Appendix 1 Prochirale Substrate

Appendix 1 Prochirale Substrate

Stereochemische Uberlegungen sind fUr die Analyse und das VersUindnis von einzel- nen Enzym-Mechanismen oder auch Hingeren Stoffwechsel-Wegen von groBem Vor- teil. Mit dem folgenden Abschnitt sol1 Hilfe fur das Eindringen in die in einigen Pas- sagen des Buches angeschnittene Problematik stereospezifischer Prozesse geleistet werden.

1m Zusammenhang mit der hohen Spezifitat der Enzymkatalyse bei biochemi- schen Prozessen haben wir zur Kenntnis genommen, daB Enzyme zwischen Isome- ren, auch Stereoisomeren, unterscheiden konnen. Die Interaktion zwischen Enzym und Substrat wird als spezifisch bezeichnet. Der Ausdruck "Spezifitat" wird dabei haufig als Synonym zu "Selektivitat" verwendet, obwohl diese beiden Ausdrucke im Sprachgebrauch auBerhalb der Enzymologie mit unterschiedlichem BegriffsinhaIt gebraucht werden. Die Selektivitat oder Spezifitat der Enzyme gegenuber chemisch und physikalisch unterscheidbaren Konstitutions-Isomeren ist aufgrund der unter- schiedlichen geometrischen Formen dieser Verbindungen gegeben.

Stereo-Isomere teiIt man in zwei Klassen: in solche, bei denen die beiden zu ver- gleichenden Verbindungen sich wie Bild und Spiegelbild verhalten - und die wir als Enantiomere bezeichnen - sowie in solche, bei denen diese Gegenuberste11ung wie Bild und Spiegelbild nicht moglich ist, die sich auch in Atomabstanden und Bin- dungswinkeln unterscheiden und die wir unter dem Begriff Diastereomere einord- nen.

Enantiomere (optische Isomere) konnen yom Enzym unterschieden werden, weil eine mehrfache Wechselbeziehung zwischen der Enzymoberflache und dem Substrat zustande kommt. In ihren physikalischen und chemischen Eigenschaften unterschei- den sie sich, in einer achiralen Umgebung, nur dadurch, daB sie die Ebene des linear polarisierten Lichts in entgegengesetzte Richtungen drehen; daher auch der Aus- druck optische Isomere.

Die Eigenschaft der optischen Aktivitat einer Verbindung ist eng verbunden mit der Dissymmetrie des Molekiils. Die Dissymmetrie, auch als Chiralitat (Handigkeit) bezeichnet, ist eine inharente Eigenschaft a11er Verbindungen

das Symmetriee- lement der Spiegelsymmetrie. A11e anderen Verbindungen, die eine Symmetrieebene besitzen, also spiegelsymmetrisch sind, werden als achiral bezeichnet.

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f

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2 Enantiomcre

("OOH

R

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Abb. AI. 1. Asymmetrisches C-Atom nnd prochirales Zentrum

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".COOI~I

I Prochiralcs Ze nlrum ( :! Prochiralc II Aloll1c

Ein einfaches Beispiel, wie uns in der Natur Chiralitat gegenubertritt, finden wir im asymmetrischen C-Atom, das von 4 verschiedenen Substituenten umgeben ist. Das Enzym, selbst eine chirale Verbindung, kann zwischen den Enantiomeren unter- scheiden. Daruber hinaus ist aber ein chirales Reagens, wie ein Enzym, in der Lage, in einer achiralen Verbindung auch zwischen zwei identischen Gruppen an einem Zentrum zu unterscheiden, wenn es sich urn ein sogenanntes prochirales Zentrum handelt. Die Tatsache, daB die Spezifitat der Enzyme gegenuber solchen an sich identischen prochiralen Gruppen erst den tiefen Einblick in die Mechanismen enzym-katalysierter Reaktionen erlaubt und ein Charakteristikum fur bestimmte Biosynthese-Sequenzen darstellt, ist der AnlaB, daB wir uns, besonders anhand der prochiralen H-Atome, damit auseinandersetzen. Bevor wir auf die Bezeichnung pro- chiraler H-Atome eingehen, mussen wir uns kurz mit den Sequenzregeln des R,S- Systems im Falle chiraler Zentren auseinandersetzen, da diesel ben Regeln auch fur die Charakterisierung prochiraler Liganden angewendet werden. Bei einem prochi- ralen Zentrum, bei dem z. B. noch kein asymmetrisches C-Atom vorliegt, ist zusatz- lich noch die folgende Regel einzubeziehen: derjenige Ligand, der charakterisiert werden solI, erhalt den Vorzug gegenuber dem zweiten, identischen Liganden.

Ftir die Aufstellung der Prioritatenfolge der Liganden, einmal ftir das chirale Zen- trum zum anderen ftir die prochirale Gruppe, werden die urn das Zentrum liegenden Gruppen nach willktirlich definierten Regeln gereiht (Sequenzregeln): (1) Atome mit hOherer Kernladungszahl vor Atomen mit niedriger (z. B. 0 > C).

Bei glei- cher Kernladungszahl erhalten die Atome mit hoherer Massenzahl Prioritat vor Ato- men mit niedrigerer Massenzahl (z. B. 3H > lH). (3) 1st aufgrund von (1) und (2) keine Differenzierung zwischen Atomen in unmittelbarer Nachbarschaft des chiralen oder prochiralen Zentrums moglich, so schreitet man langs der Valenzen der Haupt- kette nach auBen weiter, bis man mit Hilfe von (1) und

unterscheiden kann. Wenn Doppelbindungen auftreten, z. B. C=O, wird die Zahl der O-Atome verdoppelt aus c=o wird

So besitzt der Substituent -OH Prioritat gegenuber -CHT COOH, wei! fur das erste Atom, das auf das Zentrum foIgt, 0 vor C gereiht wird.

Die Reihenfolge kann sich auch erst durch Unterschiede im dritten Glied ergeben, wie un ten gezeigt wird.

H

I

c/

" / ... ("/0

/c

u >c

c

,I

d, :,

t

I

- - Blickrichtung

----<.

c u rsicht Abb. AI. 2. Prioritatsregeln. Die hier links angedeutete Anzahl der O-Atome ergibt sich formal in der CHO- bzw. COOH-Gruppe bei Verdoppelung der 0 wegen der C=O-Bindung

Danach leitet sich, fur einige wichtige Gruppen, folgende Prioritatenfolge ab:

SH > OR > OH > NH2 > COOR > COOH > CHO > CH20H > C

Hs >

CH3 > 3H > 2H > H

In einem System Cabcd wollen wir nun mit Hilfe der Regeln (1, 2, 3) die Konfigura- tion von C (chirales Zentrum, a '* ^b '* ^c '* d) und daruber hinaus von einer proch ira- len Gruppe az (innerhalb der 4 Substituenten an einem C, mit a1

az '* ^c '* ^d)

bestimmen. Die 4 Liganden mussen bei Zuordnungsverfahren im Raum so angeord- net werden, daB die Gruppe geringster PrioriUit vom Betrachter entfernt ist: daher die Blickrichtung C

a. Ergibt sich aus der Reihenfolge der anderen Liganden - nach fallender Priori tat d > c > b > a bzw. d > c > az > a1 geordnet - eine Drehung

Uhrzeigersinn, so wird dem Asymmetrie-Zentrum - oder im anderen FaIle, der prochiralen Gruppe - die Bezeichnung R zugeordnet. SinngemaB umgekehrt ist S durch die Reihenfolge gegen den Urzeigersinn definiert.

Fur das asymmetrische Zentrum im angegebenen Fall gilt daher:

wenn: d > c> b dann: asymmetrische C

C

Wird ein C-Atom von zwei identischen Gruppen - die wir aber aus rein formalen Grunden unterschiedlich bezeichnen wollen (ab az; a1

az) - und zwei weiteren Liganden c und d (c

d) umgeben, so konnte durch Austausch von at oder az gegen eine neue Gruppe ein chirales Zentrum geschaffen werden. Wir sprechen dann von prochiralen Gruppen at und az, sowie von einem prochiralen Zentrum.

Fur eine prochirale Gruppe gilt daher: daB az zu bezeichnen ist und daher willkiir- lich Prioritat von at erhalt: wenn d > c > az,dann hat das Zentrum R-Konfiguration.

Dann: az

pro-R-Ligand.

Fur den Fall, daB die prochiralen Liganden H-Atome sind, bezeichnen wir sie als pro-R-Wasserstoffatome oder HR bzw. als pro-S-Wasserstoffatome oder Hs.

3 4

(,Hz- t OOH CO eOOH 1 21 ^I

(H₂- CO CoA

pro- S

-

o o

II

CH2 ( 0011 HO- C- COOH 1

tH2-

o

pro- R

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HO ---+

CH- I OOII CO- ( OOH COOH

1 1 1

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1

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CH2 OOH CO ('H2- OOH 2 ^{( 0} 2 ^CHl eOOH

HOO

\

CH₂ OH

..-. 11

D i;I\ ICI'I'1l 10P" II \ IOml"

Abb. AI. 3. Citronensiiure entbiilt enantiotope und diastereotope Paare. Die beiden enantiotopen Gruppen trennt eine Symmetrieebene, die durch CH, C und COOH geht. Bei den diastereotopen Gruppen (rechts gezeichnet) gelingt es nicht, eine Symmetrieebene in den H-C-H-Winkel zu Jegen;

die eingezeichnete Ebene ist keine Symmetrieebene, da beim riickwiirtigen C-3 rechts und links der Ebene verschiedene Substituenten vorliegen

Ersetzt man in einer Verbindung ein prochirales H-Atom durch Tritium eH), wird das Zentrum selbst chiral. Dem Tritium kommt die R-Form zu, wenn auch das ent- sprechende ersetzte H-Atom bereits pro-R war. Die Konfiguration andert sich bei diesem Austausch nicht. Dieser Umstand erlaubt die Anwendung der stereospezifi- schen Tritium-Markierung fur die Aufklarung von Reaktionsmechanismen. Wird hin- gegen ein prochirales H-Atom durch einen anderen Liganden ersetzt, so ist die Kon- figuration der entstehenden chiralen Verbindung nach den Prioritatsregeln neu fest- zulegen. Fur die weitere Behandlung von prochiralen H-Atomen ist es notwendig, daB wir zwischen zwei Formen von prochiralen Gruppen unterscheiden: in einem Fall fuhrt der Ersatz des pro-R- bzw. pro-S-Atoms durch Tritium zu zwei diastereo- meren Verbindungen; solche Wasserstoffatome sind bereits im IH-NMR-Spektrum unterscheidbar und werden als diastereotope H-Atome bezeichnet. Fur ihre Diffe- renzierung ist also kein chirales Reagens notwendig. 1m anderen Fall entstehen bei Ersatz von H durch Tritium die Enantiomere. Oder ein anderes Kriterium: durch den H-C-H-Winkel solcher Verbindungen laBt sich eine Symmetrieebene legen. Fur die Unterscheidung zwischen diesen enantiotopen Wasserstoffatmen ist ein chirales Rea- gens (z. B. ein Enzym) Voraussetzung.

Diese beiden Arten von prochiralen Gruppen treffen wir z. B. in Citrat an; und folgende strenge Stereospezifitat tritt zutage, wenn Oxalacetat-4-

C im Zuge des Citrat-Zyklus in a-Ketoglutarat uberfuhrt wird (-> Abb. A1.3).

Obwohl im Stoffwechsel mit Citrat eine Verbindung mit einer Symmetrieebene durchlaufen wird, kann Aconitase genau zwischen den beiden prochiralen CH

COOH-Gruppen unterscheiden. Zum Verstandnis dieses Befundes kann man sich eine Dreipunkt-Auflage des Substrats auf der Enzymoberflache vorstellen. Zur Erklarung reicht es aber auch aus, sich - unabhangig von den Uberlegungen zur Dreipunktauflage - dies vom Prinzip der Prochiralitat her abzuleiten. Es gilt, daB die beiden CH

-COOH-Gruppen im Citrat (als enantiotope Gruppen) mit Hilfe eines chiralen Reagens (Enzym) prinzipiell unterscheidbar sein mussen. Man kann nam- lich davon ausgehen, daB die unterschiedliche Bindung - auch eines enantiomeren- Substrats an das chirale Enzym diastereotope, und daher unterscheidbare, Uber- gangskomplexe ergibt, die mit unterschiedlicher Geschwindigkeit weiter reagieren.

r

,,/ "~d c

: ' =

A ^{~A== ~: =} D/

⁷

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Abb. AI. 4. Dreipunktauflage des Substrats auf der Enzymoberfliiche. Die Bereiche A, B und D auf der EnzymoberfHiche sind vorgegeben; sie stellen diejenigen Regionen des Enzyms dar, die mit ent- sprechenden Regionen innerhalb des Substrat-Molektils nicht weiter definierte Wechselwirkungen eingehen (a mitA, B mit b, D mit d). Unter der Bedingung der korrekten DreipunktaufJage des Sub- strats auf dem Enzym bleibt immer az vom Enzym abgewandt; nur so konnen aile drei Bereiche (A, B, D) interagieren. Das Enzym unterscheidet so zwischen az und a1

Anders als die enantiotopen Carboxymethyl-Gruppen sind die beiden H-Atome der CHz-Gruppen in Citrat diastereotop und konnen auch ohne chirale Reagenzien dif- ferenziert werden.

Ein wei teres Beispiel fUr die Implikationen der Prochiralitat find en wir bei der genauen Betrachtung der Stereochemie der Bildung und des Stoffwechsels von Iso- pentenyldiphosphat. Prochirale H-Atome der Mevalonsaure werden im Zuge der Biosynthese von Isoprenoiden spezifisch eliminiert, andere bleiben wahrend der Reaktionssequenz im Molekiil.

HOO -

OH I

,

H2-C~

H /

3

/

HO- CH2

...

MevaJonsaure

I opentenyl- pyropho phat

l om,,;,;,ruo

l

Dimethylallylpyropho phat

... H

...

, -:~

( 000- /"'-H

d b

eranyl 0 ®

Geranylpropho phal

Abb. AI. 5. Stereospezifische Ubediihrung von Mevalonsiiure in Isopentenyldiphosphat, Dimethyl- allyldiphosphat und Geranyldiphosphat. Flir die Nomenklatur der beiden prochiralen H-Atome am C-4 der Mevalonsaure wird hier die Prioritat der Liganden am C-4 festgestellt. Da im Isoptentenyldi- phosphat -CHz-O®® vor -C=CH2 gereiht wird, ist 4Hs def Mevalonsaure identisch mit 2HR des Isopentenyldiphosphats. Dieses H-Atom wird bei der Isomerisierung zu Dimethylallyldiphosphat und ebenso bei der Bildung von Geranyldiphosphat spezifisch durch Austausch mit dem Losungsmit- tel eliminiert

Der Wasserstoff HR am C-4 der Mevalonsaure bleibt so wahrend der Bildung der trans-verkniipften C

und C

-Terpene erhalten. Dies ist von Bedeutung, wenn triti- ierte Vorstufen fiir Untersuchungen von Biosynthesen herangezogen werden.

Die Bedeutung der Prochiralitat fOr Aldol-Reaktionen wurde bereits

S. 307) angedeutet. Die Unterscheidbarkeit der beiden H-Atome am C-4 des Pyridin-Ringes (Prochiralitat dieser beiden H-Atome) bringt Konsequenzen fiir den stereochemi- schen Verlaufvon Dehydrogenase-Reaktionen: die entsprechenden Enzyme iibertra- gen stereospezifisch entweder den pro-R- oder den pro-S-Wasserstoff.

Prochiralitat von Coenzym und Substrat spielt eine Rolle bei Dehydrogenase- Reaktionen. Innerhalb von NADH, dem Produkt der Dehydrogenase-Reaktion, treffen wird am C-4, also dort, wo die Reaktion stattfindet, ein prochirales Zentrum an bzw. wird eines gebildet. Es kommt diesem H-Atom die pro-R-Position zu, wie von der Alkohol-Dehydrogenase unabhangige Experimente ergeben haben. HR am C-4 des Pyridin-Rings hat hier seine Position an der dem Betrachter zugewandten Seite, die auch als A-Seite bezeichnet wird. Die zahlreichen von Pyridinnukleotiden abhangigen Dehydrogenasen lassen sich nicht nur danach einteilen, ob sie NAD+

oder NADP+ als Coenzyme verwenden, sondem auch danach, ob die H-Atome bei der Reduktion des Coenzyms auf die A- oder B-Seite des Pyridinrings iibertragen werden und diese H-Atome dadurch im reduzierten Coenzym als pro-R- oder pro-S- Liganden einzustufen sind.

Wenn z. B. eine Dehydrogenase verwendet wird, die den Wasserstoff des Sub- strats auf die pro-R-Position des Pyridin-Nukleotids iibertragt, und wenn diese Reaktion kombiniert wird mit einer anderen Dehydrogenase, die den pro-R-Wasser- stoff vom NADH auf ein Substrat mit einer Carbonyl-Gruppe transferiert, kann der Transfer (Tritium) direkt verfolgt werden: Tritium einer Gruppierung RI-CTOH-Rz wird verbraucht unter Bildung einer anderen tritiierten Verbindung,

OH

HS - ~ - H R + DH

H-b

--cD :;:: .... ~ ^.. ')b ,-cD

H

AD "

Abb. At. 6. Stereochemie von NADH ond der Alkohol-Dehydrogenase-Reaktion. Es wird das pro- R-H des Ethanols stereospezifisch auf NAD+ iibertragen

SchlieBlich wollen wir noch ein Beispiel herausgreifen (Abb. rechte Seite), das die

stereospezifische Retention eines prochiralen H-Atoms im Verlauf von Biosynthese-

Sequenzen demonstriert. Shikimisaure enthalt am C-2 zwei prochira\e H-Atome,

von denen eines (Hs) bei der Bildung von Phe erhalten bleibt.

Shikimisiiure

NH

•

©i

o

~Ii

~O/r,COOl~

a ll ---.... II

Chorisminsriure _('II,

0

I +

111

coo

m - ('arboxyphcnylalanin

Abb AI. 7. Spezifische Eliminierung des pro-R-H-Atoms am C-6 der Shikimisiiure im Verlauf der Aromaten-Biosynthese

Stereochemische Aussagen haben wesentlich zum Verstandnis von Prozessen beige- tragen, bei denen Phosphat-Transfer erfolgt. Da man mit

einen fUr NMR geeigne- ten Kern verwenden und die O-Atome im Phosphat mit Hilfe von verschiedenen Iso- topen unterscheidbar machen kann, lassen sich Retention bzw. Inversion am Phos- phat verfolgen. Der Mechanismus der Ubertragung einer Phosphoryl-Gruppe tiber ein pentavalentes P verlangt fUr einen einfachen Transfer, daB er mit Inversion der Konfiguration am P erfolgt. Wenn sich hingegen ftir einen bestimmten Schritt eine Retention am P nachweis en laBt, bedeutet dies, daB die Phosphat-Gruppe entweder nicht eliminiert wurde oder daB ein zweimaliger Transfer jeweils unter Inversion - mit m6glichen Zwischenstufen - anzunehmen ist.

11 1111/

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I

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X--- ---- p---

s I

X! +

Abb. AI. 8. Inversion am P im Zuge des Transfers einer Pbosphoryl-Gruppe von X auf Y. Falls X ebenso wie Y - z. B. je eine Aikoholat-Gruppe mit ¹⁶0 - niedrigste Prioritat erhalt, andert sich die Konfiguration am P von R zu S; die Prioritatsfoige ist mit S > ¹⁸0 > ¹⁷0 vorgegeben

Appendix 2

Struktorformeln von Hemmstoft'en ond Hilfsverbindonge

Sarkosin Sarkosin

/ " ^/ "

L Prolin ,\' ~lcl hylvalin L Prolin ^{,\ '} ~lcth}' l valin

t / ^t /

n Valin 0 ^I) Valin 0

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L Thrco'lin l. Thrconin

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AmytaJ

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AClinomycin D

I III

o

IIt<fddill

a -Amanitin

r CI

\ (= -

c

^11-<0)

Aphidicolin Carbonylcyanid 1/1 chlorphenylhydrazon

Chloramphenicol

Dibromthymochinon

=o=

o

- CH3

Cl

Dichlorphenolindophenol

Diisopropylfluorphosphat

ooe _OH

Okadainsaure

H3ChCHOH

y "CH2~H ~

CH₃ 0

Cycloheximid

CI

O-Q-o--CH'-COOH

Dichlorphenoxyessigsaure (2,4-D)

Dichlorpheny I-dimethy I-harnstoff (DCMU)

NH2

Ethidiumbromia

Monensin

HO

MomiIacton

N alidixinsliure

Rifampicin

CH3 H

I 0

N~

O=C '<::: ~-OH

I C-O

HO-N~ ^"0

H CH3

Rhodotorulinsliure

R, R, Vinblastin

CH3 CH3

"N/

N~N,> _~NJlN

HOVO~

H

NH OH CO I

H2N-&-CH2-@-OCH3

©(~:o

tH3 X- Phenazinmethosulfat (PMS)

Rotenon

o

CH

$/ 'NH-CO-$

Thxol

o

Tabtoxin

Rhizobitoxin

Tunicamycin

UDP-GlcNAc

HO

NH2 0 +

I II ... CH2-CH-NH3

O=S-O-P-NH CH \

II I""""" 2 C=O

o

Phaseolotoxin

~ ^CH20HO

^"'C~2

0- 0

NH 'COCH₃

Pyridazinon (z.B. Metflurazon)

Streptomycin

Appendix 3 Empfohlene Literatur

---

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Sachverzeichnis

ABC-Proteine 354 AbfluB (Sink) 150

Abscisinsaure 230,237,290, 301, 302, 369, 413

Ac-Element 397 Acetal 132, 296 Acetat

- im Stoffwechsel 200 - Transport 203

Acetoacetyl-SCoA 227, 311 Acetogenine 222,224 Acetohydroxybutyrat 176 Acetoin 176

Acetolactat 176 - -Synthase 176 Acetyl-SCoA

- als Acylierungsmittel 167 - als Alkylierungsmittel 334 - Bildung in Mitochondrien

332,334

- Bildung in Plastiden 200, 189

- bei Fettsaure-Abbau 227 , 336,310

- bei Fettsaure-Aufbau 200, 201, 215, 336

- und Kettenverlangerung 217

Acetyl-SCoA-Carboxylase 200,201,293

N-Acetylglucosamin 70, 285 - I-phosphat 181

Acetylglutamat 181 - semialdehyd 181 Acetylserin 167 Acetyl-ornithin 181 Aconitase 334, 335 Aconitat 335

ACP-SH (acyl carrier protein)

-> Acyl-Trager-Protein

Actinidin 317 Actinomycin D 432 Actinorhodin 223 Actinorrhiza 388, 389 Acyl carrier protein

( -> Acyl-Trager-Protein)

Acylierung 218 Acyl-SCoA-Oxidase 311 Acyl-SCoA-Synthetase 311 Acyl-Sphingosin 219

Acyl-Trager-Protein 202, 203 Adenin 3, 193

Adenosin 193

- -diphosphat 96,97,123 - -monophosphat 193 - -phosphosulfat 167 - -phosphosulfat-Kinase 167 - -triphosphat -> ATP Adenosylhomocystein 244 Adenosylmethionin 195,244 - C-Methylierung 233 - DNA-Methylierung 50 Adenylat-Kinase 161 Adenylat-Zyklase 304 ADP

- bei Energiespeicherung - als Inhibitor 161 123 ADP-Glucose 146 - -Pyrophosphorylase 145,

146, 151 - -Synthetase 145 ADP/ATP-Translokator 125 ADP-Ribosylierung 68 Affinitat, Enzym-Substrat 26 Affinitatschromatographie 45 Aflatoxin 224

Agarose 364 Agmatin 247 Agrobacterium - Chemotaxis 382 - Extrazellulare Polysaccha-

ride 382 - Hormone 401

- Rekombination 399,421- 424

Agroclavin 269 Ajmalicin 271

Aktin 18, 394, 395, 404 Aktivator 29

Aktiver Acetaldehyd 176 Aktiver C1-Korper 182 Aktiver Glykolaldehyd 144 Aktiver Transport

Aktives Zentrum 33 Aktivierungsenthalpie 32, 33 Aktivierungsentropie 33 Akzessorische Pigmente 110,

111

ALA -> Aminolavulinsaure

Alanin 249,279,336 Albumine 238

Aldehyd 132, 140, 175, 194 - Oxidation 97

Aldit 366

- -acetate 356, 357 Aldolase 44, 142, 183, 274,

307,341

Aldol-Reaktion 142, 335, 340 - , Chiralitat 430

Aldose 132

Aldoxim 252 , 264,265 Aleuron 300, 301 Alginat 364, 382 Alkaloid-Biosynthese - Prinzipien 268 - Peroxidase 268 Alkaloide 268 Alkan 217,305,365 Alkohol

- -Dehydrogenase 307 - Stereochemie 430 - -Oxidase 282

Alkoholische Garung 307 Alkylierung mit Acetyl-

SCoA 202

Allantoin 326, 387, 388 Allantoinase 326 Allantoinsaure 326, 387 Allenoxid-Synthase 221 Allophycocyanin 110, 111 Allosterische Enzyme 138,

145, 149, 190, 273

Allosterische Regulation 148, 149,29

Allostere Wechselwirkung 29

(-> Feedback-Hemmung)

Allyl-Kation 228 Alnus 388

a,~-Barrel 38

a,~-FaB-Struktur 38 a-Helix 36

Alterung -> Seneszenz Amadori-Umlagerung 187 Amanitin 52, 56, 432 Ameisensaure -> Formiat Amid 60, 80, 324 - Bildung 171 , 183, 189 - Transfer 388 Aminoacyl-AMP 63

Aminoacyl-tRNA 63 Aminoacyl-tRNA-Synthetase

62, 63, 64, 65 Aminoadipat 178 - -Weg 178, 180 Aminobenzoat 274 Aminocyclopropancarbon-

saure-Oxidase 245 Aminocyclopropancarbon-

saure-Synthase 245 Aminoimidazol-

Ribonukleotid 192, 193 Aminolavulinat-Dehydroge-

nase 338

AminoIavulinat -Synthase 338 Aminolavulinsaure 193, 338 Aminosauren

- Abbau 341 - Aktivierung 63 - basische 177, 180 - Biosynthese 172 ff.,

236 ff.,

Aminosauresequenz 94 Aminotransferasen (---> Trans-

aminasen)

Aminoxiessigsaure 250 Aminoxiphenylpropionsaure

250 Ammoniak - als Substrat 156 - -Lyasen 249 AMP 193 cAMP 304

Amphiboler Stoffwechselweg Amphipathische Lipide 90, 337 Amphiphile Lipide 91 ---> amphi-

pathische Lipide a-Amylase 298,300,301,

302,369

- Caz+ -EinfluB 302, 369 - Gen-Expression 301,412 f3-Amylase 298

- Grenzdextrin 299 Amylopektin 146,297 Amyloplast 8, 131, 146, 278 - Einlagerung von Starke

146

Amylose 146,297 Amylovorin 382 Amyrin 232

f3-Amyrin-Synthase 232 Amy tal 432

Anabolismus 131 ff., 214 ff.

Anaerobiosis 307

Anaplerotische Sequenz 279, 337

Angelicasaure 177 Anhydrid-Bindung 96,97 Anionen-Kanal 126 Ankonzentrierung - von COz 152

Antennen 110, 111, 112, 117 Antennen-Komplex 117 Anthocyanidine 260 Anthrachinone 263 Anthranilat-Synthase 187 Anthranilsaure 187 Antibiotikum 223 Anticodon 59,63 Antimycin A 432 Antiport 126, 278 Antisense-RNA 358 Apfelsaure ---> Malat Aphidicolin 52, 432 Apiose 286, 357

Apiosyl-Galakturonan 286 Apocynaceen 271 Apoplast 150, 279 Apoprotein 44 Aporphin 270 Appressorien 378 Arabidopsis 51

Arabinogalaktan 355, 359 - -Protein 359

Arabinose 284, 359 Archaebakterien 182 Arginase 325 Arginin 181, 247, 325 Argininosuccinat 181, 325 Arogenat 185

Arogenat-Dehydratase 185 Arogenat-Dehydrogenase

185

Aromaten-Biosynthese 183 Arrhenius-Gleichung 33 Arylacetaldoxim 266 Aryloxiphenoxipropionsaure

200

Ascorbinsaure 291, 386 Ascorbat-Peroxidase 386 Ascomyceten, Wand 363, 373 Asparagin 171, 388

- Bildung 388 Asparaginase 388

Aspartat 157,160,173,175, 189, 191, 193, 249

- bei C4-Stoffwechsel 157 - -Carbamoyltransferase 190 - -Familie 175, 244

- -Semialdehyd 175 - -Semialdehyd-Dehydro-

genase 175

- -Transcarbamoylase 190 Asparto-Kinase 175

Aspartyl-phosphat 175 Aspergillus flavus 224 Asymmetrie 425 Athylen -+ Ethylen Atmung 102 Atmungskette 109 ATP 122

- Bildung fiber ET 122 - Biosynthese 193 - bei Pyruvat-Kinase-Reak-

tion 96

- Stochiometrie 118 - bei Substratketten-Phospho-

rylierung 96, 97 ATPase 124 - im Liposom 129 - als Motor 351

- als Pumpe 125,278,336 ATP-Bindungs-Cassette 354 ATP-Citrat-Lyase 201,335 ATP-Sulfurylase 167,168 ATP-Synthase 123,124 - Gene fur 133 - Mitochondrien 345 ATPI AD P-1i"anslokator (siehe

auch ADP/ATP) 331 Atrazin 49, 127, 125 Atropin 248

Aussortieren, im Informati- onsfluB 15

Autophosphorylierung 371 Auxin 303,369,399,401 - Hyperpolarisation 369 Avena sativa, Globulin 238 Avidin 233

Axoneme 19

Bacillus ferrooxidans 108 Bakterien

- aerob wachsend 109,121 - anaerob wachsend 108 - als Pathogene 381, 382 - in Symbiose 384, 400 Bakterienphotosynthese - aerobe 109, 121 - anaerobe 109, 121 Bakteriochlorophyll 112, 196 Bakteriophiiophytin 112 Bakteriorhodopsin 120 Bakteroid 384 Barrel (---> Beta-Barrel) Basenpaar 50 Basenpaarung 3 Batatasine 262

Belladonna-Alkaloide 248 Benomyl 365

Benzochinon 101, 263 Benzoesauren 252, 264, 266

Benzoin-Reaktion 176 Benzylisochinoline 269 Berberin-Alkaloide 269 Bergapten 258

Bernsteinsaure -> Succinat Beta-Barrel 37,38 Beta-Faltblatt (-> Faltblatt-

Struktur) Betain 236 Beta-Thrn 37, 38 Bibenzyle 259,262 Bibenzyl-Synthase 259 Bicarbonat 137, 157, 281 Bindungsprotein (BiP) 351 Biokatalysatoren -> Enzyme Biomembran -> Membran Biopterin 274

Biosynthese

- Alkaloide 246-249,268- - Aminosauren 173-188, 272

244,245 - Diglyceride 218 - Fette 203-206 - Kohlenhydrate 136-151 - Lipide 203-210, 214-234.

Biotin 201, 293 - -Carboxylase 201 - Nachweis 293 Biotin-Tragerprotein 201 Biotische Wechselwirkung

373 ff.

BiP (-> Bindungsprotein) Bitterstoffe 234 Blatt-Aldehyd 220 Blatt-Alkohol 220 Blatt-Peroxisomen 12, 154,

316,312

Blaualgen ... Cyanobakterien Blaulicht-Rezeptor 211,366 Blausaure 249

Blot -> Transfer Borneol 229 Bornesit 290 Bornyldiphosphat 229 Boten-RNA -> mRNA Braunalgen 364 Brefeldin 353, 395, 432 Brenzkatechin 253

Brenztraubensaure -> Pyruvat Biindelscheidenzelle -> GefaB-

biindelscheidenzelle Butanon-Synthase 274 bZip (= basisches Zippver-

schluBprotein) 406-409 C1-Korper 182

C1-Kettenverlangerung 245

CrStoffwechsel 108, 244, 281 Cz-Transfer 142, 176 CrPflanzen 157,165 C4-Dicarbonsauren 334,337 C4-Pflanzen 157,165 C4-Photosynthese 157, 162 BC-Werte 165

Cadaverin 248

Calcium-ATPase 14, 125, 279, 323

Calcium-Ion, - als Aktivator 369 - als Signal 303,368,369 Calmodulin 17,303,369 Calvin-Zyklus 136 cAMP 304 CAM-Pflanzen 163 Canavalia ensiformis 242 Cannabinol 262 Cannabis 262 Capsicum 230 Capsidiol 230 Cap-Struktur 68 Carbamat 139 Carbamoylaspartat 191 Carbamoylphosphat 181,189, - -Synthetase 189, 190 190 Carbamoyl-putrescin 247 Carbanion, Reaktivitat 202 Carbethoxylierung 41 Carboanhydrase 137 Carbonylcyanid-chlorphenyl-

hydrazon 432 Carbonylierung 281 Carboxy-biotin 201

Carboxylierung 136,137,281, 292,316,337

Carboxypeptidase 323 Cardiolipin 341 Carotin 209,210 Carotinoide 111, 120, 209, Carrier -> Trager, Transporter, 210

Translokator Casben 209

Casben-Synthase 209 Casiumchlorid-Gradient 22 Catechin 260,267 Catharantus 271 Cathepsin D 327

Ca2+ , als Aktivator 354, 369 Ca²+, als Signal 368,369 Ca2+ -Transport 125 Caulimo-Viren 416, 417 - , 35S-Transkript 417 cDNA-> DNA CDP-Cholin 206

CDP-Diacylglycerin 205,218 Cellulase 349,365,376 Cellulose 353, 360-362 Cellulose-Synthase 353 Centromer 394 Ceramid 219 Cercospora 376 CF 1 123 Chalkon 259 - 261 - -Isomerase 260 - -Synthase 259, 366 Channeling 186,265,266 Chaperon 75, 135, 328, 347, Chaperonin 75,135,138,348 404 Chemiosmotische Hypothese

105,122

Chemolithotrophe 109, 108, Chemotaxis 369, 381 166 Chinasaure 184 Chinolinsaure 276 Chinolizidin-Alkaloide 249 Chinon 101, 252

Chiralitat 425 Chitin 363,373 - Biosynthese 363 - -Synthase 363 Chitinase 364, 373 Chitosan 363,364 Chlamydomonas 19,345, - Agglutination 373 415 FJagelien 364 Chloramphenicol 433 Chlorella

- Glykolat-Dehydrogenase Chlorid-Toleranz 237 156 Chlorobiaceen 120 Chlorophyll 113, 197 Chlorophyllid 196 Chlorophyll-Kation 112 Chlorophyll P-700 116 Chlorophyll P-680 113 Chloroplast

- Biosynthese 128, 134, 135 - in C4-Pflanzen 157 - DNA 127, 133

- GefaBbiindelscheide 168 - Mesophyll 168

- als Organell 2, 7 - Photorespiration 154 - RNA-Polymerase 60 - Synthese von Aminosauren - Synthese von 172

Kohlenhydrat 136 ff.

- Synthese von Lipiden 198, - 'ftansitpeptid 78 199

- 'ftansport in Cytoplasma - tRNA 59 131

Chloroplasten-Hiille 8, 147, - und RNA-Vrren 421 211 Chloroplasten-Promotoren Chloroplasten-Ribosomen 60 Cholin 218 68

Cholinphosphat 218 Cholinphospho-Transferase

218

Chorismat 183, 185,376 Chorismat-Mutase 185 Chromatide 394, 395 Chromatin 6,7,50 Chromatium 117 Chromone 224 Chromophor 99 Chromophyten 111 Chromoplast 8, 10, 211 Chromosom 394 Chromosomen-Bruch 397 Cinnamat -4-Hydroxylase (--->

Zimtsaure-4-Hydroxylase) Cinnamoyl-SCoA 252 - -Ligase 257 - -Reduktase 257 cis-Doppelbindung 198 cis-wirkende Faktoren - der Gen-Expression 239,

403-410

Cistron 57,242,419 Citrat 107, 334, 335 - Stereochemie 427 Citrat-Lyase 335 Citrat-Synthase 335 Citrat-Zyklus 279,334 - anaplerotisehe Reaktionen Citrullin 181,325,389 279 Citryl-SCoA 335 Clathrin 350-352 Claviceps 269 Cluster 101

CMC (kritisehe Micellen- Konzentration) 91 CMT (kritische Micellenbil-

dungs-Temperatur) 91 CoA-Ligase 311 CO2-Assimilation 131 Coated pits 351, 354 Coated vesicle 351

Coat-Protein 350 Cobyrinsaure 339 Cocain 248 Code 63 Codein 269 Codon 63, 65, 345 - -Anticodon-Paarung 63 Coenzym A 202, 341 Coenzym M 108 Coenzym Q 101, 104 Coenzyme 40 Cofaktor 44 Coffein 192 Co-Integrat 421

Colchicin 16, 19, 271, 272 Concanavalin A 242 - Biosynthese 243 - als Hilfsmittel 354 Coniferin 240

Coniferylalkohol 257, 258, 359, 363

Coniin 248

COP (---> Coat-Protein) Corrinoide 339

Co-translationaler 'ftansport 70,240

Crambe 311

Crassulaceen-Saure-Stoff- wechsel ---> CAM Cristae 11

Crueiferen 51, In, 217, 245, 312, 371, 418

etDNA 68, 133, 134, 342 CTP 218,191

Cueurbitaeeen 238,295 Cumarine 258

p-Cumaroyl-SCoA 259 o-Cumarsaure 258

p-Cumarsaure 252,253,256- Cutin 364,365 258

Cutinase 365 Cyanellen 128, 348 Cyanid 249

Cyanid-resistente Atmung Cyanoalanin 171, 249 107 Cyanobakterien 10, 95, 111,

117,120,156,168,185,236, Cyanogene Glykoside 264, 378 Cyanophora 128 265

Cyelin 52, 391 Cycloartenol 232, 234 Cycloartenol-Synthase 232 Cycloheximid 433 Cystathionase 244

Cystathionin 244 - -Lyase 175

Cystathion-Synthetase 175, Cystein 167 244

Cystein-Proteinasen 318,327 Cystein-Synthase 167 Cytidindiphosphat -Cholin

218

Cytidindiphosphat-Diglycerid Cytidintriphosphat CTP 218 218 Cytidyl-Transferase 218 Cytisin 249

Cytochrom a 99 Cytochrom b 99,104 Cytochrom bs 217 Cytochrom bCI 103, 104 Cytochrom bJ-Komplex 112, Cytochrom b116 SS9 112

Cytochrom c 99, 338 Cytoehrom-Oxidase 105,109, Cytoehrom-P 450 234, 255, 345

256,260,269

Cytokinin 303,368,369,399, Cytoskelett 19, 391 401

D1 114,115 D2 114 Dambonit 290 DCCD 104, 123 DCMU 433

Debranching enzyme 299 Deearbonylierung 217 Decarboxylierung, oxidative - von a-Ketosauren 333 333 - von ~-Ketosauren 335 - von Mevalonatdiphosphat Dehydrierung 40 227

Dehydroalanin 249 Dehydroascorbat 386 Dehydroascorbat -Reduktase Dehydrochinat 184 386 Dehydrochinat-Dehydroge-

nase 184,369

Dehydroehinat-Synthase 184, Dehydrogenase 40, 44 186 - Chiralitat 430 Dehydroshikimat 184 Demethylase, Sterine 234 D-Enzym 300

Depside 224 Depsidone 224

Desaturase 204, 206, 217 Desaturierung 217 Desoxyerythronolid 223 6-Desoxy-galaktose (Fucose) Desoxyheptulonsaure-7 -phos-285

phat-Aldolase 183, 184 6-Desoxy-mannose (Rham-

nose) 285

Desoxyribonucleinsaure ->

DNA

Desoxythymidylat 182 Desoxyuridylat 182 6-Desoxyzucker 285 Detergens 91, 93 Dextran 5 Dextrin 290, 303 Diacylglycerin 191, 218 Diaminopimelat 179 - -Weg 178, 179 Diamin-Oxidase 249 Diastereomere 425 Diastereotope Gruppe 428 Dibromthymochinon 433 Dicarboxylat-Translokator

125,160

Dichlorphenolindophenol Dichlorphenoxyessigsaure 433 Dichlorphenyl-dimethylharn-433

stoff -> DCMU

Dichtegradienten-Zentrifuga- tion 22

Dicotysomen 14, 16 Dicydohexylcarbodiimid ->

DCCD

Didesoxyzucker 285 Diethylpyrocarbonat 41 Digalaktosyl-diglycerid 199 Digitogenin 235

Digitonin 235 Digitoxigenin 235 Dihydrodipicolat-Synthase Dihydrofolat 191, 274 178 - -Reduktase 191 Dihydrolipoat 333 Dihydrolipoat-

Dehydrogenase 333 Dihydroorotat 190 Dihydroorotase 190 Dihydrophenanthrene 262 Dihydrostilben 262 Dihydroxyaceton-phosphat

142, 147, 306

Dihydroxyaceton-Synthase Dihydroxybenzoat 376 282 Dihydroxypalmitat 364 Dihydroxyphenylacetaldehyd

269

Dihydroxyphenylalanin 269 Dihydroxyphenylessigsaure Diisopropylfluorphosphat 245 Dimerisierung, von Terpenen 433 - bei DNA-bindenden Protei-231

nen 406,408 Dimethylallyl-diphosphat

207, 228, 258, 429 Dimethylallyltryptophan 269 Dimethyl-ribityl-lumazin 274 Dimethylxanthin 192 Dinukleotid 40 Dioxovalerat 194 Dioxygenase 253 Diphosphat 161, 168, 192,

197,257,273,309 Diphosphatase 125, 229 Diphosphat: Fruktose-6-phos-

phat -1-Phosphotransferase Diphosphatidylglycerin 218, 309 Disaccharid 149,236,296 341 Disulfid 42, 168, 239, 328,

349,381

Disproportionierung 254 Diterpen 226

DNA

- Bindungsproteine 404-411 - DoppelheJix 3,50 - Formel 3

- als Informationstrager 3 - Promotor 57, 404-411 - Replikation 51 DNA-Helikase 52 dnaK-Protein 77 dnal-Protein 77,347 DNA-Ligase 53 DNA-Methylase 51, 54 DNA-Methylierung 51, 134 DNA-Methyltransferase 51 DNA-Polymerase 52, 55 DNA-Topoisomerase 53, 54 Dolichol 70, 71

- -phosphat 72 Domane 35,39 Dopamin 269

Doppelbindung, bei Fettsau- ren 198, 206, 217

Doppelhelix 50 Dreipunktauflage 428 Driisen 351

Ds-Element 397 Durchschleusen 266 Dynein 19,352,395 Eadie-Hofstee-Auftragung 26 Edieren, RNA 346

Effektor 27, 29 Efflux-Pumpe 354 Eisbergstruktur 89 Eisen-Ionen 376

Eisen-Schwefel-Protein 100, - Transport 376 116

Elektrochemisches Potential Elektronen-Spin-Resonanz 85 ->

Elektronentransport ESR -> ET Elektronentransportkette ->

ET-Kette Elektrophorese 47 Elektroporation 349 Elementarfibrille 360 Elizitor 380

Ellagsaure 266, 267 Ellagitannine 266 Elongation 66, 69

Elongationsfaktoren 68, 133

EM -> Elektronenmikrosko-

Embryosackkern 342 pie Enantiomere 425 Enantiotope Gruppe 428 Endiol 285, 306, 385, 386 Endomycorrhiza 376 Endopeptidase 323

Endoplasmatisches Retikulum ->ER

Endopolygalakturonidase 380 Endoproteinasen 317 Endosperm 294, 302 Endosymbionten-Hypothese

213,348

Endosymbiose 10,213,348 Endprodukt-Hemmung ->

Feedback-Hemmung En-Element 398

Energetische Kopplung 85, Energiediagramm 31 87 Energiekonversion 87 Energiereiche Bindung 96, Energiereserven 84, 122 97 Energietransfer 97