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Zink(II)-haltige Enzyme mit NNO-Motiv

ZinkhaltigeEnzyme spieleneine wihtige Rollebeider Spaltung vonPeptid-sowie

Phos-phatbindungen. So nden sih eine Vielzahl von Enzymen im Bereih des

Informations-transports mittels Proteinen in Zellen und bei Vorgängen rund um die DNA und RNA

wieder. Zinkhaltige Enzyme spielen jedoh auh eine Rolle bei weiteren Vorgängen wie

der Hydrolyse von CO

2

oder der Oxidation vonAlkoholen zu Aldehyden und Ketonen.

[3℄

1.1.1 Carboxypeptidase A

Carboxypeptidase A (CPA) ist in der Lage, Polypeptide ausgehend vom C-terminalen

Ende zu spalten. CPA war eines der ersten Metalloproteine, von dem detaillierte

Kri-stallstrukturen gewonnen werden konnten.

[4℄

Das Enzym katalysiert spezish die

Ab-spaltung aller Aminosäuren auÿer Arginin, Lysin und Prolin.

[4℄

Das aktive Zentrum des

Enzyms besteht aus einem Zink(II)-Kern, welher vonzweiHistidinen (His

69 , His

196 ),

ei-ner Glutaminsäure (Glu

72

) und einem Wassermolekül (HOH

571

) tetraedrish koordiniert

wird.

Shema 1.1: ReaktionsmehanismusvonCPA.

Im ersten Shritt erfolgteine Protonenübertragung des amaktiven Zentrum

koordinier-ten Wassermoleküls auf Glu

270

. Die so gebildete Hydroxy-Spezies reagiert mit der

Car-bonylgruppe des Substrats. Im abshlieÿenden zweiten Shritt erfolgt die Übertragung

des ProtonsvonGlu

270

zurAmidgruppedesIntermediats.HierbeierfolgtdieSpaltungzu

den beiden Endprodukten.

1.1.2 Thermolysin (THL)

Thermolysin isteinzinkhaltigesEnzymaus der Familieder Endopeptidasen.

[5 7℄

Es

spal-tet spezishdie Peptidbindungnahhydrophoben Aminosäuren (z.B.Isoleuin, Leuin,

Phenylalanin).

[5℄

Das Protein ist ungewöhnlih stabil gegenüber thermishen Einüssen.

Bei 80°C besitzt es noh über die Hälfte seiner Aktivität, während bei 65°C noh keine

Inaktivierungerfolgt.

[5℄

VerantwortlihfürdieseStabilitätsindvierCaliumatome,dieim

Enzym eingebaut sind.

[5,6,8℄

Die Struktur vonThermolysin konnteerstmals 1972bestimmtwerden.

[5℄

Es folgtennoh

einige genauere Untersuhungen, so daÿ eine Vielzahlvonröntgenographishen Analysen

vorliegt.

[5,8,9℄

Das aktive Zentrum besteht aus einem Zink(II)-Kern, welher von 2

Histi-dinresten (His

142

und His

146

), einem Glutamat(Glu

143

) sowie zwei Wassermolekülen

ko-ordiniertwird.

[9℄

InälterenVeröentlihungen [5℄

wurdenureinWassermolekülamMetall

gefunden, wasaufuntershiedlihe pH-Werteder Puerlösungenbeider Kristallzühtung

zurükzuführen ist.

[6℄

Der Reaktionsmehanismuskonnte 1987geklärt werden.

[9℄

N

-Shema 1.2: Reaktionsmehanismus vonTHL.

AnalogzurReaktionvonCPA polarisiertdasaktiveZentrumdas koordinierteW

assermo-lekül. Mit zusätzliher Hilfe vonGlu

143

ndet eine Protonenübertragung auf die

Amino-säurestatt. DiesogebildeteGlutaminsäurefungiertanshlieÿendalsBaseundprotoniert

die Amidbindungdes Peptids. Im letzten Shritt ndet dann dieSpaltung der

Amidbin-dung statt, und es bildensih diebeiden Endprodukte.

1.1.3 Leukotrien A

4

Hydrolase (LTA4H)

Leukotrien A

4

Hydrolase (LTA4H) katalysiert die Hydrolyse von Leukotrien A

4 (LTA

4 )

zu Leukotrien B

4 (LTB

4

). LTB

4

bewirkt im menshlihen Körper die Aggregation von

Leuoyten, die Freisetzung oxidierender Enzyme und die Erzeugung von

Superoxid-Radikalen.

[1012℄

Diese wirken entzündungsfördernd und gewebezerstörend. Aus diesem

Grund spielen Leukotriene bei Entzündungen, der Immunabwehr und bei

Shokzustän-den eine Shlüsselrolle. Neuere Therapieansätze bei entzündlihen Erkrankungen zielen

daher auf die Hemmung der Leukotrien-Biosynthese. Die Aufklärung der

Reaktionsme-hanismen bei der Bildung der Leukotriene steht dabei im Mittelpunkt intensiver F

or-shung, da man sih hieraus auh Erfolge bei der Therapie hronisher Erkrankungen

wie Asthma oder Rheumaverspriht.1994 konnteeine ersteKristallstrukturdes Enzyms

aufgenommen werden, [13℄

die endgültigeStrukturaufklärung erfolgte 2001.

[10℄

Shema 1.3: Postulierter Reaktionsmehanismus für die Umsetzung von LTA

4

Folgender Reaktionsmehanismus wurde postuliert.

[10℄

Das aktive Zentrum fungiert als

shwahe Lewis-Säure und katalysiert die Spaltung des Epoxids in LTA

4

. Hierbei wird

zwishen C

6

und C

12

ein delokalisiertes

π

-Elektronensystem gebildet, welhes einen nu-kleophilen Angri in diesem Bereih ermögliht. Asp

375

polarisiert ein Wassermolekül,

und eserfolgtdiestereospezishe InsertioneinerHydroxy-GruppeamC

12

unterBildung

vonLTB

4 .

1.1.4 Neurotoxine von Bakterien der Gattung Clostridium

Clostridiumbotulinum gehörtzurGattungClostridiumundführtimmenshlihenKörper

zuBotulismus.

[15℄

DieGiftwirkungberuhtaufderBildungderBotulinustoxineA-G.Diese

untersheiden sih in den Angristellen im Ablaufsshema der Aetylholinbildung, [16℄

bewirken aberinallenFällendieselbenSymptome.DieFreisetzungdesNeurotransmitters

Aetylholinwird gehemmt,eskommtzur Ershlaung undLähmungderMuskulatur.

[15℄

Bei den Botulinustoxinen handeltessihum diestärksten bekannten Gifte.

[15,17,18℄

Etwa

10

µ

g oral verabreiht sind für einen Erwahsenen tödlih. Aus diesem Grund wurden

AerosolemitBotulinustoxinenshoninmindestensdreiFällenzuterroristishenZweken

zumEinsatzgebraht.

[16℄

DieStrukturdesNeurotoxinsvomTypBkonnte2000aufgeklärt

werden.

[17,19,20℄

Es handeltsih dabei um eine Endopeptidase, welhe neuronale Proteine

spaltet und so in die Aetylholinbildung eingreift. Der genaue Reaktionsmehanismus

ist noh ungeklärt, es wird jedoh der in Shema 1.4 beshriebene Verlauf postuliert.

[20℄

Glu

230

polarisiert das am aktiven Zentrum koordinierte Wassermolekül und ermögliht

so einen nukleophilen Angrian der Carbonylbindungdes Substrats. Im zweiten Shritt

erfolgt dann die Übertragung des zweiten Protons und Spaltung der N-C-Bindung. Es

bilden sih hierbei diebeiden Endprodukte.

N O

N N

Ph O

O Zn O

-O Glu 230

H H

O OH N

N N

Arg 369 Tyr 372

N O

N N

Ph O O

Zn H

O O N

N N

Arg 369 Tyr 372

H

N O

N N

Ph O O

Zn O

OH N

N N

Arg 369 Tyr 372

H

H

H

Shema 1.4: Postulierter Reaktionsmehanismusfür dieUmsetzung vonSynaptobrevin

durh Botulinustoxin.

[14℄

Ein engerVerwandter von Clostridium botulinum stellt Clostridium tetani dar.

[21℄

Dieser

Erreger löst im menshlihen Körper Tetanus (Wundstarrkrampf) aus. Die Wirkung des

vonihmproduziertenGiftesberuhtebenfallsaufder BlokierungvonNeurotransmittern.

Tetanus-Toxin verhindert u.a. die Freisetzung von

γ

-Aminobutyrat (GABA) und Glyin undruftsoeineständigeMuskelkontraktionhervor.

[21,22℄

Interessanterweise ershöpftsih

der Kenntnisstand bezüglih Clostridium tetani im wesentlihen in der Erforshung von

Tetanus. Genauere Untersuhungen des Mehanismus sowie der beteiligtenEnzyme sind

erst im Gange.

[21,22℄

1.1.5 Anthrax Letal Faktor (LF)

Baillus anthrais (Milzbranderreger, Anthrax) stellt neben Clostridium botulinum eine

der potentesten Biowaen dar und wurde in der Vergangenheit bereits mehrfah zu

ter-roristishen Zweken eingesetzt.

[23 26℄

Der Name Milzbrand leitet sih vom griehishen

Wort für Kohle (anthrakis) ab, da die Milz von Tieren, die an Milzbrand starben,

ne-krotish shwarz zerfällt und optish an Kohle erinnert.

[23,24℄

Unter ungünstigen

Kul-turbedingungen bildet Baillus anthrais Sporen aus, welhe eine hohe Resistenz gegen

Umwelteinüsse besitzen. Mit solhen Sporen kontaminierte Gebiete sind für mehrere

Jahrzehnteunbewohnbar.Sosindz.B.einigeunbewohnteAtlantikinseln,diewährenddes

2. Weltkrieges bei B-Waenversuhen mit Milzbrandsporen verseuht wurden, bis heute

unbewohnbar. Shafe,die zu Testzweken ausgesetzt werden, verenden in kurzer Zeit an

Milzbrand.

Die tödlihe Wirkung von Anthrax beruht auf drei Proteinen, dem protektiven Antigen

(PA),Ödemfaktor(EF)undLetalFaktor(LF).

[27℄

PAstelltdieBindungsstellezur

befalle-nenZelleherundermöglihtdasEindringendesToxinsindasZellinnere.DasausEFund

PA gebildete Ödemtoxin steigert den Gehalt von AMP (yl. Adenosinmonophosphat,

Botensto)inderbefallenenZelle.DiesführtzueinerVeränderungder

Membranpermea-bilität und damit zu Ödemen.

[28℄

Letal Toxin, gebildet aus LF und PA, greift Proteine

der MAPKK-Familie (mitogen aktivierte Protein-Kinase Kinase) an.

[2730℄

Diese werden

für die Signalübermittlung u.a. bei der Regulierung der Abwehrreaktionen bei

bakteriel-lenInfektionenbenötigt.

[30℄

MitderröntgenstrukturellenAufklärung desLetal Faktors [25℄

konnte ein wihtiger Shritt zum Verständnis der Funktionsweise von Anthrax geleistet

werden. Eszeigte sihhierbei,daÿ das aktiveZentrum aus einemZink(II)-Atom besteht,

welhes durh His

686 ,His

690 , Glu

735

sowie einWassermolekül tetraedrish koordiniertist.