Interpretation der photophysikalischen Eigenschaften

Die beschriebenen PPCys k¨onnen als Chromophore (lange Achse, Vgl. Abb. 2.1) betrachtet werden, an welche Elektronendonoren angef¨ugt wurden (kurze Achse). W¨ahrend der erste elektronische ¨Ubergang entlang der langen Achse polarisiert ist, wurden die nachfolgenden Absorptionen (bei kleineren Wellenl¨angen) ¨Uberg¨angen mit hohem Ladungstransfercharak-ter zugeordnet. Diese entspringen den Donoren und sind folglich entlang der kurzen Achse des Molek¨uls polarisiert. Abh¨angig von der Donorst¨arke werden verschiedene Effekte be-obachtet. Abb. 2.7 zeigt ein vereinfachtes Energieschema, welches hilft, die beobachteten Effekte in den Absorptionsspektren zu interpretieren. Die C Bande entspricht einem fast reinen HOMO-LUMO ¨Ubergang (∆E_C). Der ¨Ubergang, welcher die CT Bande verursacht (∆E_C(WW); Index

”WW“ meint die Ber¨ucksichtigung der Wechselwirkung, s. unten) ent-springt im Gegensatz dazu von einem Orbital mit großen Koeffizienten am Donor. Die aminophenylsubstituierten PPCys weisen st¨arkere Donoren auf als die entsprechenden alk-oxysubstituierten Verbindungen, d. h. ihre Donororbitale liegen energetisch h¨oher. Abb.

2.2a zeigt, dass die CT Banden der aminophenylsubstituierten H-PPCys 77, 80 und 83 rotverschoben sind im Vergleich zur CT Bande der entsprechenden octyloxysubstituierten

HOMO LUMO

D EC

D E_{C (WW)}

E

Donor

D E_{CT )(WW} ^{D E}

Abbildung 2.7: Grenzorbitale und charakteristische ¨Uberg¨ange nach Wechselwirkung des chromo-phoren Systems mit Aminophenylsubstituenten; ∆EC= Energiedifferenz entspre-chend der C Bande, ∆EC(WW) = Energiedifferenz entsprechend der C Bande mit Wechselwirkung der Energielevel, ∆ECT(WW)= Energiedifferenz entsprechend der CT Bande mit Wechselwirkung der Energielevel, ∆E = Energiedifferenz zwischen HOMO und Donorlevel.

Verbindung 86, was andeutet, dass ∆E_CT(WW) f¨ur st¨arkere Donoren abnimmt. Wenn der Energieunterschied zwischen HOMO und dem Donorlevel (∆E) klein ist, wird ein Mischen der Energielevel zu einer Erh¨ohung der HOMO und LUMO Energien und einem Absenken des Donorlevels f¨uhren. Da das LUMO energetisch h¨oher liegt wird es weniger stark an-gehoben, was zu einer Verminderung des Energieunterschiedes f¨uhrt, welcher die C Bande verursacht (∆E_C(WW)). Das bedeutet, dass die C Bande beim Anf¨ugen eines Donors an das chromophore System bathochrom verschoben wird. Die St¨arke dieser Verschiebung h¨angt von der St¨arke der Ankopplung des Donors an den Chromophor ab. Diese wiederum wird einerseits durch die Energiedifferenz zwischen HOMO und Donorlevel (∆E) und anderer-seits von den Orbitalkoeffizienten an den Atomen, welche den Donor und das chromophore System verkn¨upfen, bestimmt.

Die Intensit¨at der CT Bande korreliert mit der Elektronenaffinit¨at, welche bei BF2 -PPCys hoch ist gegen¨uber BPh₂-PPCys. Die beschriebene bathochrome Verschiebung der C Banden in Bezug auf octyloxysubstituiertes BF2-PPCy87, welches einen sehr schwachen Donor enth¨alt, kann in den Absorptionsspektren der aminophenylsubstituierten BF₂-PPCys 78, 81 und 84 (und auch 75, welches einen anderen Heterozyklus tr¨agt) gesehen werden (Abb. 2.2b). Das ¨Andern der Donorst¨arke ¨uber verschiedene Substituenten an der Amino-funktion (Dialkylamino bei 78, Alkylarylamino bei 81 und Diarylamino bei 84) hat nur einen geringen Effekt auf die bathochrome Verschiebung. Ein großer Effekt wird jedoch bei

Protonierung der Aminofunktion erzielt. Protonierung f¨uhrt zum Verlust des +M-Effektes der Aminogruppe. Die protonierten BF2-PPCys repr¨asentieren somit Formen, in welchen der (die) effiziente(n) CT ¨Ubergang/-g¨ange ausgeschaltet wurden. Der Energieunterschied zwischen den C Banden der protonierten und unprotonierten Formen ˜ν_C(H+)-C (Tabelle 2.2) kann somit als Maß f¨ur die St¨arke der Donor-Chromophor Kopplung gesehen werden.

Obwohl die Bindungen, welche die substituierten Phenylgruppen mit den Chromopho-ren verkn¨upfen, partiellen Doppelbindungscharakter aufweisen, f¨uhren sie nicht zu starren Strukturen. Viele Rotamere existieren, welche zur Halbwertsbreite der CT Bande beitra-gen. Die verschiedenen Rotamere werden auch verschiedene Mischungen der Energieniveaus aufweisen, weswegen ein Effekt auf die C Bande zu erwarten ist. Wie Abb. 2.2b und Tabelle 2.2 zu entnehmen ist, sind die Halbwertsbreiten der aminophenylsubstituierten BF₂-PPCys 78,81und 84(auch75) viel gr¨oßer als die des octyloxysubstituierten87. Nach Ausschal-ten des starken Donors durch Protonierung der Aminofunktion, sind die HalbwertsbreiAusschal-ten der C Banden auf Werte reduziert, die praktisch identisch mit dem des entsprechenden octyloxysubstituierten 87 (˜ν_1/2 ≈ 500 cm⁻¹) sind. Da die Ankopplung des Donors an den Chromophor im Falle der aminophenylsubstituierten BF₂-PPCys stark ist, k¨onnen Torsi-onsbewegungen um die Bindung, welche die beiden Teilsysteme verkn¨upft, im S1 Zustand ein effektiver Kanal f¨ur die strahlungslose Desaktivierung des ersten elektronisch angeregten Zustandes sein. Es wurde beobachtet, dass die unprotonierten Formen von 78,81,84und 75- in der Detektionsgrenze der verwendeten Methode - keine Fluoreszenz bei Raumtempe-ratur aufweisen. Wenn die Ankopplung des Donors an den Chromophor durch Protonieren der Aminofunktion ausgeschaltet wird, kann Torsion um die beschriebene Bindung nicht l¨anger ein wirksamer Kanal zur Depopulierung des S₁ sein. Die Fluoreszenzquantenausbeu-ten der protonierFluoreszenzquantenausbeu-ten Formen von 78,81 und 75 steigen auf Werte von etwa 50% an (84 kann nicht ohne Zersetzung protoniert werden).

Im Falle der aminophenylsubstituierten BPh2-PPCys79,82,85sind die beschriebenen Effekte auf die S₀ → S₁ Bande weniger ausgepr¨agt. Auch wenn die Energieunterschiede der CT und C Banden in Wellenzahlen ˜ν_CT-C im selben Bereich wie f¨ur die BF₂-PPCys liegen (etwa 3000 cm⁻¹), sind die Ankopplungen der Donoren bei den BPh2-PPCys wegen des gr¨oßeren Energieunterschieds zwischen HOMO und Donorlevel (∆E) weniger effizient.

Einzig 76 zeigt eine h¨ohere Intensit¨at der CT Bande. Wie oben beschrieben liegen die Halbwertsbreiten der C Banden der unprotonierten Formen von79,82und85im Bereich von 500-600 cm⁻¹ und somit nur wenig h¨oher als in den protonierten Formen. Die Ener-giedifferenzen der C Banden der protonierten und unprotonierten Formen ˜ν_C(H⁺_)-C von 76 und 79sind kleiner als 100 cm⁻¹. Diese Werte unterstreichen, dass die Donor-Chromophor Kopplung verh¨altnism¨aßig schwach ist f¨ur BPh2-PPCys. Folglich erreichen die

Quantenaus-beuten schon h¨ohere Werte f¨ur die unprotonierten Formen von 79(φ_F = 3%) und 82(φ_F

= 19%).76, welches eine h¨ohere Intensit¨at der CT Bande aufweist, zeigt einen erniedrigten Wert von φ_F = 0. Durch Protonierung und folglichem Ausschalten des Donors erreichen die Quantenausbeuten Werte von etwa 33% f¨ur76 und 79(82 und 85k¨onnen nicht ohne Zersetzung protoniert werden).