C1 Proteine

(1)

Werner-von-Siemens-Gymnasium-Weißenburg/U.Me

LK-ABITUR 2007

C1 Proteine

1.1 Hydrolyse von Harnstoff durch Urease:

H₂N C NH₂ O

H₂O NH₃ CO₂

+ ^Urease 2 +

Harnstoff

Ammoniak Kohlendioxid

Reaktion der Produkte mit Wasser:

NH₃ H₂O NH₄⁺ OH^-

CO₂ H₂O HCO₃^- H⁺

+ +

Hydrogencarbonation Ammoniumion

1.2

Kurve A = 6 mmol/l Kurve B = 10,5 mmol/l

Der Wert der Michaeliskonstanten KM(A) = 6 mmol/l KM(B) = 10,5 mmol/l

In der Reihe A ist die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Konzentration des Substrats. Nähert sich dann asymptotisch dem Maximalwert, der bei der Sättigung des aktiven Zentrums gilt.

In der Reihe B konkurriert der zugegebene Stoff X mit dem Substrat am aktiven Zentrum, deshalb ist die Geschwindigkeit geringer. Die Umsetzung erfolgt langsamer.

Das aktive Zentrum ist zeitweise durch X besetzt und das Substrat kann nicht umgesetzt werden. Es wirkt als kompetitiver Hemmstoff.

½ vmax

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1.3 Im Versuch C nimmt die Leitfähigkeit bis zum Zeitpunkt t0 kontinuierlich zu. Beim Zusatz des Stoffes Z kommt es zu einem Sprung er Leitfähigkeit, danach folgt keine Veränderung mehr in der Leitfähigkeit.

Bei dem Stoff Z handelt es sich um ein Enzymgift (Inhibitator). Die Tätigkeit des Enzyms ist schlagartig eingestellt. Das aktive Zentrum ist durch Z blockiert. Da die Leitfähigkeit zunimmt, kann es sich bei Z um eine ionogene Verbindung handeln z.B.

ein Schwermetallionen wie Pb²⁺ oder Hg²⁺. 2.1 Fischer-Projektionen

COOH C H₂N H

H C H H C H H H C

NH₂ H C

H COOH

C H H₂N

H

COOH C OH H₂N

H Gly

Lys

Ser

In der Fischer-Projektion stehen die C-Ketten senkrecht (C1 steht oben), L- Substituenten stehen rechts der senkrechten Achse.

Bei Lysin und Serin haben wir am 2. C-Atom Chiralitätszentren, weil 4 unterschiedliche Gruppen substituiert sind.

Beim Glycin ist das nicht der Fall, es ist nicht optisch aktiv, es gibt kein L-Glycin!

2.2 Bevorzugte Stellen der ionischen Wechselwirkung zwischen Kreatin und Farbstoffmolekül

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H₂N CH C H

O H

N CH C CH₂

O

CH₂ CH2

CH₂ NH₃

HN CH C CH₂

OH O

OH^ ^

C O

N H

C O

N H

Eine ionische Wechselwirkung mit den Farbstoffmolekülen erfolgt an der NH3+- Gruppe des Lysin-Moleküls.

Es ist auch eine Protonierung des Stickstoffatoms in der Peptidbindung denkbar, da hier eine Delokalisierung der -Elektronen vorliegt, wie die obige Grenzstruktur zeigt.

2.3 Primärstruktur des Peptids

Thr-Tyr-Val-Lys-Gly-Gly-Gly-Trp-Gly-Lys

Jede Peptidkette hat am Beginn der Kette eine N-terminale Aminosäure und am anderen Ende eine C-terminale Aminosäure. Von der N-terminalen Aminosäure aus, wird durch die Spaltung mit Trypsin, die Bruchstücke abgeteilt und wiederholen sich so in der gleichen Reihenfolge in den Fragmenten der Chymotrypsinspaltung.