopamin aus Dihydroxyphenylalanin (DOPA) als Neurotransmitter. Histamin aus der Aminosäure Histidin und Serotonin aus Tryptophan dienen dem Organismus als Mediatoren (KOOLMAN et al. 1998, S. 174).
2.1.2 Stoffwechsel der Aminosäuren und Proteine
Auf- und Abbau von Proteinen finden in sämtlichen Zellen des Organismus gleichzeitig statt. Der Anabolismus von Protein ist beim wachsenden Tier stärker ausgeprägt als der Katabolismus, wobei sich beim ausgewachsenen Tier ein Gleichgewicht einstellt.
Das mit der Nahrung aufgenommene Rohprotein (Rp) wird im einhöhligen Magen (u.a.
Schwein) durch Salzsäure zunächst denaturiert und durch Proteasen und Endopeptidasen des Magensafts und Pankreassekretes (u.a. Pepsin, Trypsin und Chymotrypsin) zu Peptiden abgebaut. Im Dünndarm, also praecaecal, werden diese mittels Exopeptidasen weiter zu Aminosäuren gespalten. In der Darmmukosa werden sie dann durch Symport mit Natrium resorbiert, wobei es für verschiedene Aminosäurengruppen getrennte Transportsysteme gibt. Der Natriumgradient wird dabei über die Natrium-Kalium-Pumpe aufrechterhalten. Die praecaecale Verdaulichkeit des Rohproteins und der Aminosäuren ist u.a. abhängig von der Proteinstruktur und der Bearbeitung des Futtermittels. Auch körpereigene Proteine werden um- oder zu Aminosäuren abgebaut.
Die Aminosäuren können nicht gespeichert werden und gelangen daher über das Pfortadersystem schließlich in die Leber, wo sie im Intermediärstoffwechsel auf unterschiedlichen Wegen abgebaut werden. Die verschiedenen Abbauprodukte der Aminosäuren liefern einerseits Vorstufen der Glukoneogenese (glukogene Aminosäuren sind alle proteinogenen Aminosäuren bis auf Lysin und Leucin), andererseits dienen sie der Synthese von Ketonkörpern und Fettsäuren (ketogene Aminosäuren sind Lysin und Leucin, Phenylalanin, Tyrosin, Isoleucin und Tryptophan). Durch Trans- oder Desaminierungsreaktionen (oxidative Desaminierung) werden die Aminogruppen, die nicht weiter zur Energiegewinnung beitragen können, in Harnstoff eingebaut und schließlich als Ammoniak ausgeschieden.
Eine weitere Abbaumöglichkeit ist die Bildung von biogenen Aminen mittels Decarboxylierung (KOOLMAN et al. 1998, S. 174).
Die Biosynthese von funktionellen Proteinen aus Aminosäuren erfolgt in fast allen Körperzellen. Hierbei wird am Ribosom zunächst die Peptidkette durch Translation aufgebaut und in die biologisch aktive Konformation gefaltet. Im endoplasmatischen Retikulum und Golgiapparat erfolgt dann die Reifung und Modifizierung (z.B. durch Phosphorylierung) zum fertigen Protein, welches je nach Wirkort im Cytoplasma verbleibt, als Membranprotein in die Membran eingebaut oder über sekretorische Vesikel in den Extrazellulärraum transportiert wird (KOOLMAN et al. 1998, S. 216).
2.1.3 Proteinogene Aminosäuren
Die proteinogenen Aminosäuren lassen sich aufgrund der unterschiedlichen Struktur ihrer Seitenketten in verschiedene Strukturklassen einteilen. Innerhalb dieser Klassen weisen die Aminosäuren auch in ihrer Polarität Ähnlichkeiten auf. Je positiver die Partialladung der Seitenketten einer Aminosäure desto polarer (positiv oder negativ) ist sie, womit ihre Reaktivität steigt.
Die aliphatischen Aminosäuren Glycin, Alanin, Valin, Leucin und Isoleucin sind sehr unpolar und ihre Seitenketten enthalten keine Heteroatome wie Stickstoff (N), Sauerstoff (O) oder Schwefel (S). Alanin spielt im Ammoniakstoffwechsel eine bedeutende Rolle, da es den aus dem Stoffwechsel (u.a. Muskelstoffwechsel) entstandenen Stickstoff in Form von Aminogruppen binden kann und über das Blut zur Leber und zur Niere transportiert, wo er zu Harnstoff umgebaut wird.
Valin, Leucin und Isoleucin werden zudem zu den verzweigtkettigen Aminosäuren hinzugerechnet, da sie neben der aliphatischen auch eine verzweigte, lipophile Seitenkette tragen. Der Hauptabbauort dieser Aminosäuren ist die Muskulatur.
Cystein und Methionin besitzen schwefelhaltige Seitenketten, die auch relativ unpolar sind, wobei Cystein zudem eine basische, ionisierbare Seitenkette trägt. Cystein trägt aufgrund seiner Fähigkeit zum Ausbau von Disulfidbrücken zur Stabilität von Proteinen bei.
Zu den Aminosäuren mit aromatischer Seitenkette gehören Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan und Histidin. Phenylalanin ist im Gegensatz zu Tyrosin und Tryptophan nur wenig polar, die Seitenkette von Tyrosin ist mit einem pKa-Wert von 10,1 ionisierbar.
Histidin läßt sich auch zu den basischen Aminosäuren zählen, da der Imidazolring schon bei schwach saurem pH-Wert protoniert wird. Die Muskelproteine Actin und Myosin enthalten viel Histidin.
Die Seitenketten der neutralen Aminosäuren Serin, Threonin, Asparagin und Glutamin sind zwar relativ polar, sind jedoch nicht ionisierbar. Glutamin entsteht durch Transaminierung aus Glutaminsäure und ist wie Alanin in den Stickstoffabtransport zur Leber eingebunden.
Die Seitenketten der sauren Aminosäuren Aspartat und Glutaminsäure haben einen niedrigen pKa-Wert, weshalb sie bei physiologischem pH fast vollständig ionisiert vorliegen und stark polar sind. Aspartat entsteht durch Transaminierungsreaktionen aus Glutaminsäure und spielt somit ebenfalls eine wichtige Rolle im Stickstoffabbau.
Die basischen Aminosäuren Histidin, Lysin und Arginin tragen Seitenketten, die bei physiologischem pH-Wert protoniert sind. Arginin besitzt eine positiv geladene Guanidiniumgruppe und ist daher besonders polar.
Das v.a. im Bindegewebe vorkommende Prolin als Iminosäure, dessen Aminogruppe mit dem α-Kohlenstoffatom verbunden ist, ist nur schwach basisch und bei physiologischem pH-Wert nicht protoniert (KOOLMAN et al. 1998, S. 58).
2.1.4 Zusammensetzung des Muskelproteins
MAHAN und SHIELDS ermittelten 1998 an 81 Mastschweinen deren Gehalte an Aminosäuren in den unterschiedlichen Körpergeweben und -regionen wie Blut, Haaren, Schlachtkörper und einer Zusammenfassung von Kopf, inneren Organen und Vorderbeinen. Die Tiere wurden in 10 kg-Gewichtsabschnitten zwischen 8,5 und 145 kg Körpergewicht getötet und analysiert und schließlich rechnerisch die Gesamtzusammensetzung an Aminosäuren ermittelt. Die Gehalte der Aminosäuren unterschieden sich zwar zwischen den Geweben, ähnelten einander jedoch innerhalb der gleichen Gewebe bzw. Körperregionen. Der Schlachtkörper (ohne Kopf, innere Organe, Vorderbeine, Borsten, Blut und Ingesta) wies beispielsweise höhere Gehalte an Lysin, Arginin, Histidin, Isoleucin, Threonin und Methionin auf, während im Blut höhere Gehalte an Leucin und Valin nachgewiesen wurden. Im Haar hingegen konnten höhere Gehalte an Cystein ermittelt werden als in den anderen Geweben. Nachfolgende Tabelle 3 fasst die wichtigsten Ergebnisse aus dieser Studie zusammen (Auszug, vollständige Tabelle A 1 im Anhang).
Tabelle 3: Anteile ausgesuchter essentieller und nicht-essentieller Aminosäuren aus dem Gesamtkörper beim Schwein von der Geburt bis zu einem Körpergewicht von 146 kg (g/100g Protein) (MAHAN und SHIELDS, 1998)
Schlachtkörper-
gewicht (kg) 1,5 8,2 20,1 34,8 53,5 72,1 86,8 101,6 124,1 142,5 Mittel Std.
Abw.
essentielle Aminosäure
Lysin 6,6 6,7 7,2 7,4 7,3 7,3 7,6 7,5 7,5 7,4 7,3 33,3 gesamt 37,9 44,6 45,3 43,3 42,9 43,7 45,1 44,5 44,4 43,4 44,1 10,7 nicht-essentielle
Aminosäure
Glutaminsäure 11,9 14,3 13,3 13,2 12,2 12,9 13,4 13,1 13,0 13,0 13,2 16,6 gesamt 54,1 55,9 55,2 56,1 53,3 53,4 55,5 52,9 56,2 57,4 54,9 5,77 Mittelwerte, SEM und Std.Abw. berücksichtigen nicht die Werte für 1,5 kg schwere Ferkel
Tabelle 4: Vergleich der Anteile essentieller Aminosäuren aus dem Gesamtkörper aus unterschiedlichen Studien beim Schwein (g/100g Protein) (aus MAHAN und SHIELDS, 1998)
essentielle
Aminosäure Bikker et al. (1994)
Kyriazakis et al. (1993)
Chung und Baker (1992)
Campbell et al. (1988)
Moughan und Smith
(1987)
Mittel
Arginin 6,5 6,7 6,7 6,4 6,6 6,6
Histidin 2,8 2,8 2,6 2,7 3,5 2,9
Isoleucin 3,5 3,5 3,2 3,7 2,8 3,3
Leucin 6,5 7,4 6,8 7,3 7,5 7,1
Lysin 6,6 7,1 6,0 6,4 5,9 6,4
Methionin 2,1 1,8 1,8 1,9 1,9 1,9
Phenylalanin 3,4 3,8 3,7 3,7 3,9 3,7
Threonin 3,6 3,8 3,6 3,9 3,8 3,7
Valin 4,4 4,7 4,4 5,2 4,1 4,6
2.1.5 Proteinansatz als Skelettmuskulatur
2.1.5.1 Histologischer Aufbau der Skelettmuskulatur
Die Skelettmuskulatur besteht aus Muskelzellen, in deren Zytoplasma sich verschiedene Proteine in einer bestimmten Anordnung befinden, wobei ein überwiegender Teil dieser Proteine aus verzweigtkettigen Aminosäuren besteht. Diese Proteine sind als ineinandergreifende Filamente aus Myosin (ca. 65 %) und Aktin (ca. 20 – 25 %) im Zusammenspiel mit dem als Calciumspeicher dienenden sarkoplasmatischen Retikulum für die Kontraktion der Muskulatur verantwortlich und bilden einzelne Myofibrillen, die das quergestreifte Aussehen der Skelettmuskulatur bedingen. Eine Skelettmuskelfaser bzw. eine Muskelzelle enthält ca. 1000 Myofibrillen, ist mehrere Zentimeter lang und kann einen Durchmesser von 10 - 100 µm erreichen. Skelettmuskelfasern unterscheiden sich hinsichtlich ihres Gehaltes an Myofibrillen und werden eingeteilt in verschiedene Fasertypen. Typ-I-Fasern enthalten wenige Myofibrillen aber viel
Sarkoplasma und sind aufgrund ihres hohen Gehaltes an Myoglobin von roter Farbe.
Qualitativ gesehen sind sie kraftvoll und ausdauernd, aber ihre Kontraktion erfolgt langsam. Typ-IIbFasern hingegen haben viele Fibrillen aber wenig Sarkoplasma und sind daher zwar schnell, jedoch aufgrund ihres geringen Gehaltes an Myoglobin und damit vermindertem Sauerstofftransport von geringerer Ausdauer. Einen Zwischentyp zwischen Typ-I-Fasern und Typ-IIb-Fasern bilden die Typ-IIa-Fasern (LIEBICH 1999, LINK, 2007). In den unterschiedlichen Geweben kommen meist alle Fasertypen vor, je nach Anforderung der Muskulatur variieren jedoch ihre Anteile.
2.1.5.2 Entwicklung und Wachstum der Skelettmuskulatur
Embryogenetisch betrachtet entwickelt sich die quergestreifte Skelettmuskulatur aus dem Mesoderm. Die in die ventrale Leibeswand und die Extremitätenknospen einwandernden Mesenchymzellen differenzieren sich zu einkernigen Myoblasten, die sich durch Zellteilung stark vermehren und dann zu einem Synzytium, der über 100 Kerne enthaltenden Muskelfaser, verschmelzen. Die Muskelfasern synthetisieren daraufhin die muskelspezifischen Proteine wie Aktin, Myosin und Tropomyosin (u.a.).
Die Anzahl der Skelettmuskelzellen wird dem Wachstum des Fetus angepasst, indem die Verschmelzungen der Myoblasten zu Synzytien über einen langen Zeitraum und in abgestufter Form ablaufen (RÜSSE u.SINOWATZ 1994). Die Anzahl ausgebildeter Muskelfasern ist genetisch fixiert und die Ausbildung bereits vor der Geburt abgeschlossen. Nach der Geburt erfolgt das Wachstum der Skelettmuskulatur durch Hypertrophie (Längen- und vor allem Dickenwachstum) der Muskelfasern, so dass das Wachstum von der Anzahl und Größe der Muskelfasern bestimmt wird. Muskelmasse und auch der Magerfleischanteil korrelieren nach REHFELDT et al. (2000) positiv mit Anzahl und Größe der Muskelfasern. Allerdings sind postnatal noch sogenannte Satellitenzellen als einkernige Myoblasten vorhanden, die sich bei Verletzungen teilen und schließlich neue Muskelfasern bilden können. Das neugeborene Säugetier zeigt aufgrund des hohen Ribosomengehaltes im Gegensatz zum älteren Tier eine erhöhte
Effizienz in der Umwandlung von Aminosäuren aus der Nahrung zur Bereitstellung von Körperprotein, v.a. dem Anteil der Skelettmuskulatur, der hauptsächlich Typ-II-Fasern enthält. Beim älteren Tier nimmt diese Effizienz im Laufe der Entwicklung ab (DAVIS et al. 2008). Generell kann gesagt werden, dass das Wachstum nach der Geburt zunächst eine Phase des geringen Wachstums durchläuft, abgelöst von einer Phase des beschleunigten Wachstums bis zum Erreichen eines maximalen Zuwachses. Danach verringert sich die Geschwindigkeit des Wachstums, bis ein Endgewicht erreicht ist, bei dem anabole und katabole Vorgänge im Gleichgewicht miteinander stehen (GRUBER 2011). Nachdem zu Beginn des Wachstums sowohl Bildung von Muskulatur als auch von Fett an der Gewichtszunahme beteiligt sind, ist gemäß SCHINCKEL et al. (1995) ab einem Gewichtsbereich von etwa 60 bis 70 kg der Anteil, der als Muskulatur beiträgt, abnehmend, während der Anteil von Fett an der Gewichtszunahme weiter ansteigt (s.
Abbildung 1).
60 80 100 120 140 160 180 200
22 36 65 87 109 130 152
Lebendgewicht (kg) Muskelzunahme (g) / Gewichtszunahme (g)
60 80 100 120 140 160 180
Muskelzunahme (g) / Gewichtszunahme (g) Sauen Muskelzunahme (g) / Gewichtszunahme (g) Börge Fettzunahme (g) / Gewichtszunahme (g) Börge Fettzunahme (g) / Gewichtszunahme (g) Sauen
Fettzunahme (g) /Gewichtszunahme (g)
Abbildung 1: Muskel- und Fettzunahme im Verlauf der Gewichtsentwicklung (modifiziert nach SCHINCKEL et al. (1995))
WEGENER und ENDER führten 1990 eine Studie an 170 Landrasse Ebern durch mit dem Ziel, die Beziehung zwischen dem Wachstum von Muskelgewebe und dem Fleischansatz bzw. der Fleischbeschaffenheit zu ergründen. Hierfür wurden mittels Biopsie am lebenden, wachsenden Tier mehrmals zwischen dem 7. und 220. Lebenstag Muskelproben in unterschiedlichen Wachstumsstufen entnommen und hinsichtlich des Durchmessers und damit der Wachstumsgeschwindigkeit der verschiedenen Muskelfasertypen untersucht. Bis zum 100. Lebenstag wurde dabei ein schnelles Wachstum von weißen Muskelfasern im Gegensatz zum relativ langsamen Wachstum von roten und intermediären Fasern und gleichzeitig eine Zunahme des Anteils weißer Fasern und eine Abnahme roter Fasern festgestellt. Vom 100. bis zum 180. Lebenstag war die Wachstumsintensität bei allen 3 Fasertypen ähnlich, vom 180. bis 220.
Lebenstag verringerte sich das Wachstum aller Fasertypen, und der Anteil degenerativer Fasern nahm zu.
2.1.5.3 Transmembrane Aminosäuren-Transportsysteme
Die Aufnahme von Aminosäuren durch die Zellmembran hindurch in die Muskelzelle hinein geschieht über Transportproteine, die für die jeweilige Aminosäure bzw.
Aminosäurenklasse spezifisch sind. Das Transportprotein geht dabei mit der Aminosäure eine spezifische Bindung ein, wobei es wie ein Enzym seine Konformation ändert und so die Aminosäure durch die Membran in die Zelle hindurchschleusen kann.
Der Transportvorgang wird durch die Konzentration von Aminosäuren und die Geschwindigkeit der Konformationsänderung des Transportproteins bestimmt.
Unterschieden werden muss zwischen Transportsystemen, die die passive Membranpassage von Aminosäuren abwärts ihres Konzentrationsgradienten oder ihres elektrochemischen Gleichgewichts als erleichterte Diffusion vermitteln und aktiven Transportproteinen, die Aminosäuren entgegen ihres Konzentrations- oder elektrochemischen Gradienten unter Verbrauch von Energie in die Zelle hinein transportieren. Die Energie kann dabei durch Ionengradienten (Konzentrationsgradient des Ions zwischen intra- und extrazellulärem Raum) und das Membranpotential
(elektrische Potentialdifferenz zwischen Innen- und Außenraum, physiologisch innen negativ, außen positiv) bereitgestellt werden, d.h. der Transport der Aminosäuren in die Zelle hinein ist gekoppelt an einen Transport von Ionen aus der Zelle hinaus (GERLOFF 2004). So kann der Transport in die Zelle hinein gebunden sein an den Gegentransport von Kaliumionen, Protonen oder Hydroxyl-Ionen, oder es findet ein Cotransport von Natrium- oder Chloridionen statt. Der Ionen- bzw. elektrochemische Gradient und das Membranpotential werden hierfür z.B. von der Natrium/Kalium-ATPase oder anderen Ionenpumpen aufgebaut. Neben elektrochemischem Gradienten und Membranpotential spielt auch der intra- und extrazelluläre pH-Wert eine Rolle bei der Aktivierung von Transportproteinen. Zusätzlich kann die Aktivität auch durch die Anwesenheit der gleichen Aminosäuren auf der anderen Seite der Membran beeinflusst werden, was als Transstimulierbarkeit bezeichnet wird, oder es findet ein Austausch von verschiedenen Aminosäuren gegeneinander statt (ROTMANN 2003).
Die vielen verschiedenen Transportproteine werden aufgrund bestimmter Merkmale in Systeme eingeteilt, die spezifisch sind für die ihnen zugeordneten Aminosäuren. Die Haupteinteilung erfolgt hierbei in Natrium-abhängige und Natrium-unabhängige Systeme. Beispielsweise transportiert das System y+, welches schon 1964 von CHRISTENSEN entdeckt wurde, u.a. die kationischen basischen Aminosäuren Lysin und Arginin. Es funktioniert dabei Natrium-unabhängig aber transstimulierbar und nutzt zum Einstrom der kationischen Aminosäuren in die Zelle hinein das negative intrazelluläre Membranpotential. Das System y+L transportiert ebenfalls basische Aminosäuren wie Lysin und Arginin ohne einen elektrochemischen Gradienten, zum Transport von neutralen Aminosäuren wie Glutamin und auch Methionin (schwefelhaltig) und Leucin (aliphatisch und verzweigtkettig) benötigt es allerdings den elektrochemischen Gradienten von Natrium. Ein elektrochemisch abhängiger Transport von Lysin und Arginin wie auch Alanin und Valin findet mit dem System B0,+ statt. Für Arginin finden sich noch weitere Transportsysteme. Als weitere Natrium-abhängige Transporter seien die Systeme L und N genannt. System L tauscht die Aminosäuren
Glutamin, Alanin, Threonin, Serin und Leucin gegeneinander aus; System N führt den Transport von Glutamin, Histidin, Asparagin, Alanin, Glycin oder auch Serin bei gleichzeitigem Ausstrom von Protonen durch bzw. es findet umgekehrt ein Ausstrom von Glutamin bei angesäuertem Extrazellulärraum statt. Der Einstrom der sauren Aminosäure Glutaminsäure findet über das System X-AG im Austausch mit Kalium und gleichzeitigem Einstrom von Natrium statt (SIMON 2005).
2.1.5.4 Regulationsmechanismen der Proteinsynthese in der Skelettmuskulatur
Neuere Untersuchungen beschäftigen sich mit der Einflussnahme der Nahrung auf die Entwicklung des Proteins der Skelettmuskulatur. Der Mechanismus hierbei besteht in einer Aktivierung verschiedener Enzyme durch mTOR (mammalian target of rapamycin
= „Ziel des Rapamycins im Säugetierorganismus“), welches durch die postprandiale Erhöhung von Aminosäuren und durch Insulin aktiviert wird und eine Signalkette in Gang bringt. So aktiviert mTOR beispielswiese die ribosomale Protein-S6-Kinase (S6K1), die wiederum die Synthese der ribosomalen Untereinheit S6 aktiviert, womit es zu einer verstärkten Synthese von Proteinen am endoplasmatischen Retikulum kommt.
Weitere an der Proteinsynthese des Skelettmuskels beteiligte Enzyme sind PKB (Proteinkinase B) und PI (Phosphatidylinositol)-3-Kinase sowie die erhöhte Phosphorylierung des eIF (eucaryotic initiation factor) 4E-bindenen Proteins und Komplexbildung aus eIF4E und eIF4G (DAVIS et al. 2008). Auch die Infusion von IGF (Insulin like growth factor)-1 stimulierte bei neugeborenen Ferkeln die Proteinsynthese der Skelettmuskulatur (DAVIS et al. 2002).
Durch weitere Untersuchungen an neugeborenen Ferkeln konnte herausgefunden werden, dass die Verabreichung bestimmter Aminosäuren eine Rolle bei der Aktivierung der Proteinsynthese spielt. So konnten ESCOBAR et al. (2005) durch Infusion der verzweigtkettigen Aminosäure Leucin eine Insulin abhängige Erhöhung der Proteinsynthese in der Skelettmuskulatur beobachten. Gemäß HARRIS et al. (2004)
signalisiert Leucin dabei eine erhöhte Translation, verstärkte Insulinfreisetzung und verhindert die Proteinverminderung durch Autophagie.
YAO et al. (2008) konnten zudem an neugeborenen Ferkeln herausfinden, dass auch die basische Aminosäure Arginin eine mTOR vermittelte Aktivierung der Proteinsynthese der Skelettmuskulatur erzeugen kann.
Neueste in-vitro Versuche haben gezeigt, dass die Aufnahme der mTOR aktivierenden Aminosäuren wie Leucin in die Zelle abhängig ist von einem Ausstrom von Glutamin aus der Zelle. Aus- und Einstrom werden dabei durch den Austauschtransporter SLC7A5/SLC3A2 reguliert (NICKLIN et al. 2009).
Im Gegensatz zur anabolen Synthese von Proteinen bewirkt die Verabreichung des makrozyklischen Immunsupressivums Rapamycin die spezifische Hemmung von mTOR und damit der Proteinsynthese, was durch Untersuchungen an neugeborenen Ferkeln von KIMBALL et al. (2000) und SURYAWAN et al. (2008) für die Skelettmuskulatur belegt werden konnte.
MAY et al. (1996) fanden heraus, dass zudem durch die Forcierung einer chronischen metabolischen Azidose mittels Infusion von Adrenalin als Glukokortikoid bei Ratten der Abbau von Protein aktiviert wird.
2.1.6 Nicht-Proteinstickstoff (NPN) und Einfluss auf die Fleischqualität
Das mit der Nahrung aufgenommene Rohprotein und der Stickstoffansatz (tierisches Protein wie u.a. die Muskulatur) bestehen neben den in Proteinen gebundenen Aminosäuren, die ca. 16 % des Stickstoffs beitragen, aus Nicht-Proteinstickstoff-(NPN-) Verbindungen. Per Definition nach RÖMPP (1995) sind Nicht-Proteinstickstoff- Verbindungen die mit 15 %iger Trichloressigsäure nicht fällbaren Aminostickstoff- haltigen Stoffe, sie betragen natürlicherweise 10 – 15 % der Gesamtstickstoffsubstanz.
Hierzu zählen u.a. Alkaloide, Amide wie Asparagin, Glutamin und Harnstoff, Betain, Cholin, Nitrate, Ammoniumsalze sowie Purine und freie Aminosäuren. Bis auf Asparagin und Glutamin sind die NPN-Verbindungen für monogastrische Tiere und den Menschen
nicht verwertbar und müssen daher bei der Beurteilung von Nahrungsproteinen berücksichtigt werden. In Bezug auf Futtermittel weisen v.a. Wurzeln, Knollen und Zwiebeln mit bis zu 50 % des Gesamtstickstoffgehaltes einen sehr hohen Gehalt an Nicht-Proteinstickstoff auf (KIRCHGESSNER 2008, S. 97).
Im Gegensatz zu Monogastriern können Wiederkäuer mittels Mikroorganismen der Pansenflora zusätzlich zu Proteinen NPN-Verbindungen wie freie Aminosäuren, Harnsäure, Nitrat und Harnstoff aus dem Futter verwerten, wobei Ammonium, CO2 und Peptide bzw. Aminosäuren (auch essentielle Aminosäuren) entstehen, was ernährungsphysiologisch mit der Gabe von Zusatzstoffen als Aufwertung energiearmer Futterrationen ausgenutzt wird (JEROCH et al. 1999, S. 253).
Fleisch enthält neben Protein (ca. 20 %), Wasser (70 – 80 %), Fett (variierend je nach Tierart und Geschlecht), Kohlenhydrate als Glykogen (0,5 – 1 %) und anorganische Substanzen wie Phosphor (1 %) auch ca. 1,5 % NPN-Verbindungen, die einen Einfluss auf die Fleischqualität haben. Niedermolekulare stickstoffhaltige Verbindungen, die nicht im Protein gebunden sind, können ohne vorherige Proteolyse sehr schnell von Verderbniserregern als Nährstoffquelle genutzt werden. Die NPN-Verbindungen werden dabei in die Bakterienzelle aufgenommen und durch Decarboxylierung, Transaminierung und Desaminierung zu Fäulnisprodukten wie u.a. Schwefelwasserstoff, Ammoniak, Amine oder organische Säuren abgebaut. Hierbei werden sensorische Eigenschaften wie Geruch, Geschmack, Farbe, Oberflächenbeschaffenheit (Schleimbildung) und Textur des Fleisches und somit die Haltbarkeit des Produktes Fleisch stark beeinträchtigt. Sind diese Stickstoffverbindungen verbraucht, kommt es zur Proteolyse durch verschiedene Bakterienarten von Bacillus, Streptococcus, Clostridium, Pseudomonaden oder Enterobacteriaceae, die entsprechende Proteasen bilden können und sie zu Aminosäuren abbauen, die wiederum in Fäulnisprodukte umgewandelt werden. Je mehr NPN-Verbindungen anstelle von Protein im Fleisch enthalten sind, desto schneller kann sich der Prozess des Verderbs somit vollziehen (PFUHL 1999).
Untersuchungen von MONIN et al. (1997) zeigten, dass der Gehalt an freien
Aminosäuren im Fleisch von Schweinen 2 Stunden nach der Schlachtung noch wesentlich niedriger war als bei den später von ARISTOY u. TOLDRÀ (1998) durchgeführten Untersuchungen, die 30 Stunden post mortem den Gehalt an freien Aminosäuren ermittelten. PFUHL (1999) konnte in weitergehenden Untersuchungen zwar keinen Einfluss auf die Fleischbeschaffenheitsparameter (u.a. pH-Wert, elektrische Leitfähigkeit und Fleischfarbe) durch den Gehalt an freien Aminosäuren feststellen, jedoch wurde auch hier bestätigt, dass der Gehalt an freien Aminosäuren in Korrelation mit der Zeit post mortem ansteigt.
Neben der Entfaltung eines unangenehmen Geschmacks können beim Verzehr der durch Decarboxylierung der Aminosäuren entstehenden biogenen Amine wie Histamin, Tyramin oder Tryptamin toxische Wirkungen eintreten. Es kann zu Kopfschmerzen, Magen-Darm-Beschwerden, Kreislaufsymptomen mit Blutdruckanstieg bis hin zu Schock, Schlaganfall oder Herzinfarkt kommen (KRÄMER 2007).
Neben dem schnelleren Verderb von Fleisch bei einem höheren Gehalt an schnell abbaubaren NPN-Verbindungen kommt es auch zu Fehlern in der Fleischreifung. Nach Eintritt des Todes können die Muskelzellen zunächst aufgrund des Sauerstoffmangels nur noch anaerobe Glykolyse zur Bildung von ATP betreiben, bei der es zur Entstehung von Laktat kommt. Dieses reichert sich im Muskel an und führt zu einem pH-Wert im sauren Bereich. Ist auch die anaerobe Glykolyse erschöpft, kann schließlich gar kein ATP mehr gebildet werden, und es kommt zum Eintritt der Totenstarre (Rigor mortis).
Die nachfolgenden proteolytischen Vorgänge führen zur Lösung der Totenstarre und anschließender Fleischreifung. Diese vollzieht sich beim Schwein bei ca. +3 °C für mindestens 60 Stunden (Zeit und Temperatur sind voneinander abhängig). Durch endogene Enzyme wie CASF (Calcium activated Sarcoplasmatic Factor) und lysosomale Enzyme wie Kathepsine werden u.a. die Z-Linien desorganisiert, und die Adhäsion benachbarter Myofibrillen geht durch den Abbau von Desmin verloren. Durch die Abnahme der Wechselwirkungen zwischen den Peptidketten kommt es zur Wasseraufnahme in die schmalen Kanäle zwischen den Filamenten der Myofibrillen. Die
Fleischreifung ist somit verantwortlich für die zarte Konsistenz und die Saftigkeit sowie auch für das Fleischaroma (BELITZ u. GROSCH 1987).
2.2 Säure-Basen-Haushalt
In den verschiedenen Geweben und Körperflüssigkeiten (Blut, Harn, Kot, Milch) des Organismus müssen spezifische pH-Werte eingehalten werden, damit z.B.
Zellstrukturen, Proteinfunktionen, Enzymaktivitäten und Membranpermeabilitäten aufrechterhalten werden können. In den Geweben befinden sich hierfür sogenannte Puffersysteme, Mischungen einer schwachen Säure mit ihrer konjugierten Base oder einer schwachen Base mit ihrer konjugierten Säure, die das im Stoffwechsel der Gewebe entstehende Kohlendioxid (CO2) und die beim Um- und Abbau von Nahrungsstoffen entstehenden Protonen (H+) und Hydroxyl-Ionen (OH-) binden und somit pH-Wert-Veränderungen entgegenwirken können. Hauptkontrollorgane für die Ausscheidung dieser Verbindungen sind die Lunge, die das CO2 abatmen und die Niere, die H+- und Bicarbonat (HCO3-) ausscheiden. Der Wirkungsgrad der verschiedenen Puffersysteme, d.h. ihre Pufferkapazität richtet sich nach dem physiologischen pH-Wert des Gewebes oder der Körperflüssigkeit.
Physiologisch wichtige Puffersysteme, die als Säure-Base-Paare fungieren, sind Phosphatpuffer aus organischen und anorganischen Phosphaten, die v.a. im Intrazellulärraum und Tubulussystem der Niere von Bedeutung sind. Auch Aminosäuren, deren Carboxyl- und Aminogruppen H+ binden können, stellen wichtige Puffer des Organismus dar. Die wirksamsten Aminosäuren sind hierbei Histidin und Cystein, da der Imidazolring von Histidin und die Sulfhydrylgruppe von Cystein pKa- Werte (negativer dekadischer Logarithmus der Säurekonstante, Maß für die Stärke einer Säure: je niedriger der pKa-Wert desto stärker das Protonierungspotential der Säure) im pH-Optimum, also im physiologischen pH-Bereich besitzen. Auch Plasmaproteine wie Albumin und das Hämoglobin der Erythrozyten (24 % Pufferkapazität) wirken als Puffer,
da sie Protonen binden können. Das wichtigste Puffersystem des Blutplasmas ist der Bicarbonatpuffer, der sich aus Kohlensäure als schwacher Säure und Hydrogencarbonat als konjugierter Base zusammensetzt (CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3-) und eine Pufferkapazität von 75 % besitzt. Der Bicarbonatpuffer wirkt als offenes System einerseits über die Lunge, über die er CO2 ausscheidet und andererseits über die Niere, die H+ sezerniert (ZEEK et al. 1997, KOOLMAN et al. 1998, S. 310).
Im Tubulussystem der Niere werden die Protonen über eine ATPase in den Harn abgegeben und ausgeschieden, indem sie mit Ammoniak (NH3) das positiv geladene Ammonium (NH4+) bilden, so dass eine Rückresorption von NH3 verhindert wird. Das aus der Kohlensäure ebenfalls dissoziierte HCO3- gelangt aus der Tubuluszelle zurück ins Blutplasma, um weiterhin als Pufferbestandteil dienen zu können.
Die Nettoladung der aufgenommenen Nahrungsstoffe im Vergleich zur Nettoladung der ausgeschiedenen Stoffwechselendprodukte bildet die Säure-Basen-Bilanz. Ist diese nicht ausgeglichen, und fällt der Blut-pH-Wert unter die untere Grenze der Norm aufgrund von z.B. einer Niereninsuffizienz, einer vermehrten Protonen-Aufnahme, bei hohen Proteinaufnahmen und vermehrtem Anfall von Salzsäure (HCl) und Hydrogensulfat (H2SO4) im Stoffwechsel oder auch durch erhöhten Bicarbonatverlust bei Diarrhoe, so kommt es zur Entstehung einer metabolischen Azidose. Steigt der Blut- pH-Wert hingegen über den Normalwert z.B. aufgrund einer vermehrten Zufuhr von Basen, eines erhöhten Stoffwechsels von Anionen wie Laktat oder Citrat oder des Verlustes von Protonen aufgrund lang anhaltenden Erbrechens, so entsteht eine metabolische Alkalose. Zur Entstehung einer respiratorischen Azidose kommt es, wenn aufgrund von Einschränkungen der Lungenfunktion weniger CO2 abgeatmet wird, als im Stoffwechsel entsteht. Wird hingegen z.B. bei Fieber, Hechelatmung, Hitzestress oder Schmerzen vermehrt CO2 abgeatmet, so kommt es zu einer respiratorischen Alkalose.
Änderungen der Säuren-Basen-Bilanz und des pH-Wertes führen schließlich zu Verschiebungen der Elektrolyte zwischen Intra- und Extrazellulärraum (ROSSOW 1995).
2.2.1 Säure-Basen-Verhalten von Aminosäuren
Aminosäuren sind amphoter, da die Carboxylgruppe ein Proton abgeben kann, so dass sie negativ geladen wird, und die Aminogruppe ein Proton aufnehmen kann und somit einen positiven Ladungszustand einnimmt. Zusätzlich zur Carboxyl- und Aminogruppe besitzen saure und basische Aminosäuren noch weitere ionisierbare Gruppen in ihren Seitenketten, die v.a. in Peptiden und Proteinen für die sauren oder basischen Eigenschaften verantwortlich sind, da die Carboxyl- und Aminogruppen meist die Peptidbindungen eingehen. Da Aminosäuren gleichzeitig ionisierbare Gruppen mit sauren als auch basischen Eigenschaften besitzen, hängt zum einen ihr Ladungszustand vom pH-Wert der Lösung ab, in der sie gelöst sind (als Kation oder Anion oder in unterschiedlichen Konzentrationen auch als sowohl Kation wie auch Anion), zum anderen wird der pH-Wert der Lösung von der Azidität oder Basizität der Aminosäure beeinflusst (ZEEK et al. 1997).
Wie bereits erwähnt, greifen Aminosäuren wie Histidin und Cystein als Puffer in die Regulation des Säure-Basen-Haushaltes ein. Aufgrund ihrer Ladungen entstehen aber auch bei ihrem Ab- und Umbau Protonen sowie Hydroxyl-Ionen, die Einfluss auf den Säure-Basen-Haushalt haben. Beim Umbau von schwefelhaltigen Aminosäuren wie Cystein und Methionin entstehen beispielsweise Protonen. Auch beim Ab- und Umbau kationischer Aminosäuren wie Lysin oder Arginin entstehen Protonen. Hydroxyl-Ionen hingegen entstehen beim Ab- und Umbau von anionischen Aminosäuren wie Glutaminsäure oder Aspartat. Zudem werden beim weiteren Abbau von organischen Säuren wie Acetat, Lactat, Citrat oder Malat, die aus Aminosäuren stammen, Hydroxyl- Ionen gebildet (KLINKE u. SILBERNAGEL 2001, S. 317).
2.3 Elektrolytbilanz
Die Elektrolytbilanz einer Futterration (DCAB – Dietary Cation-Anion-Balance) beschreibt die Nettoladung der Nahrungssäuren und –salze als Summe der Kationen abzüglich der Summe der Anionen im Futter nach folgender Gleichung:
Nach PATIENCE u. CHAPLIN (1997) stellen die Elektrolyte in diesem ernährungsphysiologischen Zusammenhang unabhängig von ihren spezifischen Eigenwirkungen lediglich Ladungsquellen dar, die einen Einfluss auf Ionen aus dem Stoffwechsel haben (u.a. Lactat, Acetat, Bicarbonat oder Wasserstoffprotonen) und damit den Säure-Basen-Haushalt beeinflussen, d.h. säuernde oder alkalisierende Wirkungen auf den Stoffwechsel haben. Theoretisch sind alle Kationen und Anionen der Ration in der Lage, Einfluss auf die Elektrolytbilanz zu nehmen, die bedeutendsten sind jedoch die in der o.g. Formel. Spurenelemente der Nahrung werden in nur so geringen Mengen resorbiert, dass ihr Einfluss auf den Säuren-Basen-Haushalt zu vernachlässigen ist (GOFF 2000).
Als Synonyme für DCAB werden in der Literatur u.a. auch die Bezeichnungen dUA (dietary Undetermined Anion), dEB (dietary Electrolyte Balance), CAB (Cation-Anion Balance), SIB (Strong Ion Balance) oder FID (Fixed Ion Difference) verwendet. Eine verkürzte Formel berücksichtigt nur die fixierten (fixed ions) und starken (strong ions) Kationen und Anionen des Futters wie Natrium, Kalium und Chlorid, die nicht metabolisiert werden, unter Einbeziehung von Schwefel. Schwefel ist zwar kein fixiertes Anion, dennoch kann es als starkes Ion den Säuren-Basen-Haushalt beeinflussen (BLOCK 1994):
DCAB (meq/kg TS) = (Na+ + K+ + Ca2+ + Mg2+) – (Cl- + H2PO4- + HPO42- + SO42-)
DCAB (meq/kg TS) = (Na+ + K+) – (Cl- + S2-)
JOHNSON u. KARUNAJEEWA (1985) verglichen in Untersuchungen beim Geflügel die ausführliche DCAB als gesamte Kationen-Anionen-Bilanz mit der verkürzten Formel als eigentliche Elektrolytbilanz und stellten fest, dass nur die Elektrolyte der verkürzten Formel einen Einfluss auf das Wachstum von Masthähnchen hatten.
Die Berechnung des Äquivalenzgewichtes bzw. Milliäquivalenzgewichtes (g/meq) für Ionen erfolgt über deren Atomgewicht und Wertigkeit. Für das Beispiel Kalium gilt:
daraus folgt:
Nach dieser Berechnung lassen sich folgende Werte für die einzelnen Elemente der DCAB aufstellen:
Tabelle 5: Werte für verschiedene Elemente Element rel. Atommasse
(g/mol)
Wertigkeit meq (g) meq/g Element
Natrium 23,0 +1 0,0230 43,5
Kalium 39,1 +1 0,0391 25,6
Calcium 40,1 +2 0,0200 50,0
Magnesium 24,3 +2 0,0122 82,0
Chlorid 35,5 -1 0,0355 28,2
Schwefel 32,1 -2 0,0161 62,1
Phosphor 31,0 -3 0,0103 97,1
Neben Äquivalenzgewicht und Gehalt des Mengenelementes in der Ration nimmt auch die Bioverfügbarkeit, d.h. die Resorptionsrate des jeweiligen Elektrolyts Einfluss auf die Berechnung der DCAB (GOFF 2000).
Atommasse / Wertigkeit = Äquivalenzgewicht: 39 / 1 = 39 / 1000 = 0,039 g/meq
1 g Kalium enspricht: 1 / 0,039 = 25,6 meq
2.3.1 Veränderungen der Elektrolytbilanz
Durch Veränderung der Anteile verschiedener Kationen und Anionen findet eine Modulation der Elektrolytbilanz einer Futterration statt.
2.3.1.1 Auswirkungen einer veränderten Elektrolytbilanz bei unterschiedlichen Tierarten
In der Fütterungspraxis von Milchkühen hat eine Einflussnahme auf die Elektrolytbilanz im Rahmen des DCAB-Konzeptes zur Prophylaxe der Gebärparese an Bedeutung erlangt. In neueren Untersuchungen wurde festgestellt, dass ein zu hoher Na- sowie ein in erster Linie zu hoher K-Anteil wie auch die Differenz von Kationen zu Anionen (BEEDE 1992) ante partum zur Gebärparese führen. Durch Senkung der DCAB mittels starker Anionen (z.B. Cl-, SO42-) in den negativen Bereich während der Trockenstehzeit konnte in einer Studie ein im Vergleich zur Kontrolle signifikant vermindertes Vorkommen der klinisch manifesten Gebärparese festgestellt werden (BEEDE 1992, KAMPHUES 1996). Nach BEEDE (1992) kommt es dadurch zu einer leichten metabolische Azidose, in deren Folge der HCO3--Gehalt des Blutes verringert wird, so dass weniger Bicarbonat als Kompensation über die Niere ausgeschieden wird (BLOCK 1994). Die leichte Azidose wirkt auf Niere und Skelett, wobei u.a. Calcium mobilisiert wird. Aufgrund der verringerten H+-Ausscheidung wird über die Niere vermehrt Calcium ausgeschieden, was die Regulation des Calciumhaushaltes mittels Parathormon anregt.
Hierdurch wird wiederum die Rückresorption von Calcium gesteigert und der Plasmaspiegel von Calcium zusätzlich angehoben. Dies fördert letztlich den Geburtsvorgang und die Bereitstellung von Calcium für die Milch.
BLOCK (1994) vermutet zudem, dass auch andere Erkrankungen, die mit einer metabolischen Azidose in Zusammenhang stehen, wie z.B. die Klauenreheerkrankung, durch Anhebung der DCAB während der Laktation beeinflusst werden können.
JACKSON u. HEMKEN (1994) untersuchten den Effekt einer veränderten DCAB auf den Knochenstoffwechsel von wachsenden Mastkälbern. So wurden sowohl die Auswirkungen einer negativen DCAB im Gegensatz zur DCAB im positiven Bereich als auch unterschiedliche Calciumgehalte in der Ration auf Futteraufnahme, Körpermasseansatz und den Calciumstatus im Hinblick auf die Knochenstabilität des wachsenden Kalbes ermittelt. Es zeigten sich zwar keinerlei Unterschiede in der Futteraufnahme zwischen den Versuchsgruppen, allerdings hatten die Kälber mit der positiven DCAB-Diät höhere Tageszunahmen als die mit der negativen. Sowohl Blut- als auch Harn-pH, CO2-Partialdruck und Bicarbonatgehalt des Blutes waren erwartungsgemäß jeweils höher bei den Kälbern mit der positiven DCAB-Fütterung.
Weder Calcium- noch Phosphatgehalt des Blutes konnten weder über unterschiedliche Calciumgehalte des Futters noch über eine positive oder negative DCAB beeinflusst werden, allerdings zeigten die Kälber mit der negativen DCAB eine höhere Calcium- und Chloridausscheidung mit dem Harn, was als Folge einer metabolischen Azidose zu sehen ist. Sowohl der höhere Calciumgehalt der Ration als auch eine positive DCAB hatten einen verstärkenden Effekt auf die Bruchfestigkeit der Rippen.
Auch im Bereich des Nutzgeflügels wurden diverse Untersuchungen im Hinblick auf eine Modulation der Elektrolytbilanz mit Auswirkungen auf das Körpergewicht sowie Knochenwachstum und die Inzidenz von Skelettschäden bei wachsendem Geflügel durchgeführt. JOHNSON u. KARUNAJEEWA (1985) stellten bei Fütterungsversuchen an Mastbroilern fest, dass DCAB´s von unter +180 meq/kg ebenso zu einem verminderten Körpergewicht führten wie DCAB´s von über +300 meq/kg. MURAKAMI et al. (2001) zeigten durch Untersuchungen an Mastbroilern dass erhöhte Natriumgehalte (> 0,15 %) im Futter eine erhöhte Wasseraufnahme und somit verstärkte Wasserausscheidung über die Niere bewirkten, in dessen Folge das Wachstum vermindert wurde und sich aufgrund der gestörten Homöostase vermehrt Brustödeme entwickelten. JOHNSON u. KARUNAJEEWA (1985) stellten eine Wachstumsdepression ab einer Elektrolytbilanz von über +300 meq/kg fest, wobei diese bei der Zugabe von
Kalium stärker ausgeprägt war als bei Natriumzugabe. Je höher der Kaliumgehalt in der Ration war, desto geringer fiel das Wachstum aus, was möglicherweise auf eine erhöhte Wasseraufnahme und die damit verbundene physikalische Limitierung der Futteraufnahme zurückzuführen war. Bemerkenswert war hierbei, dass trotz gleicher Elektrolytbilanz Natrium und Kalium jeweils unterschiedliche Effekte auf das Wachstum ausübten. Eine erhöhte Chloridgabe über dem ermittelten optimalen Gehalt von 0,23 % führte bei MURAKAMI et al. (2001) zu einer erhöhten Inzidenz tibialer Dyschondroplasie, vermutlich aufgrund der in diesen Bereichen herbeigeführten metabolischen Azidose.
Frühere Untersuchungen entdeckten einen Zusammenhang zwischen Elektrolyten des Futters und dem Aminosäurenstoffwechsel im Organismus von Geflügel. Verschiedene Fütterungsversuche ergaben, dass ein Antagonismus zwischen Arginin und Lysin besteht, der durch die Elektrolytbilanz des Futters beeinflußt wird (AUSTIC u.
CALVERT, 1981). Bei Zugabe von Kalium sowie Arginin konnte ein verbessertes Wachstum nachgewiesen werden. Gleichzeitig sank der Gehalt an Lysin wie auch Threonin und Serin im Plasma und in der Muskulatur ab und der Gehalt an freiem Arginin stieg an. STUTZ et al. (1972) stellten zudem in Fütterungsversuchen an Broilern fest, dass Kalium die Aufnahme von Arginin in Muskelprotein fördert, was vermutlich auf die Hemmung des Arginin abbauenden Enzyms Arginase in der Niere zurückzuführen sei. Bei einer erhöhten Bereitstellung von Arginin könnten auch alle anderen Aminosäuren wie u.a. Lysin aufgrund einer verbesserten BW für die Proteinsynthese verwendet werden, so dass der Gehalt an Lysin im Aminosäurenpool abnähme, und das Wachstum gesteigert würde. Zudem nahmen die Autoren an, dass ein erhöhter pH-Wert des Darms die intestinale bakterielle Urease hemmt, und somit ein Zusammenhang zur Stickstoffverwertung bestand. SCOTT u. AUSTIC (1978) konnten bei Zulage von 1,8 % Kalium und hohem Lysingehalt des Futters ein gesteigertes Wachstum bei Hühnern nachweisen. Statt eines gesteigerten Argininumsatzes wurde der Katabolismus von Lysin angeregt, was vermutlich verantwortlich für eine verbesserte Futteraufnahme und damit für das gesteigerte Wachstum war.
Neuere Untersuchungen im Bereich der Ferkelproduktion untersuchten den Einfluss unterschiedlicher Elektrolytbilanzen des Futters auf laktierende Sauen und die Ferkelentwicklung. DEROUCHEY et al. (2003) fütterten säugende Sauen mit Elektrolytbilanzen im Bereich von 0 bis +500 meq/kg mittels Austausch und Zugabe von CaCl2, HCl, H3PO4, NaHCO3 bei gleichzeitig konstanten Konzentrationen an Kalium. In Bezug auf die Blutwerte wurde ein linearer Anstieg von pH-Wert, Bicarbonat, pCO2 und BE bei Erhöhung des DCAB festgestellt. Die Konzentration an Natrium und der Sauerstoffpartialdruck des Blutes wurden durch die unterschiedlichen Elektrolytbilanzen nicht verändert, jedoch nahmen bei erhöhter DCAB die Konzentrationen von Kalium, Chlorid und Calcium ab. Der pH-Wert des Harns konnte durch eine niedrigere DCAB gesenkt werden, was zu einer Verminderung der Bakterienzahl im Harntrakt und somit auch zu einer verbesserten Ferkelgesundheit und Überlebensfähigkeit der Ferkel durch Verminderung der MMA-Komplex-Erkrankungen und E.coli-Infektionen der Ferkel über die Sau führte. Zusätzliche Einflüsse einer veränderten DCAB auf die Futteraufnahme der Sau bei ad libitum Fütterung, Wasseraufnahme sowie Gewicht und Rückenspeckdicke wie auch Gewichtszunahme der Ferkel konnten nicht beobachtet werden. Auch bewirkten unterschiedliche Elektrolytbilanzen keine Veränderungen der Fruchtbarkeitsmerkmale wie Wurfgröße, Umrauschrate, Abferkel-Rausche-Intervall oder Zahl der lebend geborenen Ferkel der nachfolgenden Trächtigkeit. Auch die Zusammensetzung der Milch konnte hierüber nicht beeinflusst werden.
2.3.1.2 Auswirkungen einer veränderten Elektrolytbilanz beim wachsenden Schwein
Zahlreiche Untersuchungen beim Schwein beschäftigten sich seit den 1960er Jahren mit den Effekten verschiedener Mineralstoffe bzw. einer Modifikation der Elektrolytbilanz mittels mineralischer Futterzusätze auf unterschiedliche Aspekte wie Verdaulichkeit, Säure-Basen-Haushalt, Knochendichte, Körperansatz oder Aminosäurengehalte der Gewebe.
