W i e e r w ä h n t , haben auf G r u n d von Magensaftunter-suchungen H a y e m und W i n t e r1) , denen sich M a r t i u s und L ü t t k e2) anschliessen, eine neue L e h r e von der Be
deutungslosigkeit der freien, überschüssigen S a l z s ä u r e im Magen bei der Eiweissverdauung aufgestellt. Nach ihnen ist gerade die vom Eiweiss gebundene S a l z s ä u r e die ver
dauende, physiologisch wirksame, sie b e w i r k t im Verein mit dem Pepsin die Peptonisation der Eiweisskörper, nicht, wie bisher angenommen, die freie S a l z s ä u r e . Auch ohne die G e g e n w a r t freier Salzsäure findet eine Peptonisation statt, wofern nur Acidalbumin gebildet worden ist.
Untersuchungen, die eine B e s t ä t i g u n g oder W i d e r legung der B e h a u p t u n g g e n a n n t e r F o r s c h e r brachten, sind bisher bis auf die w e n i g zahlreichen V e r s u c h e von E . K o s s l e r3) , die für die Richtigkeit der H a y e m W i n t e r -sehen Angabe sprechen, nicht veröffentlicht w o r d e n .
Ich stellte daher eine Reihe von künstlichen Ver
dauungsversuchen an, die eine E n t s c h e i d u n g in dieser für die Physiologie und P a t h o l o g i e des M a g e n s und der Ver-dauungsvorgäuge bedeutsamen F r a g e bringen sollten.
1) H a y e m et W i n t e r I . e . 2) M a r t i u s und L ü t t k e 1. c.
.'3) E. K o s s l e r 1. c.
Ausgehend von der E r w ä g u n g , dass, wenn die freie S a l z s ä u r e ein unnütz g e w o r d e n e r Ueberschuss sei, eine P e p t o n i s a t i o n auch s t e t s e i n t r e t e n müsse, wenn Acidalbumin und Pepsin a l l e i n ohne G e g e n w a r t freier Salzsäure in Contact gebracht werden, w u r d e folgendes Verfahren ein
geschlagen :
Aus P a r a g l o b u l i n resp. K a s e i n w u r d e durch Z u s a t z von l/io % Normal - Salzsäure und A q . dest. eine Acidalbuminlösung hergestellt. Um sicher zu sein, dass keine freie S a l z s ä u r e neben dem Acidalbumin v o r h a n d e n sei, wurde nur soviel Salzsäure dem P a r a g l o b u l i n resp. Kasein zugesetzt, dass ein geringer Theil ungelösten Eiweisses n a c h b l i e b ; die Emulsionen wurden sodann noch mit Phloro-glucin-Vanillin und Gongopapier auf freie Salzsäure geprüft.
Als d r i t t e r Eiweisskörper w u r d e B l u t f i b r i n zu den Versuchen b e n u t z t ; weil seine schwere Löslichkeit a b e r die H e r s t e l l u n g einer Acidalbuminlösung unmöglich machte, wurde das Acidalbumin folgender Maassen p r ä p a r i r t : E i n e grössere Q u a n t i t ä t F i b r i n w u r d e , nachdem das Hämoglobin durch Weichen in ftiessendem W a s s e r und einer 3 % Chlor
n a t r i u m l ö s u n g entfernt worden war, auf ca. 12 Stunden in Vio % Normal - Salzsäurelösung g e t h a n ; nach dieser Zeit w a r es s t a r k gequollen, g a l l e r t i g , wurde dann einige Z e i t mit messendem W a s s e r und Aq. dest. abgespült, bis beim A b d r ü c k e n auf Congopapier keine Spur von Salzsäure mehr zu bemerken w a r .
E i n e gewisse Menge der Acidalbuminlösung a u s P a r a globulin, Kasein resp. des Acidalbumins aus F i b r i n v u r d e dann in ein Reagensglas gegossen, mit einer entsprechenden Q u a n t i t ä t 1 % Pepsinlösung versetzt, gut durchgewengt und der P e p t o n b i l d u u g in einem Brütofen überlassen. Die T e m p e r a t u r in demselben betrug 25 — 35" Celsius.
I n einem zu gleicher Z e i t aufgestellten R e a g e n s g l a s e , dass dieselbe Menge Acidalbumin und Pepsin enthielt, w a r ausserdem noch ein den physiologischen Verhältnissen im Mageninhalte e n t s p r e c h e n d e r Ueberschuss an S a l z s ä u r e vorhanden.
D i e Oeffnuugen der Gläschen w a r e n sorgfältig durch W a t t e vor L u f t z u t r i t t geschützt.
Nach einer Z e i t d a u e r von einigen Stunden w u r d e der I n h a l t beider Gläschen auf P e p t o n untersucht.
D e r N a c h w e i s des P e p t o n s geschah durch die Biuret-p r o b e ; mit besonderer Sorgfalt w u r d e .auf vollständiges Ausfällen des Eiweisses geachtet, zu welchem Zwecke die L ö s u n g bis zur U e b e r s ä t t i g u n g mit Ammoniumsulfat ge
kocht w a r d .
Die dem Acidalbumin hinzugefügte Pepsiulösung war i %, aus Pepsin der F i r m a W i t t e hergestellt.
Die V e r s u c h e k o n n t e n natürlich n u r in dem F a l l e einen W e r t h beanspruchen, wenn das P e p s i n sich als rein von Eiweiss und P e p t o n b e i m e n g u n g e n erwies. Diesen An
forderungen e n t s p r a c h das P e p s i n - W i t t e in vollem Mansse.
Bei wiederholten P r o b e n fand sich in der Pepsinlösung keine Spur, wenigstens keiue durch die Biuretreactiou nach
weisbare S p u r von Pepton, noch bildete sich welches, wenn ein Pepsin - Salzsäuregenieuge selbst T a g e lang der hohen T e m p e r a t u r im Brutofen ausgesetzt w u r d e .
D e r Vollständigkeit wegen sei noch e r w ä h n t , dass Eiweiss (nicht Acidalbumin) mit Pepsin gemischt, nach einiger Z e i t eine deutliche P e p t o n e n t w i c k l u n g durch F ä u l -niss erkennen l i e s s ; wurde letztere aber durch einen Chloro
formzusatz verhindert, so bildete sich auch kein P e p t o n . E i n Z u s a t z von Chloroform zu einem Acidalbumin-Pepsingemisch beeinflusste hingegen die P e p t o n b i l d u n g nicht.
V e r s u c h I .
U n t e r s u c h u n g n a c h 52 S t u n d e n : R g l . I.
Rgl. 1 I I \ ^e*c l 1 s t a r^e Biuretreaction.
V e r s u c h I I .
Rgl. I. 15 Ccm. Acidalbumin aus Paraglobulin - f 10 Ccm. Pepsinlösnng +
2,5 Ccm. Aq. dest.
Rgl. I I . 15 Ccm. Acidalbumin aus Paraglobulin -f-10 Ccm. Pepsinlösung +
2,5 Ccm. Normal - Salzsäure.
U n t e r s u c h u n g n a c h 16 S t u n d e n : Rgl. I . \ Schwache Biuretreaction, kein Unterschied in R g l . I I . ] der S t ä r k e .
R g l . I. 15 Ccm. Acidalbumin aus P a r a g l o b u l i n -f-10 Ccm. Pepsinlüsung
^f-2,5 Ccm. A q . destil.
R g l . I I . 15 Ccm. Acidalbuminlösung aus Paraglobulin + 10 Ccm. Pepsinlösung
-f-2,5 Ccm. N . H C l .
U n t e r s u c h u n g n a c h 6 S t u n d e n . Rgl. I. Deutliche, w e n n auch schwache ß i u r e t r e a c t i o n Rgl. I I . E t w a s " s t ä r k e r e Reaction.
U n t e r s u c h u n g n a c h 24 S t u n d e n . Rgl. I. Deutliche Biuretreaction
Rgl. I I . E t w a s s t ä r k e r e Biuretreaction,
Rgl. I. 15 Ccm. Acidalbumin aus Paraglobulin
-|-Rgl. I L 15 Ccm. Acidalbumin aus Paraglobulin
-f-U n t e r s u c h u n g n a c h 24 S t u n d e n . Rgl. I. Schwache B i u r e t r e a c t i o n .
Rgl. I I . E t w a s s t ä r k e r e Reaction.
U n t e r s u c h u n g n a c h 48 S t u n d e n .
R g l . I. Acidalbumin aus F i b r i n (Flocke) +
Rgl. I I . Acidalbumin aus F i b r i n (Flocke) +
U n t e r s u c h u n g n a c h 4 S t u n d e n . Rgl. I. ) F i b r i n vollständig gelöst, Biuretreaction glei R g l . I I . 1 deutlich.
V e r s u c h V.
R g l . I. 15 Ccm. Acidalbumin aus Paraglobulin - f 10 Ccm. Tepsinlösung +
2,5 Ccm. Aq. destil.
10 Ccm. Pepsinlösung + 2,5 Ccm. A q . destil.
10 Ccm. Pepsinlösung + 2,5 Ccm. N o r m a l - Salzsäure.
Gleich s t a r k e Reaction.
V e r s u c h I V .
5 Ccm. Pepsinlösung -f-5 Ccm. Aq. destil.
5 Ccm. Pepsinlösung +
5 Ccm. i/io % N o r m a l - S a l z s ä u r e .
Rgl. I I . 15 Ccm. Acidalbumin aus Paraglobulin + 10 Ccm. Pepsinlösung j
-2,5 Ccm. Normal - Salzsäure.
U n t e r s u c h u n g n a c h 19 S t u n d e n . Rgl. I. S c h w a c h e Biuretreaction.
R g l . I I . Buiretreaction einwenig s t ä r k e r .
U n t e r s u c h u n g n a c h e i n i g e n T a g e n . Rgl. I.
R g l . I JJ I Deutliche Biuretreaction, gleich s t a r k . V e r s u c h V I .
R g l . I. 15 Ccm. Acidalbumin aus Kasein 10 Ccm. Pepsinlösung
-f-2,5 Ccm. A<i. destil.
Rgl. I I . 15 Ccm. Acidalbumin aus K a s e i n + 10 Ccm. Pepsinlösung
-f-2,5 Ccm. Normal • Salzsäure.
U n t e r s u c h u n g n a c h 24 S t u n d e n.
Rgl. I.
Rgl. I I . Sehr deutliche Biuretreaction, gleich stark.
V e r s u c h V I I .
R g l . I. 15 Ccm. Acidalbumin aus Kasein - f 10 Ccm. Pepsinlösung
-f-2,5 Ccm. A q . destil.
Rgl. I. 15 Ccm. Acidalbumin aus Kasein -f-10 Ccm. Pepsinlösung
-\-2,5 Ccm. N o r m a l Salzsäure.
U n t e r s u c h u n g n a c h 16 S t u n d e n . Rgl. I . )
„ . T T > Gleich deutliche Biuretreaction.
Rgl. I I . (
V e r s u c h V I I I . Rgl. I. Acidalbumin aus F i b r i n (Flocke) }
-15 Ccm. Pepsinlösung -f-2,5 Ccm. A q . destil.
Rgl. I I . Acidalbumin aus F i b r i n (Flocke) + 15 Ccm. Pepsinlösung +
2,5 Ccm. Normal-Salzsäure.
U n t e r s u c h u n g n a c h 24 S t u n d e n : Rgl. I. F i b r i n noch nicht vollständig gelöst j
Biuretreac-> tion gleich Rgl. I I . F i b r i n vollständig gelöst ) stark.
Um zu constatiren ob die G e g e n w a r t freier Salzsäure eventuell, wie es nach den Versuchen I., I I I . und V. den Anschein hat, die Peptonisation beschleunige, wurde bei den folgenden Versuchen die U n t e r s u c h u n g auf P e p t o n in kürzeren Z e i t i n t e r v a l l e n a u s g e f ü h r t ; die P e r i s t a l t i k des Magens w u r d e durch Schütteln der Gläschen nach j e 10 Minuten nachgeahmt.
V e r s u c h I X . R g l . I. 10,0 Acidalbumin aus F i b r i n
-(--15 Ccm. Pepsinlösung -\-2,5 Ccm. A q . destil.
Rgl. I I . 10,0 Acidalbumin aus F i b r i n + 15 Ccm. Pepsinlösung - f
2,5 Normal Salzsäure.
U n t e r s u c h u n g n a c h (5 S t u n d e n : Rgl. I. N o c h ungelöstes F i b r i n \ Biuretreaction gleich R g l . I I . F i b r i n vollständig gelöst $ s t a r k .
U n t e r s u c h u n g e n n a c h 6 S t u n d e n . Rgl. I. Geringer Bodensatz unge- \ T V . ,.
6 ... f . ° I Biuretreaction
losten Fibrins. >
R g l . I I . ) g l e i c U Stark
V e r s u c h X.
Rgl. I. 1.0 Ccm. Acidalbumin ans Kasein 15 Ccm. P e p s i n l ö s u n g
2,5 Ccm. A q . destil.
Rgl. I I . 10 Ccm. Acidalbumin aus Kasein 15 Ccm. Pepsinlösung
2,5 Ccm. Normal-Salzsäure
U n t e r s u c h u n g n a c h ;j S t u n d e n.
R g l . I. Viel ungelöstes K a s e i n \ ... , ..
n " I Biuretreaction R g l . I I . Alles K a s e i n gelöst, bildet eine ) . , ,
i ö'leicii starK.
g a l l e r t i g e Masse ; U n t e r s u c h u n g n a c h (> S t u n d e n . Rgl. I. Noch nicht alles gelöst j Biuretreaction gleich Rgl. I I . ) stark.
V e r s u c h Xt.
Rgl. [ Acidalbumin aus Fibrin -f-10 Ccm. Pepsinlösung + 2,5 Ccm, Aq. dest.
Rgl. ET. Acidalbumin aus Fibrin -f-10 Ccm. Pepsinlösung +
2,5 Ccm. N o r m a l - S a l z s ä u r e . i
U n t e r s u c h u n g n a c h .'5 S t u n d e n.
Rgl. I. Noch ungelöstes F i b r i n ) Biuretreaction g l e k h Rgl. I L Alles F i b r i n gelöst J s t a r k .
U n t e r s u c h u n g n a c h 6 S t u n d e n . Rgl. I. Ein wenig ungelösten Fibrin ^ Biuretreaction Rgl. I L \ gleich s t a r k .
V e r s u c h X I I .
Rgl. I. 15 Ccm. Acidalbumin aus Kasein - f 10 Ccm. Pepsinlösung
-f-2,5 Ccm. Aq destil.
Rgl. I I . 15 Ccm. Acidalbumin aus Kasein 10 Ccm. Pepsinlösung
-f-2,5 Ccm. Normal-Salzsäure.
U n t e r s u c h u n g n a c h 3 S t u n d e n . R g l . I . i
n , T T > Biuretreaction gleich s t a r k .
Rgl. I I . )
U n t e r s u c h u n g n a c h 6 S t u n d e n . } ' \ Biuretreaction gleich s t a r k .
Rgl. I L )
Mit unzweifelhafter Deutlichkeit geht aus den k ü n s t lichen Verdauungsversuchen hervor, dass eine P e p t o n i s a t i o n des Eiweisses ohne die G e g e n w a r t freier, überschüssiger Salzsäure stattfindet, wofern nur Acidalbumin gebildet ist, wenn P e p s i n auf letzteres einwirkt.
4
Nach Versuch I , I I I und V k ö n n t e man an eine be
schleunigende W i r k u n g der freien Salzsäure denken, dem widersprechen jedoch die anderen V e r s u c h e . Jedenfalls müssten, um dieses zu entscheiden, w e i t e r e U n t e r s u c h u n g e n a n g e s t e l l t werden, bei denen eine q u a n t i t a t i v e B e s t i m m u n g des gebildeten P e p t o n s , bei G e g e n w a r t freier S a l z s ä u r e und ohne diese, zu erfolgen h ä t t e .
Dass die Biuretreaction in vielen Fällen als «schwach»
bezeichnet w e r d e n musste, lag an der g e r i n g e n Concentra-tion der in A n w e n d u n g gekommenen Acidalbuminlösuugen.
Die R e s u l t a t e meiner V e r s u c h e stimmen mit den K o s s 1 e r ' sehen *) vollständig überein, obgleich meine Methode nicht g a n z die gleiche ist. D e r Unterschied be
zieht sich j e d o c h n u r auf die H e r s t e l l u n g des Acidalbumins ohne die G e g e n w a r t freier, überschüssiger S a l z s ä u r e ; denn während K o s s l e r die bei seinen Salzsäure-Eiweisslösun-gen vorhandene überschüssige S a l z s ä u r e durch N e u t r a l i s i r e n mit N a t r o n l a u g e unwirksam macht, fügte ich bei H e r s t e l l u n g der Acidalbuminlösungen n u r soviel Salzsäure hinzu vor
sichtig, dass noch ein kleiner R e s t ungelösten Eiweisses nachblieb.
Die künstlichen V e r d a u u n g s v e r s u c h e liefern den B e weis, dass die B e h a u p t u n g von H a y e m und W i n t e r2) sowie M a r t i u s und L ü t t k e3) von der Bedeutungslosig
k e i t der freien Salzsäure bei der Peptonbildung aus E i w e i s s , für die V e r d a u u n g im Reagensglase wenigstens, volle Be
r e c h t i g u n g h a t . M i t gutem G r u n d sprechen diese F o r s c h e r dagegen dem bisher fast g a r nicht beachteten Theil der
1) E. K o s s l e r 1. c.
2) H a y e m et W i n t e r I . e . 3) M a r t i u s und L ü t t k e I . e .
M a g e n s a l z s ä u r e , dem an das E i w e i s s gebundenen, das all
einige Verdienst bei der P e p t o n i s a t i o n zu.
Ob H a y e m und W i n t e r a b e r trotzdem das R e c h t haben, die freie Salzsäure einen bei der V e r d a u u n g «ganz u n n ü t z gewordenen Ueberschuss der Salzsäure» zu nennen, scheint mir s e h r fraglich, denn wenn die freie S a l z s ä u r e auch nicht direct zur Peptonisation b e i t r ä g t , so t h u t sie dieses entschieden indirect. Sie v e r h i n d e r t durch Abtödten der eingedrungenen Microorganismen das Z u s t a n d e k o m m e n abnormer fiährungsvergänge, b e w i r k t eine schnellere Ver
flüssigung des Eiweisses, was aus mehreren V e r s u c h e n her
vorgeht u. s. w.
W ä h r e n d man früher den M a g e n v o r w i e g e n d als ver
dauendes und speciell E i w e i s s verdauendes O r g a n ansah, mehren sich neuerdings die Beobachtungen, die es wahr
scheinlich machen, dass die H a u p t a r b e i t des M a g e n s nicht in eigentlicher V e r d a u u n g s a r b e i t besteht, sondern in einer V o r b e r e i t u n g zur D a r m v e r d a u u n g .
Die N a h r u n g w i r d vom Magen durch theilweise Ver
flüssigung und gründliche Mischung zum Chymusbrei ver
arbeitet, die der V e r d a u u n g hinderlichen Micro Organismen w e r d e n g e t ö d t e t , der Magen r e g u l i r t den U e b e r g a n g der N a h r u n g in den Darm, indem er zur Z e i t immer n u r kleine Portionen durch den P y l o r u s hindurch t r e t e n lässt, wodurch eine Ueberbürdung des D a r m e s v e r h i n d e r t wird*)
H a m m e r s t e n sieht in der F o r m des M a g e n s einen H i n w e i s darauf, dass derselbe hauptsächlich als R e s e r v o i r dient. Einen weiteren Beweis für die untergeordnete B e
-1) 0 . H a m m a r s t e n , Lehrbuch der physiologischen Chemie, Wiesbaden 1891.
deutung des Magens bei d e r V e r d a u u n g siebt er in der von ver
schiedenen F o r s c h e r n angegebeneu Thatsache, dass sich bei einigen neugeborenen Thieren, so H u n d e und Katzen, k e i n Pepsin, wohl a b e r S a l z s ä u r e finden soll; doch wider
sprechen dem die U n t e r s u c h u n g e n F . K r ü g e r s2) , der in a l l e n F ä l l e n b e i n e u g e b o r e n e n T h i e r e n P e p s i n n a c h w e i s e n k o n n t e .
D e r auffallendste Beweis für die geringe B e d e u t u n g der M a g e n v e r d a u u n g scheint mir jedoch der Umstand zu sein, dass der E r n ä h r u n g s z u s t a n d von Hunden nach voll
ständiger Ausschaltung der M a g e n v e r d a u u n g durch die E x stirpation des O r g a n s nicht leidet. Auch beim Menschen k o m m t in einzelnen Fällen eine fast völlige A u s s c h a l t u n g der M a g e n v e r d a u u n g in F o l g e Gastroenterostomosen und einiger M a g e n k r a n k h e i t e n vor, ohne dass dadurch, bei gut erhaltener Darmfunction, ein wesentlicher Einfluss auf den E r n ä h r u n g s z u t a n d des betreffenden Individuums zu bemer
k e n w ä r e . D i e Peptonbildung ist also ohne Zweifel eine u n t e r g e o r d n e t e oder wenigstens nicht die wichtigste Auf
gabe des Magens. I m m e r h i n findet die Peptonisation eines nicht unbeträchtlichen Theiles des N a h r u n g s e i w e i s s e s im M a g e n s t a t t , wobei die Salzsäure und des Pepsin die wirk
samen A g e h t i e n sind.
U m n o c h e i n m a l k u r z a u f d i e R o l l e d e r S a l z s ä u r e b e i d e r P e p t o n i s a t i o n i m M a g e n z u r ü c k z u k o m m e n , w i e s i e s i c h a u s m e i n e n V e r s u c h e n e r g i e b t , s o m u s s i n d e r B i l d u n g v o n A c i d a l b u m i n , d e r c h e m i s c h e n V e r b i n d u n g z w i s c h e n E i w e i s s u n d S a l z s ä u r e , d i e A u f
-2) F r : . K r ü g e r , Die Verdammgsfermente beim Embryo und Neugeborenen. Wiesbaden 1891.
g ä b e d e r L e t z t e r e n g e s e h e n w e r d e n . D i e A c i d a 1 b u m i n b i 1 d u n g e r s t e r m ö g l i c h t d e m P e p s i n d i e E i n w i r k u n g a u f d a s E i w e i s s , s i e i s t d i e n o t h w e n d i g e V o r b e d i n g u n g f ü r e i n e P e p t o n i s a t i o n d e r E i w e i s s k ö r p e r i m M a g e n . D i e f r e i e , ü b e r s c h ü s s i g e S a l z s ä u r e i s t o h n e e i n e d i r e c t e B e d e u t u n g f ü r d i e P e p t o -n i s a t i o -n , s i e t r i t t e r s t a u f , -n a c h d e m d i e S a l z s ä u r e i h r e v e r d a u e n d e A u f g a b e , b e s t e h e n d i n d e r B i l d u n g v o n A c i d a l b u m i n , b e e n d e t h a t .
D i e v o m E i w e i s s g e b u n d e n e S a l z s ä u r e i s t d i e v e r d a u e n d e , p h y s i o l o g i s c h w i r k s a m e , d i e f r e i e S a l z s ä u r e i s t p h y s i o l o g i s c h u n w i r k s a m.
1. Die freie Salzsäure im M a g e n ist bei der Peptonisation des Eiweisses ohne Bedeutung.
2. Die Eiweisskörper sind chemisch einheitlich.
3. Die Peptonisation von Eiweiss ist eine untergeordnete Aufgabe des M a g e n s .
4. E i n e innere Desinfection bei G e b u r t e n in der P r i v a t praxis ist zu vermeiden.
5. D e r Gonococcus-Neisser nimmt in a l t e n F ä l l e n chroni-nischer G o n o r r h o e Involutionsformen an.
6. Cariöse Z ä h n e sind nicht n u r ein guter Nährboden für Bacterien, sondern dienen diesen auch als Eingangs
pforte in den Organismus.