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sehr kompakt, innen gerade Platz für 4 Wassermoleküle

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Academic year: 2021

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(1)

PD Dr. Reinhard Wanner

Abteilung Molekularbiologie und Bioinformatik Institut für Molekularbiologie und Biochemie FU Berlin

Arnimalle 22, 14195 Berlin

Tel. 030/8445-1585, Email rw@zedat.fu-berlin.de

Vorlesungsteil “Evolution von Proteinen - Domänen“

Sommersemester 2001

Molekularbiologie für Bioinformatiker, 2. Semester

Für die Animation brauchen Sie: tetramer.avi

(2)

Myoglobin

globuläres Protein mit Häm-Gruppe (Eisen-Porphyrinring)

sehr kompakt, innen gerade Platz für 4 Wassermoleküle

hydrophobe AS eingeschlossen, polare AS auf der Oberfläche

8 x α -Helix, alle rechsgängig, Prolylreste nur in Biegungen

besitzt in unterschiedlichen Tierarten trotz Aminosäureaustauschen die

gleiche dreidimensionale Struktur;

wichtige Positionen konserviert

Sequenzveränderungen häufiger als Strukturveränderungen

(3)

Evolution eines Proteins

Beispiel Hämoglobin

(4)

4 Ketten, je 2 identisch

Haupthämoglobin des Menschen, HbA: 2 α , 2 β Daneben zu etwa 2% HbA

2

: 2 α , 2 δ

Fetales Hämoglobin HbF: 2 α , 2 γ

(5)
(6)

Ähnlichkeiten

72 % der AS in α -Ketten findet man an gleichen Stellen in β -Ketten

Größere Ähnlichkeiten bestehen aber zwischen β -, δ -

und γ -Ketten

(7)

Alignment der Hämoglobinketten α , γ , β , δ

(8)

2 Familien von Globinketten:

α -Ketten und Nicht- α -Ketten

(9)

α -Kette des Menschen hat mehr Sequenzhomologien mit der α -Kette anderer Säuger als mit der eigenen menschlichen β -Kette

Entsprechend ähneln die Nicht- α -Ketten des Menschen

denen anderer Säuger

(10)

Nur 20% der Aminosäuresequenzen von Myoglobin und Hämoglobin sind homolog

Aber:

Proteinkette des Myoglobins ist

ähnlich gefaltet wie die der Globine des Hämoglobions

Hämgruppe in seiner Mitte

Sauerstoffanlagerndes Protein

Auch Myoglobin gehört zur Globinfamilie

(11)

Säuger besitzen also 5 Globinkettenarten

müssen also mindestens 5 verschiedene Globin-Gene haben

Die Homologien untereinander deuten auf die Abstammung von einem Urglobingen

Vervielfältigung des Urglobingens und unabhängige

Sequenzveränderungungen im Lauf der Evolution

(12)
(13)

Entwicklungswege der

Wirbeltiere zweigen von Nicht- Wirbeltieren ab

Mensch / Pferd Unterschied:

18 von 141 AS in α-Kette 25 von 146 AS in β-Kette

Viele weitere Vergleiche zw. Tierspezies und der Kenntnis ihrer Evolution aus Fossilien deuten auf 12 Aminosäureaustausche pro 100 Millionen Jahre

(14)
(15)

Andere Proteine zeigen andere Austauschraten

Ribonuclease: 30 Austausche pro 100 Millionen Jahre

Je näher verwandt 2 Spezies sind, desto größer sind die Ähnlichkeiten in der Aminosäuresequenz

funktionell vergleichbarer Proteine

Damit kann die vergleichende Sequenzanalyse die

klassische Arteneinteilung aufgrund morphologischer

Merkmale ergänzen

(16)

Bindung von Stickstoff aus der Luft Fotosynthese

Nutzen von Sauerstoff zur Atmung

Einzeller / Mehrzeller, Pflanzen /Tiere

Menschwerdung

(17)

Proteine:

Membran- und Cytoskelettbausteine -Zellarchitektur -Bewegung

Exrazelluläre Matrix - Aufbau und Funktion von Geweben Katalyse und Regulation chemischer Reaktionen, Enzyme

Übermittlung von Signalen von Zelle zu Zelle, Hormone

Erkennen der Signale und Weiterleitung zum Zellinneren, Rezeptoren und

Signaltransduktionssysteme Transport schwer wasserlöslicher Substanzen, (Sauerstoff, Eisen, Lipide)

Ionenkanäle und Pumpen Immunität

(18)

Domänenstruktur

Beispiel: Dioxinrezeptor

(19)
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(31)

http://seoulin.co.kr/Up/index-

nucleus.html

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Referenzen

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